Обнаружение конформационных изменений макромолекул

ОБНАРУЖЕНИЕ КОНФОРМАЦИОННЫХ ИЗМЕНЕНИЙ МАКРОМОЛЕКУЛ [c.212]

На примере гелей желатины (концентрация 1 г/100 мл) показано, что прочность геля при 20° С нарастает во времени и достигает предельного значения через 3—4 суток (рис. 48, а). В начале процесса гелеобразования обнаружен индукционный период (4 час), в течение которого не наблюдается нарастания сдвиговой прочности, но данные по светорассеянию (кривая 1) и удельному оптическому вращению (кривая 2) показывают, что в это время в системе протекают конформационные изменения макромолекул желатины и [c.129]

Детальное представление о нативных конформациях белков основано почти исключительно на результатах рентгеноструктурного анализа. Спектральные методы конформационного исследования белков в растворе пока не имеют в определении геометрии макромолекул самостоятельного значения. Однако они могут быть полезными в изучении ряда свойств белков и обнаружении связанных с ними новых явлений. Так, некоторые спектральные методы чувствительны к конформационным состояния.м, внешнему окружению и изменениям положений атомных групп в структуре белковой макромолекулы и даже к небольшим перемещениям отдельных атомов. Интерпретация подобных фактов тем не менее осуществляется в основном с помощью рентгеноструктурных моделей. [c.340]

Трансглобулярные эффекты, обнаруженные методом спинового зонда, являются наиболее специфическими конформационными изменениями макромолекулы белка. Наряду с этими изменениями, имеющими в значительной степени локальный характер, спиновые метки с успехом используются для регистрации крупномасштаб- [c.185]

Все четыре вторичные структуры, обнаруженные либо в белках, либо в модельных полипептидных системах, совпадали с предсказанными Полингом и Кори. Однако, как будет показано в гл. 5, критерий, первоначально используемый для их построения, оказался не совсем точным и был изменен с учетом современного представления о силах, стабилизирующих конформации макромолекул. Часть трудностей касались эффективной прочности водородных связей. Другое серьезное затруднение возникло в связи с влиянием боковых цепей. Именно они в основном определяют, образует ли данная аминокислотная последовательность неупорядоченную структуру, а-спираль, /З-слой или некоторые другие структуры, обнаруженные в белках. Спираль Зю иногда находят в коротких участках структуры глобулярных белков. Это, по существу, вариант а-спирали, в котором на один виток приходится 3 остатка вместо 3,6. (В коротких участках структуры глобулярных белков иногда находят и два других варианта спиралей а -спираль и тг-спираль. Описание этих структур можно найти в книге Дикерсона и Гейса (1969).) Г ораздо шире распространена /3-структура, изображенная на рис. 2.25. Она дает пептидной цепи возможность круто поворачивать, сохраняя при этом энергетически выгодные значения конформационных углов и одну внутрицепочечную водородную связь. /3-Изгибы справедливо называют элементами вторичной структуры, поскольку они возникают в результате ближних взаимодействий и их можно рассматривать как начало спирали с нулевым шагом. [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология