Боковая цепь перенос свободной энергии

Количественной мерой гидрофобности аминокислотного звена в полипептидной цепи принята величина изменения свободной энергии Д G, приходящаяся на боковой радикал элементарного звена при переносе 1 моля аминокислоты из этанола или диоксана в воду. Естественно, что абсолютные значения [c.348]

Доступная воде поверхность [17] боковой цепи аминокислоты как функция ее гидрофобности [16], т. е. как функция свободной энергии переноса из воды в этанол или диоксан, которые по предположению имитируют условия во внутренней области белка. Доступная воде поверхность определена [c.22]

Свободные энергии переноса боковых цепей дают возможность оценить вклады этих цепей в стабильность белка. Количественно оценить обсуждавшиеся выше вклады довольно сложно. В работе [15] были определены величины АЯ и А5 переноса различных малых неполярных молекул из монодисперсного водного раствора в монодисперсный раствор в неполярном углеводородном растворителе. Если проводить аналогию между этими экспериментами п переходом неполярных боковых цепей из воды во внутреннюю часть белка, то [c.53]

Можно ожидать, что в большинстве случаев белковая молекула должна иметь конформацию, при которой максимальное число гидрофобных боковых цепей находится внутри молекулы, а гидрофильные группы располагаются на ее поверхности в контакте с водой. Расположение боковых групп аминокислот в структурах типа складчатого слоя более благоприятно для образования гидрофобных связей, чем в а-спирали. Приращение свободной энергии при переносе 1 моль метиленовых групп из водного окружения в гидрофобное равно примерно —0,75 ккал. Органические растворители ослабляют гидрофобные связи, поскольку при разбавлении ими воды среда, окружающая взаимодействующие группы, уже в меньшей степени отличается от неполярных групп. Например, мочевина, по-видимому, является мягким реагентом, рвущим гидрофобные связи. [c.276]

Данные подобного рода можно также использовать для оценки вклада гидрофобных сил в энергию стабилизации макромолекулы. Полагая, что внутренняя часть белковой глобулы менее гидрофобна, чем чистый углеводород или высший алифатический спирт, и в среднем соответствует гидрофобности этанола, Тенфорд использовал свободные энергии переноса боковых цепей аминокислот из этанола в воду для оценки вклада гидрофобных сил в энергию стабилизации белковой глобулы [25]. На основании этой модели свободная энергия связывания возрастает примерно на 0,7 ккал/моль (2,9-10 Дж/моль) на каждую дополнительную метиленовую группу и на 2 ккал/моль (8,4- О Дж/моль) на каждое бензольное или индольное кольцо. [c.308]

Рис.11. Корреляция изменений свободной анергии переноса боковой цепи аминокислотных остатков (12 белков) из внутренних частей белковой глобулы на ее поверхность (дО ) с изменением свободной энергии переноса остатка из вакуума в воду (ДО ) при pH 7 [120]

ТОГО окружения, которое предпочитают разные аминокислоты. Он сравнивал растворимость аминокислот в воде (как в типичном полярном растворителе) и в этаноле. Этанол служил моделью неполярного растворителя, все еще обладающего способностью растворять аминокислоты в количестве, достаточном для проведения измерений. Так как в обоих растворах взаимодействия с кристаллической фазой одинаковы, можно использовать данные о свободной энергии растворения при расчете АС для перехода 1 моль остатков из этанола в воду при постоянной концентрации. АС, естественно, будет зависеть от взаимодействия растворителя как с боковыми цепями, так и с заряженными амино- и карбоксильными группами. В качестве стандартной аминокислоты, лишенной боковой группы, Тэнфорд избрал глицин. Вклад боковой группы в свободную энергию переноса Тэнфорд определил как разность между АС для соответствующей аминокислоты и АС для глицина. Для этого имеются разумные основания, поскольку с достаточной степенью точности можно считать свободную энергию переноса аддитивной функцией структуры молекулы. [c.53]

При количественной трактовке этого вопроса следует рассчитать влияние солей на величины свободной энергии переноса групп из внутренней части молекулы белка в чистый растворитель как сумму солевых эффектов на величину растворимости малых модельных молекул. В работе [303] были рассчитаны свободные энергии переноса белка из воды в солевой раствор, приходящиеся на одну повторяющуюся единицу белковой цепи в зависимости от доли амидных групп и боковых цепей (которые рассматривали как совокупность метиленовых групп), доступных для растворителя в нативном и денатурированном белке для расчета использовали коэффициенты высаливания s СН,Г, СН2- и ONH0-групп. При сопоставлении свободных энергий переноса с влиянием солей на температуры перехода между свернутой и развернутой конформациями макромолекул было обнаружено хорошее согласие с данными, полученными для моделей, отвечающих свернутой конформации, где все такие группы погружены внутрь молекулы, а также для развернутой конформации, где все амидные группы и 80% (молекула желатины) или 110% (молекула рибонуклеазы) гипотетических j-боковых групп находились в контакте с растворителем. Расчет воспроизводит различный знак эффекта, например, для молекул двух разных конформации в растворе Na l. [c.140]

К. Тэнфорд [51-53] предложил классифицировать остатки по степени их гидрофобности, количественной мерой которой является изменение свободной энергии АО, приходящееся на боковую цепь свободной аминокислоты, при переносе ее из этанола в воду. За нуль принято значение АО для глицина. Расположение остатков согласно значениям АО не совпадает с их классификацией по полярности. По Хэнфорду, степень гидрофобности лизина, гистидина, аргинина имеет примерно такое же значение, что и для валина, метионина, аланина. [c.241]

Аминокислотные остатки, входящие в состав полипептидной цепи, могут быть условно разделены на две группы неполярные (гидрофобные) и полярные (гидрофильные). Экспериментально степень гидрофобности аминокислотных остатков можно оценить по разности свободных энергий растворения аминокислоты в слабополярном растворителе, например этиловом спирте и воде. Полученные величины разностей свободных энергий, приходящихся на боковую группу свободных аминокислот при их переносе из СгНьОН в воду (АСам), приведены в табл. 4. [c.75]