Флавины, восстановление

Схема 7.8-17. Использование бактериальных люцифераз в определении этанола дпя по/ ения в воз жденном состоянии комплекса с восстановленным кофактором флавина (FM Ш2). [c.552]

На основании исследования реакций присоединения с участием изоаллоксазинового кольца флавинов предложен другой возможный механизм восстановления флавинов. Сульфит-ион присоединяется к положению 5 с образованием N—S-связи. Между тем Гамильтон [117] предположил, что более обычным пунктом присоединения нуклеофилов является углеродный атом 4а, который совместно с атомом N-5 образует циклическое шиффово основание. Согласно Гамильтону, другие электрофильные центры молекулы, такие, как 2-, 4- и Юа-углерод-ные атомы были бы нереакционноспособными вследствие их участия в резонансах амидного и амидинового типов. Спирт (или иной суб- [c.261]

Затем может происходить расщепление вновь образовавшейся связи С—О в результате смещения электронов от спиртовой части аддукта к флавину [уравнение (8-53), стадия б]. Продуктами являются восстановленный флавин и альдегид. К тому же результату приводит перенос гидрид-иона от углеродного атома спирта, однако в этом случае водород отделяется от углерода в форме протона. Фактически оба водорода исходного субстрата (при кислороде и при углероде) диссоциируют в форме протонов, причем в процессе расщепления аддукта электроны переносятся в виде электронной пары. Гамильтон утверждал, что перенос гидрид-иона — явление редкое в биохимических процессах, и одна из причин этого заключается в том, что изолированный гидрид-ион имеет большой диаметр в отличие от протона, который сравнительно мал и обладает большой подвижностью. Исходя из этого, Гамильтон считал, что дегидрирование чаще всего осуществляется механизмами переноса протона. [c.262]

От этого аниона может отщепиться хлорид-ион, как показано на схеме штриховыми стрелками это привело бы к образованию пирувата без восстановления флавина. В то же время электроны могли бы переноситься от карбаниона на флавин, восстанавливая его так же, как в реакции (8-53). Этот процесс происходит только в присутствии Оа, указывая на то, что дело здесь обстоит значительно сложнее. Кислород должен связаться прежде, чем произойдет восстановление флавина. Но где и как он связывается, требуется установить. [c.263]

Одним из наиболее характерных свойств флавинов является нх способность акцептировать один электрон с образованием радикала или семихинона. Если окисленную форму флавина (Р) смешать с восстановленной формой (ЕНг), то один атом водорода переносится от РНг к Е с образованием двух радикалов РН" [c.263]

Реакции восстановленных флавинов с кислородом [c.267]

При спонтанном реокислении восстановленного флавина в присутствии супероксиддисмутазы скорость процесса будет значительно ниже, чем [c.267]

Другой класс флавопротеидов, обсуждаемых в гл. 10 (разд. Ж, 2), составляют монооксигеназы или гидроксилазы. В этих ферментах восстановленный флавин способствует включению одного атома кислорода из молекулы О2 в субстрат с одновременным превращением другого атома кислорода в Н2О. Формально реакцию можно представить как расщепление связи между двумя кислородами аддукта в схеме (8-59) с образованием 0Н+ из концевой ОН-группы. [c.268]

Восстановленный флавин-дисульфидный фермент затем окисляется за счет ЫАО+ (рис. 8-18). [c.271]

М главный пик находится между 610 и 570 нм с тенденцией к понижению при более высоких конц. Интенсивность пика при 665 нм падает, и при 10 М ПНК фактически исчезает [JA S 77, 4197 (1965)]. Восстанавливается дитионитом, восстановленными флавинами, восстановленным фе-назинметосульфатом, восстановленными хинонами. Обладает активностью витамина Е. Восстановленное соединение способен прилипать к стеклянным поверхностям окисл. Oj или в анаэробных уел. под действием света скорость окисл. увел, с увел. pH. Уст. над N, в темноте. [c.298]

Продукт присоединения тиола детектировался спектрофо1оые1рически, а промежуточное соединение (К = СН2СН20Н) было выделено, и структура его доказана методом И- и С-ЯМР-спектроскопии. Промежуточное соединение может быть превращено в дигидропроизводное. Это свидетельствует о том, что присоединение должно происходить по углеродному атому в положении 4а, а не по атому N-5. Таким образом, эти исследования доказывают существование промежуточного продукта присоединения тиола по С-4а—Ы-5-связи при ферментативном восстановлении флавинов и их аналогов тиолами. [c.417]

Одна группа монооксигеназ, для которых точно известно, что ион металла не нужен, требует присутствия в качестве кофактора флавина. Отсутствие потребности в ионах металла означает также, что некоторые стадии реакции с кислородом могут протекать по свободнорадикальному механизму. Однако, поскольку радикалы субстрата очень неустойчивы, то кажется более вероятным, что кислород реагирует с восстановленной формой флавина с образованием промежуточного соединения, которое затем реагирует с субстратом по ионному механизму. В этом случае спины свободных электронов кислорода сохраняются. Цикл оксигенации для флавинмонооксигеназ приведен на рис. 7.6. [c.418]

В этих аэробных, связанных с флавином монооксигеназах восстановленный флавин РАОНз сначала реагирует непосредственно с кислородом, давая аддукт РЛОНзО . Этот аддукт, по-видимому, [c.418]

Каким образом молекула флавина активирует молекулярный кислород Следует понимать, что в данных преврашениях кислород участвует в виде молекулы в основном, триплетном, состоянии, в то время как органические молекулы (флавин) обычно находятся в синглетном состоянии. Однако реакция синглета с триплетом с образованием синглетного продукта — спинзапрешенный процесс Тем не менее ионная реакция кислорода может протекать без образования синглетного кислорода, если он связан в комплекс с ионом переходного металла, который имеет неспарепные электроны. Поскольку для функционирования многих оксидаз не требуется иона металла, то пока ничего нельзя утверждать окончательно, кроме того что радикальный процесс для флавинов принципиально возможен. Фактически присоединение кислорода к восстановленному флавину аналогично реакции кислорода с замешенным тетрааминоэтиленом, имеющим сильную электронодонор-ную двойную связь. [c.419]

Далее, ароматические соединения (фенол) могут гидроксили-роваться под действием кислорода в неферментативной системе, содержащей различные восстановленные флавины. Предполагается, что гидроксилирующим агентом является флавингидропе-роксид, который перегруппировывается путем протонного переноса, давая действительно гидроксилирующий агент — карбо-нилоксид. Аналогичные промежуточные соединения известны для [c.419]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

Спектр люминесценции бактерий совпадает со спектром флуоресценции окисленного флавинового кольца. Были получены данные, указывающие на образование бактериями связанной с ферментом гидроперекиси восстановленного флавина [как в уравнении (10-50)]. Эта гидроперекись распадается на флавин и Н2О2, а кроме того, она может [c.74]

Витамин В12 принимает участие в ферментативных процессах после его превращения в 5 -дезоксиаденозил-В12 или метил-В12. Превращение витамина В12 в 5 -дезоксиаденозил-В12 (его называют также коферментом В12 или 5 -дезоксиаденозилкобаламином) катализируется ферментной системой (АТР 5-дезоксиаденозилкор-рин—трансферазой) при обязательном участии восстановленного флавина и АТР. Восстановленный флавин используется для превращения Со в Со , а приобретенные атомом кобальта два электрона служат для образования кобальт-углеродной связи путем отщепления трифосфата в следующей стадии (схема 37). [c.681]

Обычно флавиновые коферменты прочно связаны с белками и совершают обороты между восстановленным и окисленным состояниями, оставаясь прикрепленными к одной и той же молекуле белка. Что определяет восстановительный потенциал флавина в таком флавопро-теиде Окислительно-восстановительный потенциал свободного кофермента зависит от структур окисленной и восстановленной форм соответствующей пары. Молекулы как рибофлавина, так и пиридиннуклеотидов содержат ароматические кольцевые системы, которые стабилизируются резонансом. При восстановлении этот резонанс частично (но не полностью) утрачивается. Величина Е° зависит от степени резонанс-ности окисленной и восстановленной форм и от любых факторов, предпочтительно стабилизирующих одну из этих форм. Структуры этих коферментов приспособлены к тому, чтобы обеспечить значения Е°, оптимальные для осуществления биологических функций. [c.256]

Различия в относительной прочности связывания окисленной и восстановленной форм флавиновых коферментов с белком оказывают отчетливо выраженное сильное влияние на восстановительный потенциал. Если окисленная форма связывается слабо, а восстановленная — сильно, то по сравнению со свободным коферментом связанный флавин будет больше стремиться к переходу в восстановленную форму. В результате восстановительный потенциал Е° будет менее отрицательным, чем для свободной пары флавин/дигидрофлавин. И наоборот, если окисленная форма флавина связывается белком более прочно, чем восстановленная форма, величина будет более отрицательной и флавопротеид будет менее сильным окислителем, чем свободный рибофлавин. Фактически величины Е° (рН7) флавопротеидов охватывают необычайно широкую зону — от—0,49 до -Ь0,19 В. [c.256]

Реакция г в табл. 8-4, напротив, не может быть осуществлена системой пиридиннуклеотидов вследствие неподходящего восстановительного потенциала. Необходима более сильная окисляющая система флавинов. (Однако обратная реакция, гидрирование связи С = С, частО протекает в биологических системах с участием восстановленного пи-ридиннуклеотида.) Реакции типа г имеют важное значение в энергетическом метаболизме аэробных клеток. Так, например, первой окислительной стадией при -окислении жирных кислот (гл. 9, разд. А,1) является а,р-дегидрирование ацил-СоА-производных жирных кислот. Аналогичной реакцией, протекающей в цикле трикарбоновых кислот, является дегидрирование сукцината в фумарат [c.258]

Дегидрирование происходит путем транс-удаления одного из npo-S-во-дородов и одного из про-/ -водородов [101]. Ни сукцинатдегидрогена-за, ни дегидрогеназы ацил-СоА-производных жирных кислот не реагируют с О2. Восстановленные флавины передают свои электроны в цепь переноса электронов в митохондриях. [c.258]

Равновесие, представленное этим уравнением, не зависит от pH, однако, поскольку все три формы флавина характеризуются различными величинами р/Са (рис. 8-16), кажущиеся константы равновесия, объединяющие сумму концентраций окисленной, восстановленной и радикальной форм, изменяются при варьировании pH [120, 121]. Доля радикалов больше при низких и высоких значениях pH по сравнению с нейтральными значениями pH. Для 3-алкилфлавина [120] константа образования радикала К1 составляет 2,3-10 , а для рибофлавина [121]—1,5-10 . Зная эти величины и величины рЛ а, приведенные на рис. 8-16, можно оценить концентрацию радикалов при любом значении pH. [c.263]

РИС. 8-16. Свойства окисленного, полувосстановленного и полностью восстановленного флавинов (см. Мюллер и др. [120]). [c.264]

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Вскоре Кейлин установил, что три полосы поглощения, наблюдаемые при 604, 564 и 550 нм (а, Ь я с), обусловлены тремя различными пигментами, тогда как полоса при 521 нм оказалась общей для всех трех. Кейлин предложил называть эти пигменты цитохромами а, Ь и с. Представление о переносе электронов по дыхательной цепи [2] возникло почти сразу же после того, как была установлена роль флавин- и пиридиннуклеотидсодержащих коферментов на уровне дегидрирования субстратов. Атомы водорода, поступающие на эти переносчики, могли быть использованы для восстановления окисленных цитохромов. Последние могли бы окисляться кислородом при участии цитохромок-сидазы. [c.363]

Один из путей, благодаря которому NADPH может использоваться в качестве косубстрата, — это восстановление флавопротеидного фермента. Восстановленный флавин может далее реагировать с О2, образуя гидроксилирующий реагент. Примером служит 4-оксибензоат — гидроксилаза — фермент, образующий в качестве продукта 3,4-диокси-бензоат. NADH реагирует лишь после того, как флавопротеид образует комплекс с субстратом, — имеются данные о том, что при этом образуется оксигенированное промежуточное соединение, возможно [c.437]

Окисление ионизируемых карбокислот под действием окисленной формы флавина происходит, согласно имеющимся данным, по свободнорадикальному механизму. Активация молекулярного кислорода восстановленным флавином осуществляется путем образования 4а-гидропероксифлавина, который в зависимости от условий и природы субстрата способен переносить один или два кислородных атома [8]. [c.194]

При исчерпывающем восстановлении водородом под давлением с платиновым катализатором у флавинов восстанавливается ароматическое ядро, причем образуются бесцветные октагидросоединения, имеющие в водном растворе желто-зеленую флуоресценцию (при облучении ультрафиолетовым светом), изменяющуюся при прибавлении щелочи в фиолетово-голубую флуоресценцию [471. [c.515]

Флавины имеют сравнительно высокое сродство к электрону. Поэтому, пс-видимому, одно- и двухэлектронное восстановление ФМН и ФАД протекает не путем первоначального присоединения протона к изоаллоксази-новой молекуле по типу А или Б [c.551]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология