Профилин

Функция немышечного актина регулируется, по-видимому, несколькими специализированными белками. Профилин предотвращает полимеризацию О-актина даже в присутствии достат очных концентраций магния и хлористого калия. Филамин способствует образованию сети актиновых микрофиламентов. Тропомиозин усиливает формирование пучков стрессовых фибрилл актина. а-Актинин способствует прикреплению актиновых микрофиламентов к мембранам, субстрату и другим клеточным органеллам. [c.344]

С учетом описанной выше картины сложных и согласованных перестроек цитоскелета рассмотрим результаты биохимического изучения белков тромбоцитов. Кальций стимулирует фосфорилирование легкой цепи миозина [42] и связывание профилина с актином [5]. Кроме того, он подавляет образование а-актининовых сшивок между филаментами [5]. В то же время связывание филамина и тропомиозина с Р-акти-ном нечувствительно к кальцию [5]. На первый взгляд такой характер кальциевой чувствительности перечисленных реакций противоречит тому, что подсказывает интуиция, поскольку активация тромбоцитов сопровождается притоком в них кальция и возрастанием их pH. Некоторые из описанных перестроек цитоскелета можно было бы, однако, объяснить с помощью следующей схемы событий. В покоящихся тромбоцитах актин находится в комплексе с чувствительным к кальцию актин-связывающим белком. Когда концентрация кальция и pH внутри тромбоцита возрастают, профилин вызывает диссоциацию комплекса, и высвободившийся актин начинает полимеризоваться, причем стадия нуклеации осуществляется неким белком, либо нечувствительным к кальцию, либо активным только в присутствии кальция. [c.39]

Некоторые из событий, постулируемых рассмотренной схемой, могут, как это уже установлено, иметь место в действительности. Так, наблюдаются приток кальция и изменение pH [54]. Профилин связывается с актином в присутствии кальция более прочно и может полимеризоваться на быстро растущем конце актиновых филаментов [5]. Немышечный тропомиозин связывается с шестью актиновыми мономерами в филаменте, а филамин, по-видимому, не взаимодействует с G-актином. Обнаружено также, что в покоящихся тромбоцитах актин находится в агрегатах диаметром 10—20 и длиной 20— 40 нм — слишком больших для того, чтобы быть комплексами актина с профилином. Под действием кальция из таких агрегатов освобождается а-актинин. [c.40]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.99 , c.121 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.288 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.344 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.344 ]

Цитоскелет Архитектура и хореография клетки (1987) -- [ c.12 , c.39 , c.40 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.288 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология