Аминокислоты характер бокового радикала

Таким образом, и механизм каталитического действия, и специфичность к субстрату ферментов можно объяснить свертыванием их полипептидной цепи и положением на ней радикалов. Характер свертывания белковой цепи в трипсине показан на рис. 21-20. Этот фермент построен из одной непрерывной полипептидной цепи, включающей 223 аминокислоты. (В нумерацию аминокислот на рисунке внесены изменения-пропуски и вставки, чтобы привести ее в соответствие с нумерацией в химотрипсине и эластазе.) Молекула трипсина имеет приблизительно сферическую форму диаметром 45 А и чашевидное углубление с одной стороны для активного центра. На рис. 21-20 атомы аспарагиновой кислоты, гистидина и серина в активном центре изображены черными кружками. Подлежащая разрыву белковая цепь изображена цветными кружками с черными ободками, а стрелка указывает положение разрываемой связи. Жирные штриховые синие линии с двух концов субстрата указывают, что его цепь растягивается на значительную длину в обоих направлениях. Карман специфичности для радикала R изображен точечными синими линиями в правой нижней части рисунка, и поскольку иллюстрируемой молекулой является трипсин, в карман вставлена аргининовая боковая цепь, притягиваемая отрицательным зарядом аспарагиновой кислоты 189 в нижней части кармана. [c.323]

Аминокислоты, входящие в состав белков, различаются по характеру боковой цепи — К. Во многих аминокислотах боковая цепь нейтральна, например в глицине НгНСН СООН (К соответствует атому водорода), в аланине Н2МСН(СНз)СООН (Я = СНд), но в трех аминокислотах — аргинине, лизине и гистидине боковой радикал имеет основной характер [c.99]

В применении к олигопептидам взятый из обихода термин денатурация , означающий для белков разупорядочение их глобулярной конформации, употребителен меньше, чем термин разупорядочение или превращение спирали в неупорядоченные клубки . Имеющие основной или кислый характер боковые радикалы стабилизуют а-спиральные конформации в растворе при тех значениях pH, когда функциональная группа бокового радикала находится в неионизованной форме. Однако изменение pH приводит к потере упорядоченности. Изучение поведения поли ( -аминокислот) в спиралегенных растворителях позволило получить точную информацию о влиянии добавок разрушающих водородную связь растворителей (например, галогеноуксусных кислот), так как изменение упорядоченной конформации в сторону неупорядоченности может быть надежно прослежено с помощью спектроскопических [c.432]

Межмолекулярные взаимодействия в системе вода-аминокислота, как известно, определяют растворимость цвиттерлита и способность вступать в различные биологические превращения [1]. Характер взаимодействия аминокислот с водой определяется строением бокового радикала и размерами молекул [2]. Термохимические исследования растворения биологически активных веществ в воде позволяют получить сведения о термодинамических свойствах растворов аминокислот и влиянии гидрофильной и гидрофобной составляющих гидратации на изменение структуры растворителя. В литературе представлены численные значения теплоты растворения для отдельных аминокислот [3, 4]. В [5] приведены результаты по термохимии растворения цистеина в воде. Настоящая работа является продолжением исследования термодинамических характеристик растворения аминокислот, как объективных показателей взаимодействий, протекающих в растворе. В качестве объекта исследования выбрана малорастворимая (0.179 моль/кг при 473 К) ароматическая аминокислота фенилаланин, для которой [c.97]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология