Гидрофобность аминокислот количественная мера

Количественной мерой гидрофобности аминокислотного звена в полипептидной цепи принята величина изменения свободной энергии Д G, приходящаяся на боковой радикал элементарного звена при переносе 1 моля аминокислоты из этанола или диоксана в воду. Естественно, что абсолютные значения [c.348]

Однако действительность, конечно, гораздо сложнее. Нельзя заменить 20 типов остатков, с их индивидуальными свойствами, всего лишь двумя типами. Следует говорить о степени гидрофобности остатка и ввести ее количественную меру. В качестве таковой Танфорд предложил изменение свободной энергии, AG, приходящееся на боковую группу (радикал R) свободной аминокислоты, при переносе ее из этанола в воду. В табл. 4.5 приведены относительные значения AG, экспериментально определенные Танфордом, причем AG для Гли принято за нуль, так как Гли не содержит бокового привеска. [c.107]

Разделение аминокислотных остатков на гидрофобные и гидрофильные до некоторой, степени условно. В сущности, следует говорить о степени гидрофобности остатка и ввести ее количественную мер.у. В качестве нее Тенфорд предложил величину изменения свободной энергии AF, приходящуюся на боковую группу свободной аминокислоты, при переносе аминокислоты из С2Н5ОН в воду [105]. В табл. 4.11 приведены значения AF, экс- [c.229]

К. Тэнфорд [51-53] предложил классифицировать остатки по степени их гидрофобности, количественной мерой которой является изменение свободной энергии АО, приходящееся на боковую цепь свободной аминокислоты, при переносе ее из этанола в воду. За нуль принято значение АО для глицина. Расположение остатков согласно значениям АО не совпадает с их классификацией по полярности. По Хэнфорду, степень гидрофобности лизина, гистидина, аргинина имеет примерно такое же значение, что и для валина, метионина, аланина. [c.241]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология