Сравнение аминокислотных последовательностей родственных белков

Сравнение кинетики сворачивания родственных блоков, полученных методом генной инженерии и отличающихся между собой аминокислотным составом боковых цепей, позволяет подойти к определению структуры промежуточных состояний при сворачивании. Незначительные изменения в боковых цепях белка мутантов не нарушают общей картины сворачивания, но выявляют роль определенных взаимодействий в этом процессе. Анализ более 120 мутантов, включающих изменение более половины боковых цепей барназы (РНК-аза белок со 110-ю остатками), подтвердил определяюшую роль гидрофобных взаимодействий в стабилизации зародышей вторичной и третичной структуры (Фершт, 1993). По-видимому сворачивание в барназе начинается на N-кoнцe, образующем а-спирали, и центральной -шпильке, которые затем притягиваются и стабилизируются гидрофобным взаимодействием. При сохранении общего направления сворачивания основной последовательности возможны небольшие различия в структуре интермедиатов, отражающие роль боковых цепей. В целом становится ясным, что в белках вторичная структура служит блоком при формировании третичной структуры и должна поэтому быстро образовываться и быть относительно стабильной, чтобы прожить достаточно долго. Начало формирования третичной структуры связано с образованием инициирующей шпильки из соседних по цепи сегментов. Это требует фиксации структуры двух структурных сегментов и большой затраты энергии и поэтому невыгодно с энергетической точки зрения. [c.214]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология