Белковый комплекс структура

Рибосомальные РНК в клетке существуют в виде РНК-белковых комплексов —рибосом. Поэтому вторичную структуру рибосомальных РНК можно рассматривать только для этих комплексов. Однако до сих пор это не сделано. [c.737]

Рис. 7.11. Модель митохондриальной АТР-синтетазы (продольный участок). Протонный ток через мембранный ионофор, так называемая Ро-фракция, способствует синтезу АТР из АВР и Рг (см. рис. 7.10) в головке (Р[) белкового комплекса Р] — белок, который в выделенном состоянии обладает АТРазной активностью. Механизм синтеза еще не выяснен, а функция субъединиц весьма гипотетична [14]. р1 имеет четвертичную структуру азРз-

В этом разделе уместно обсудить также важную группу липо-протеинов сыворотки крови, хотя такие белки не являются мембранными в строгом смысле слова. Эти белковые комплексы растворимы в воде, что способствует транспорту липидов в организме. Состав одного из липопротеинов сыворотки крови приведен в табл. 25.3.1 помимо фосфолипидов и белков он содержит сложные эфиры холестерина и триглицериды. Определена аминокислотная последовательность некоторых апопротеинов [29]. Обычно принимают, что липопротеины сыворотки имеют мицеллярную структуру, но детальное расположение белков и различных классов липидов внутри этой структуры до конца не выяснено. [c.123]

Отметим, что молекулы каротиноидов помимо светособирающей и защитной функции выполняют роль стабилизаторов структуры пигмент-белковых комплексов фотосинтезирующих бактерий, высших растений и водорослей. [c.290]

Структура этих белковых молекул, к сожалению, не ясна. В литературе такой белковый комплекс называют МИВ (ЕШ) (материал, имитирующий возбудимость). [c.168]

Из аорты человека выделено соединение, состоящее гепарина и белка, которое содержит ковалентную связь и является гликопротеином . После обработки его гиалуронидазой и протеиназами , а также в результате мягкого кислотного гидролиза получены низкомолекулярные гликопептиды 0-ксилозид серина и галактозилксилозид серина , что непосредственно доказывает природу одного из типов связи гепарина с пептидной цепью бглка в гепарин-белковом комплексе. Структура кси-лозида серина была подтверждена встречным синтезом . Таким образом, в настоящее время наличие ковалентной связи между белковой частью и углеводами соединительной ткани можно считать строго доказанным. [c.580]

При сортовых помолах зерна качество муки повышают путем его гидротермической обработки. В результате такого воздействия ослабляются связи между эндоспермом и оболочками структура оболочек из хрупкого состояния переходит в пластично-вязкое. Все это в совокупности облегчает отделение плодовых и семенных оболочек зерна с минимальными потерями эндосперма. Кроме того, улучшаются хлебопекарные качества муки вследствие воздействия тепла на белковый комплекс увлажненного зерна. На многих этапах мукомольного производства из зерна и продуктов его измельчения удаляют металломагнитные примеси. [c.55]

Надмолекулярные комплексы мембраны (липопротеиды) клеточные и субклеточные структуры (гликопротеиды) нуклеопротеиды, ферментные и белковые комплексы субклеточные структуры (рибосомы). [c.7]

Белок-белковые комплексы могут играть очень важную роль в структуре и функции рибосомы, участвуя в формировании четвертичных структур ее функциональных центров. [c.99]

Согласно электромагнитной теории, световая волна состоит из электрических и магнитных векторных компонентов, которые находятся под прямыми углами друг к другу и к направлению распространения волны. Частота колебаний является частотой излучения. Свет, испускаемый природным источником или обычной лампой накаливания, неполяризован. Однако если его пропустить через поляризатор, то пройдет лищь свет с определенной ориентацией электрических и магнитных векторов. Пигмент, у которого хромофорные группы расположены беспорядочно, будет поглощать свет определенной длины волны независимо от того, поляризован свет или нет. Если же благодаря упорядоченной ориентации хромофоров в природной структуре имеет место асимметрия, то поглощение будет зависеть от плоскости поляризации луча света. Существуют две взаимно перпендикулярные плоскости поляризации, характеризующиеся соответственно максимальным и минимальным поглощением, для которых можно получить ди-хроичное отнощение. Этот феномен лежит в основе линейного дихроизма. Исследования с помощью линейного дихроизма оказались очень полезными при изучении ориентации пигментных хромофоров в упорядоченных биологических структурах, особенно в фотосинтетических пигмент-белковых комплексах. [c.28]

Предложены модели, в соответствии с которыми узнавание осуществляется с помощью а-спиральных участков белка. Предполагается, что боковые радикалы аминокислотных остатков образуют специфические водородные связи с основаниями в широкой бороздке ДНК. Определение трехмерной структуры четырех регуляторных белков (С1- и СКО-репрессоров Х-фага, САР-белка, репрессора триптофанового оперона) показало, что ДНК-связывающие домены этих белков имеют характерный двухспиральный мотив. Предложены модели ДНК-белковых комплексов, согласно которым одна из а-спиралей (аз) находится в широкой бороздке и взаимодействует с основаниями ДНК, в то время как вторая (аг) взаимодействует с сахарофосфатным остовом ДНК и обеспечивает правильную ориентацию спирали а, в комплексе. Предполагаемые геометрии для четырех специфических ДНК-белковых комплексов не являются полностью одинаковыми положение спирали а, в широкой [c.292]

Имеющиеся в настоящее время данные по структуре углевод-белковых комплексов не позволяют описать с исчерпывающей полнотой ни одно из соединений данной группы. В связи с этим ниже рассмотрены лишь наиболее изученные представители двух основных групп углевод-белковых комплексов, выполняющих важные биологические функции, — полисахарид-белковые биополимеры и гликопротеины. [c.85]

В этих условиях наблюдается дегенерация хлоропластов, разрушение нормальной структуры в пигментно-липидно-белковом комплексе, которое служит причиной резкого подавления функций запасания энергии этими органоидами. [c.619]

Структура участка, в котором непосредственно происходит репликация ДНК, отличается от других областей. Этот участок более устойчив к нуклеазе микрококков и при ферментативном расщеплении образует полосы, отличающиеся по размеру от нуклеосомной ДНК. Следовательно, можно предположить, что в репликации ДНК участвует достаточно большой белковый комплекс, причем почти сразу после того, как он передвигается дальше, восстанавливается нуклеосомная структура. [c.370]

Регуляторные ДНК-связывающие белки прокариот вызывают заметные изменения конформации ДНК. При рентгеноструктурном исследовании комплекса регуляторного белка TFIHA со своим участком ДНК оказалось, что двойная спираль находится в А-форме. Другие изменения (изгибы и изломы двойной спирали) можно обнаружить с помощью электронной микроскопии, электрофореза ДНК-белковых комплексов, а также при действии нуклеаз. Связанный белок защищает от расщепления 15—30 п. о. в месте связывания и порождает два участка повышенной чувствительности к нуклеазам с обеих сторон от места связывания. Тонкий анализ мест гиперчувствительности в хроматине эукариот показал, что они имеют точно такую же структуру — две гипер-чувствительные точки, разделенные защищенны.м участком. [c.257]

Совместная укладка пар полипептидных цепей приводит к образованию пространственно вытянутого белкового комплекса, укрепленного серицином — вторым (однако водорастворимым) белком шелка. Характерные свойства волокна шелка — незначительная растяжимость и высокая эластичность объясняются прочными ковалентными связями вытянутых полипептидных цепей и слабыми вандерваальсовыми взаимодействиями между листами /3-структур. [c.422]

В биосистеме молекула Н2П находится преимущественно в неполярном окружении (коллоидный раствор). Модельные исследования [98, 100] показали, что в растворах ПАВ порфирины являются центрами образования неполярной части мицеллы. Взаимодействие первой и второй экранирующих сфер белкового комплекса осуществляется за счет гидрофобного взаимодействия периферических заместителей с неполярным белковым окружением (псевдо-сольватная оболочка [10]) и обеспечивается пространственной "подстройкой" сольватационных центров. В этом состоит роль Н2П в поддержании третичной структуры белка в белковых комплексах. Можно полагать, что происходящие при этом сильные конформационные изменения связаны в первую очередь с перестройкой периферии молекулы биопорфирина, а не с искажением самого макроцикла [101]. Существует иная точка зрения, касающаяся наличия у металлокомплексов порфиринов некоторой конформационной гибкости. Согласно ей, именно изменение степени искажения макроцикла в комплексе, а значит, и его физикохимических свойств, вызываемое конформационной перестройкой третичной структуры белка, является залогом их биологической активности in vivo [102-104]. [c.357]

Формирование активных фотосистем. Рост тилакоидной мембраны и развитие функционирующего фотосинтетического аппарата в ходе дифференциации этиопласта в хлоропласт — многоступенчатый процесс, который включает не только биосинтез структурных и функциональных компонентов, но также и интеграцию и сборку этих компонентов в функциональные единицы. На разных стадиях развития мембран можно выделить тилакоиды, содержащие ФС I- и ФС П-единицы. Сначала формируются ядра ФС I и ФС II, включающие реакционные центры, а затем простые (мономерные ) формы ССК. Дифференциация первичных тилакоидов в тилакоиды стромы и гран происходит по мере синтеза ССК в ходе такой дифференциации размер ФС I- и ФС П-единиц увеличивается, а в процессе дальнейшего развития пигмент-белковые комплексы постепенно организуются в большие надмолекулярные структуры полностью развитых хлоропластов. [c.359]

Прежде всего следует отметить, что полиядерные комплексы с макромолекулярными лигандами, каталитически активные в окислительно-восстановите.гьных реакциях, могут быть разделены на две группы комплексы с электронообменным взаимодействием между ионами металла и комплексы, в которых электро-мообменное взаимодействие отсутствует. Кинетические исследования полиядерных комплексов первого типа показали, что окислительно-восстановительный катализ ими не включает стадию образования свободных радикалов субстрата. Такая особенность связана с тем, что структура этих комплексов аналогична структуре белковых комплексов, катализ которыми биологически важных процессов, как хорошо известно, происходит без образования радикалов. [c.249]

Хорошо известно, что высокопроницаемые гелевые иониты в значительной степени необратимо сорбируют крупные органические ионы, в частности макромолекулы белков. Необратимость сорбции связана с перестройкой структуры высоконроницаемых ионитов в процессе сорбции крупных ионов и образовании но-лимер-белкового комплекса с большой энергией взаимодействия. Необратимости сорбции способствует также сгущение сеток сополимера вблизи сорбированного иона, что, естественно, затрудняет процесс диффузии связанного иона. [c.36]

Помимо простых белков, состоящих только из аминокислотных остатков, существуют белки, содержащие другие структуры. К ним относятся а) гемоглобин, содержащий железопорфириновый комплекс б) гликопротеиды, в состав которых входят молекулы углеводов, в) липопротеи-ды — белковый комплекс с жирами и стероидами г) ну-клеопротенды, состоящие из белковых, молекул и нуклеиновых кислот. [c.178]

Гербицид вызывает фрагментацию и при непосредственном воздействии на нативный препарат хроматина. Значительно слабее иа структуру хроматина действует гиббереллин и очень слабо — кинетин. При этом ни один из этих физиологически активных веществ в опытах с изолированным нативным хроматином не дает эффекта уплотнения или усиления его метилофилии. Надо полагать, что уплотнение хроматина в клеточном ядре под влиянием высоких доз физиологически активных веществ представляет собой сложный физиологический и биохимический процесс. Он сопровождается исчезновением лабильной ДНК и изменением состава белкового комплекса за счет уменьшения количества негистоновых и прироста гистоновых белков. [c.17]

В настоящей книге рассматриваются три класса сложных белков углевод-белковые комплексы, хромопротеиды и липопротеиды. Изложены важнейшие аспекты химии углеводов, порфиринов и липидов, необходимые для понимания структуры и функции сложных белков. Книга включает также краткие сведения по обмену веществ, которые отражают роль рассмотренных соединений в общем метаболизме веществ в клетке. Осзещены некоторые моменты биоэнергетики и регуляции обмена веществ. [c.4]

Углевод-белковые комплексы достаточно разнообразны по структуре н функциям. 0 и встречаются во всех тканях организма человека и животных, в растениях, водорослях и бактериях. В составе стено клеток они образуют биологически активные поверхности, которые соединяют клетки друг с другом. Эти вещества образуют жидкую фазу соединительной ткани, обеспечивают работу транспортной и защитной систем организма. Углеводсодержащим полимерам отведена существенная роль в энергетическом балансе клетки. [c.9]

Выделение индивидуальных углевод-белковых комплексов сопря-лсено с большими трудностями. Этим объясняется тот факт, что даже для наиболее хорошо изученных представителей данного класса соединений многие детали их структуры полностью не выяснены, а также отсутствие четкой классификации углевод-белковых комплексов. [c.9]

В структуре любого углевод-белкового комплекса представлены две части углеводная и белковая. Удельный вес каждой из них зависит от характера углевод-белкового комплекса. Так, в пол-исахарид-бел ковых комплексах больший удельный вес приходится на углеводную часть и соединение проявляет свойства, присущие углеводам. Напротив, в гликопротеинах выше вклад белковой части и для них характерны реакции, свойственные белкам. Химическое строение как углеводных, так и белковых компонентов комплексов и способы соединения компонентов в молекуле комплекса весьма разнообразны. [c.9]

Моносахариды представлены в структуре полисахаридов и углевод-белковых комплексов альдогексюзами, дезоксисахарами, аминосахара-ми, уроновыми п сиаловыми кислотами. [c.40]

Вторым по распространениости в природе моносахаридом является галактоза. -Галактоза в свободном состоянии почти не встречается, лишь в незначительной концентрации присутствует в крови и моче, но широко представлена в структуре олигосахаридов, -полисахаридов и углевод-белковых комплексов. В некоторых полисахаридах обнаружена -галактоза (галактан улитки, агар-агар водорослей). [c.40]

УСТАНОВЛЕНИЕ СТРУКТУРЫ УГЛЕВОДНЫХ СОСТАБЛЯЮПЩХ УГЛЕВОД-БЕЛКОВЫХ КОМПЛЕКСОВ [c.76]

Особенности биологического действия полисахарид-белковых комплексов соединительной ткани связаны с их макромолекулярной структурой, наличием анионных групп, высокой гидрофильностью. Эти вещества участвуют в регулировании осмотического давления в соединительной ткани, содержащей около /б всей воды организма, в регулировании обмена солей, в том числе кальциевых. По мере старения орга-иизма изменяется соотнощение этих веществ в соединительной ткани. С этим связано усиление кальцификации тканей, приводящее к атеросклерозу. [c.86]

К гликопротеинам относят углевод-белковые комплексы различной структуры, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Общей чертой гликопротеинов является наличие полипептидной цепи или нескольких цепей, к которым присоединены простетические углеводные группы, имеющие нерегулярное строение. Молекулярная масса олигосахаридных цепочек 512—3 500. Восстанавливающий конец гетеросахаридов соединен О-гликозидной связью с оксиаминокислотами (серин, треонин, оксилизин) или Ы-ацил-гликозиламидной связью с аспарагином. [c.90]

Электронные микрофотографии хлоропластов различных растений дают хорошее качественное подтверждение ламеллярной (пластинчатой) структуры хлоропластов. Они состоят из 20—30 параллельных липидных слоев, отделенных от водно-белковых слоев мономолекулярны-ми пленками хлорофилла, причем гидрофильная порфириновая головка каждой молекулы хлорофилла входит в водно-белковый комплекс, а липофильный фитольный хвост — в липидный слой. Каждый липидный слой имеет толщину 5,0 нм, разделяющие же их водно-белковые слои — около 25 нм. [c.167]

В комплекс I входит дегидрогеназа восстановленного НАД (флаво-протеид, ФП1) и белки, которые содержат негемное железо (2—8 атомов железа на молекулу) и остатки цистеина, специфическим образом связанные с железом. В комплекс II также входят флавопротеид (сукцинатдегидрогеназа, ФПг) и белки, содержащие негемное железо. Дегидрогеназа восстановленного НАД и сукцинатдегидрогеназа по молекулярной структуре и механизму действия сходны между собой. Оба эти фермента относятся к высокомолекулярным белковым комплексам. [c.403]

Работы по химии белков успешно развиваются Е. Д. Каверзневой и сотрудниками, которые основное внимание обратили на изучение белковых комплексов здесь особенно ценные результаты были получены при исследовании природных гликопротеидов (яичный альбумин и др.), существенно обогатившие наши знания о химической специфике этих сложных биополимеров. Работы по выяснению структуры гликопротеидов (групповые вещества крови и др.) широко ведутся также Н. К. Кочетковым и В. А. Деревицкой, которые получили интересные данные об основных чертах химического строения этих соединений. Изучение первичной структуры пепсина интенсивно проводится в последние годы В. М. Степановым. Химическое изучение белковых веществ, в частности ферментов, параллельно с биохимическими исследованиями с большим успехом развивается А. Е. Браунштейном, [c.514]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология