Актиновые филаменты

Из рисунка 11-12 видно, что миозиновые головки, расположенные по разные стороны от центральной голой области толстого филамента, смотрят в противоположных направлениях. Так как головки должны взаимодействовать с тонкими филаментами в зоне перекрывания, сами тонкие филаменты с одной и с другой стороны саркомера должны иметь противоположную полярность. Это действительно удалось продемонстрировать, присоединяя миозиновые головки к актиновым филаментам. отходящим в обе стороны от изолированных Z-дисков все миозиновые стрелы были направлены прочь от Z-диска. Таким образом, плюс-концы каждого актинового филамента закреплены в Z-диске, а минус-концы направлены в сторону толстых филаментов (рис. 11-15). [c.262]

Актиновые филаменты представляют собой плотную спираль, собранную из однотипно ориентированных мономеров актина (рис. 11-7). Они обладают полярностью, т. е. два их конца различны. Эта полярность играет важную роль в осуществлении подвижности клеток и легче всего обнаруживается в ориентированных комплексах, которые каждый [c.258]

Рис. 1-25. На этой микрофотографии, полученной с помощью техники глубокого травления, видна сеть актиновых филаментов. подстилающая

Мы начнем эту главу с рассмотрения структур, построенных из актиновых филаментов, - от специализированных миофибрилл мышечного волокна до вездесущего богатого актином кортекса под плазматической мембраной всякой животной клетки. Затем мы перейдем к микротрубочкам, сначала к тем, которые собраны в пучки и ответственны за биение ресничек, а потом к микротрубочкам, пронизывающим всю цитоплазму, контролирующим движение органелл и определяющим полярность клеток. Затем, после обсуждения обширного семейства промежуточных филаментов. придающих клетке прочность на растяжение и формирующих ядерную ламину, мы в заключение рассмотрим функционирование цитоскелета как единой сети, определяющей и координирующей двигательные процессы и форму отдельных клеток и целых тканей. [c.254]

Разнообразные функции цитоскелета зависят от трех главных типов белковых нитей - актиновых филаментов, микротрубочек и промежуточных филаментов. Пити этих трех типов построены из разных структур в зависимости от того, с какими дополнительными белками они ассоциированы. Некоторые из этих белков соединяют филаменты друг с другом или с иными компонентами клетки, например с плазматической мембраной. Другие определяют время и место сборки актиновых филаментов и микротрубочек, регулируя скорость и степень их полимеризации. И наконец, есть белки, благодаря взаимодействию которых с филаментами, осуществляется движение наиболее изученные примеры - сокращение мышц, зависящее от актиновых филаментов, и биение ресничек, зависящее от микротрубочек. [c.254]

Хотя в процессе полимеризации и происходит гидролиз связанного АТР, сама полимеризация энергии не требует она идет, даже если, с актином связан ADP или негидролизуемый аналог АТР. Однако гидролиз АТР оказывает существенное влияние на динамическое поведение актиновых филаментов это мы увидим позже, когда будем рассматривать те виды клеточной активности, которые (в отличие от мышечного сокращения) зависят от контролируемой полимеризации и деполимеризации актина. [c.258]

На электронных микрофотографиях актиновые филаменты выглядят как однородные нити толщиной около 8 нм (рис. 11-6). Эти нити составляют основу тонких филаментов скелетных мышц, что подтверждается данными электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа и окраски антителами к актину. Однако актин - не единственный компонент тонких филаментов, о чем будет сказано позже (разд. 11.1.12). [c.258]

Рис 11-7. Организация глобулярных молекул актина в актиновом филаменте. Молекулы упакованы в плотную спираль на один оборот приходится приблизительно два мономера актина. Хотя такое устройство создает видимость спирали из двух цепочек актина, обвивающих друг друга с шагом 37 нм, эта видимость ошибочна, так гипотетическая "одиночная" актиновая цепь сама по себе существовать не может. [c.259]

С актиновыми филаментами взаимодействуют головки миозина [6] [c.261]

Как связывание с актиновыми филаментами, так и гидролиз АТР осуществляют глобулярные миозиновые головки. Изолированные го- [c.261]

Рис. 11-14. Электронная микрофотография актиновых филаментов с присоединенными к ним изолированными головками миозина.

Мышца сокращается в результате взаимодействия головок миозина с прилегающими к ним актиновыми филаментами. В ходе этого взаимодействия миозиновые головки гидролизуют АТР. Г идролиз АТР и последующая диссоциация прочно связанных продуктов гидролиза (ADP и Pf) вызывают упорядоченную серию аллостерических изменений в конформации миозина. В итоге часть освобождающейся энергии превращается в двигательную работу. Общие принципы, лежащие в основе сопряжения гидролиза АТР с направленным перемещением белковых молекул, обсуждаются в разд. 3.4.11. [c.262]

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

Сокращение мьппцы осуществляется в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов М. (рис. 3) благодаря периодич. присоединению головок М. к актино-вым филаментам и сгибания молекулы М. в шарнирных участках (происходит проталкивание актиновых филаментов). Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов М. и актина и возвращения филаментов в исходное положение. [c.93]

Тропонин-глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г. его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-1, Тн-С, Тн-Т). Тн-1 (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са (рис. 20.6). [c.650]

Миозин в виде двойной молекулы формирует стержень, равного которому по длине нет в природе аналогичных молекул ("цитомышца ) На рис 39 представлен поперечный срез актоми-озина, где показана ассоциация шести тонких актиновых филаментов с толстым миозиновым филаментом В зависимости от диаметра филаменты подразделяют на тонкие (до 6-7 нм), промежуточные (8-10 нм) и толстые (15-20 нм) [c.122]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

В результате гаетруляции сближаются и взаимодействуют между собой группы клеток, находившиеся ранее далеко друг от друга. Например, дорсальная мезодерма вызывает утолщение эктодермы, лежащей теперь над нею утолщенный участок погружается в глубину, отделяется и образует нервную трубку и нервный гребень. Этот процесс тоже обусловлен изменениями формы эпителиальных клеток, и в нем участвуют микротрубочки и актиновые филаменты. В срединной области дорсальной мезодермы расположен тяж из специализированных клеток, называемый нотохордом он образует центральную ось зародыша. Удлиненные массы мезодермы, лежащие по бокам от нотохорда, сегментируются, образуя сомиты. При образовании сомитов изменяются межклеточные контакты и происходит перегруппировка клеток по заложенной в них автономной программе этот процесс идет последовательно в направлении от головного конца к хвостовому. [c.65]

Пометив переносимые молекулы, можно измерить скорость перемещения пузырьков. Наиболее быстрые из пузырьков, участвующих в антероград-ном транспорте молекул, движутся со скоростью около 400 мм в сутки (у теплокровных животных). Эта скорость практически одинакова независимо от вида животного, толщины аксона и его электрической активности. В обратном направлении наибольшая ско рость в полтора-два раза меньше. Передвижение более крупных пузырьков можно наблюдать в живых клетках в культуре ткаии. Эти пузырьки продвигаются вперед рывками, скачкообразно-так, как еслн бы в каждом из них внезапно включался какой-то двигательный механизм. Еще не до конца ясно, как создается эта движущая сила, однако было установлено, что она связана с гидролизом АТР. Аксой содержит наряду с микротрубочками н нейрофиламентами миозин и актин, и транспорт пузырьков может быть остановлен агентами, разрушающими актиновые филаменты или микротрубочкн. [c.132]

Некоторые указания относительно механизма роста нейритов дает изучение внутренней структуры развивающегося нейрона. Как и в зрелом нейроне, рибосомы в основном сосредоточены в теле клетки, где, следовательно, и проходит синтез белка. Нейрит содержит микротрубочки и нейрофиламенты, а также немногочисленные мембранные пузырьки и митохондрии. В отлнчие от этого широкая ладонь конуса роста заполнена мелкими, иногда соединенными друг с другом мембранными пузырьками неправильной формы, напоминающими гладкий эндоплазматический ретикулум (рис. 18-64). Непосредственно под гофрированными участками мембраны и в шипиках находится плотная масса перепутанных актиновых филаментов. Конус роста содержит также митохондрии. Микротрубочкн и нейрофиламенты в этой области оканчиваются. [c.134]

Два типа органелл-пластиды и вакуоли-свойственны только растительным клеткам. Пластиды составляют неоднородную группу органелл, из которых наиболее известны фотосинтезирующие хлоропласты, имеющиеся во всех зеленых тканях. Вакуоль представляет собой крупную внутриклеточную полость, заполненную водным раствором того или иного состава и ограниченную мембраной, назмваемой тонопластом. Растительные клетки используют вакуоли в самых разных целях-например, для экономного заполнения внутриклеточного пространства при росте, для хранения запасов питательных веществ или для накопления вредных продуктов обмена. Хотя сами растительные клетки не обладают способностью двигаться, их цитоплазма, особенно в клетках с большими вакуолями, постоянно перемешиваетя в результате поддерживаемых в ней направленных потоков. Показано, что по крайней мере в некоторых случаях движение цитоплазмы связано с функцией цитоплазматических актиновых филаментов. [c.196]

Для передвижения конуса роста необходимы актиновые филаменты. Если в культуральную среду добавить цитохалазин В, предотвращающий полимеризацию актина, движение микропиишков конуса роста прекращается и аксон перестает продвигаться вперед. Тем не менее конус роста остается прикрепленным к субстрату, и нейрит сохраняет свою прежнюю длину. Если же в культуральную среду добавить колхицин, разрушающий микротрубочки, нейрит будет втягиваться обратно в тело клетки. В то же время из проксимальных участков нейрита, которле до того были гладкими и прямыми, будут развиваться новые микрошипики и даже новые конусы роста. Поэтому было высказано предположение, что микротрубочки служат для стабилизации удлиняющегося нейрита и для ограничения участков, где может проявляться активность конусов роста, подобно тому как в фибробласте микротрубочки, по-видимому, определяют локализацию мембранной складчатости (см. разд. 10.7.4). [c.136]

Ряс. 19-47. Схема токов цитоплазмы в гигантских клетках водоросли 1 иеЧа. Л. Путь движения цитоплазмы в цилиндрической клетке. Для ясности относительная ширина клеткн преувеличена. Б. Продольный разрез участка клетки показано взаимное расположение подвижных и неподвижных слоев цитоплазмы. Статичная кортикальная цитоплазма содержит хлоропласты, которые прикреплены к лежащим под ними пучкам актиновых филаментов. С внутрениен стороны с этим субкортикальным слоем актиновых филаментов граничит слой подвижной цитоплазмы, содержащий ядра, митохондрии н другие органеллы. В реальной клетке вакуоль намного шире, чем показано на рисунке. [c.194]

Наши сведения о структуре миозина растений пока довольно скудны, однако пучки актиновых филаментов найдены в самых разных растительных клетках, в том числе и в тех, что формируют волоски. Тот факт, что в большинстве клеток высших растений цитоплазма может двигаться во многих направлениях (в отличие от однонаправленного тока, характерного для гигантских клеток водорослей), позволяет думать, что соседние пучки актиновых филаментов здесь могут иметь противоположную полярность. [c.195]

Многие клетки растений обладают способностью изменять расположение своих хлоропластов при изменении интенсивности света и направления падающих лучей. В условиях низкой освещенности хлоропласты имеют тенденцию располагаться в виде монослоя, перпендикулярюго к лучам света, что позволяет им поглощать максимальное количество световой энергии. Наоборот, на ярсом свету возникает заищтная реакция-хлоропласты мигрируют и выстраиваются вдоль клеточных стенок, расположенных параллельно падающим лучам, тем самым уменьшая их эффект (рис. 19-48). Этн движения, почти наверняка связанные с работой актиновых филаментов, наиболее полно бьши изучены ва двух видах водорослей. [c.195]

Спиральное расположение связанных головок, повернутых в одном направлении, создает картину цепочки из наконечников стрел, выявляющую полярность актинового филамента. Конец, к которому обращены острия, называют минус-концом, а другой конец - плюс-концом, так как полимеризация актина на этих концах ршет с различной скоростью (см. рис. 11-40). С любезного разрешения R. raig.) [c.262]

Актиновые филаменты состоят из Р-актина и двух вспомогательных белков — тропомиозина и тропонина. Молекулы тропомиозина образуют две [c.387]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Тшты молекулярных моторов. Мостиковая гипотеза генерации силы была сформулирована более 40 лет тому назад. За истекшие годы была расшифрована структура саркомера и составляющих его белков, с высоким временным разрешением исследована механика и энергетика мышечного сокращения, изучена биохимия реакции гидролиза АТФ актомиозином. Однако молекулярный механизм трансформации химической энергии АТФ в механическую работу продолжает оставаться неясным. Со времени открытия Энгельгардтом и Любимовой АТФазной активности актомиозина и последующей локализации АТфазного центра в глобулярном субфрагменте миозина, субфрагмент 1 начинает претендовать на роль основного элемента мышечного двигателя . В последнее время эти притязания получают все большее обоснование. Исследования, проведенные с помощью так называемых искусственных подвижных систем показали, что субфрагмент 1 способен осуществлять движение по иммобилизованным актиновым нитям без участия не только миозиновых нитей, но и субфрагмента 2. Обнаружен целый ряд других миозиноподобных молекулярных моторов , включая многочисленное семейство одноголовых миозинов, а также кинезин и цитоплазматический динеин. Предполагают, что в каждой клетке имеется не менее 50 различных молекул, использующих энергию гидролиза АТФ для осуществления движения по актиновым филаментам или по микротрубочкам. В связи с этим вопрос о механизме трансформации энергии с помощью миозина приобретает все большее значение. Недавние успехи в расшифровке структуры глобулярного фрагмента миозина — субфрагмента 1 — позволили прояснить некоторые детали этого механизма. [c.253]

Аналогичные, но гораздо более соверщенные и сложные цитоскелетные сети лежат в основе плазматических мембран ядерных клеток. Такие сети, состоящие из кортикальных областей (или кортексое) цитоплазмы, содержат множество актиновых филаментов, которые, по-видимому, соединены с плазматическими мембранами несколькими различными способами В кортексе обнаружены белки, структурно гомологичные спектрииу, апкирииу и белку полосы 4.1, по их организация и функции до сих пор пе поняты. [c.367]

Обычно актин выделяют, обрабатывая порошок высушенной мышечной ткани сильно разбавленным солевым раствором, который вызывает диссоциацию актиновых филаментов на их глобулярные субъединицы. Каждая субъединица представляет собой одну полипептидную цепь длиной в 375 аминокислотных остатков, с которой нековалентно связана одна молекула АТР. Такой актин называют глобулярным, или G-актшом. При полимеризации актина связанный АТР гидролизуется, отщепляя концевой фосфат, а актин образует филаменты, называемые фибриллярным актином (F-актшом). Полимеризацию можно вызвать, просто повысив концентрацию соли до уровня, близкого к физиологическому при этом раствор актина, лишь ненамного более вязкий, чем вода, быстро густеет по мере образования филаментов. [c.258]

Рис. 11-6. Электронные микрофотографии актиновых филаментов (негативное контрастирование) С любезного разрешения Roger

Миозин есть почти во всех клетках позвоночных и всегда находится в сократительных пучках, образуемых в цитоплазме актиновыми филаментами. Миозин - эволюционно гораздо менее консервативный белок, чем актин, и известно несколько его форм. При полимеризации in vitro миозин скелетных мышц, например, образует значительно более крупные филаменты. чем миозины немышечных клеток. [c.259]

В присутствии актиновых филаментов АТРазная активность миозина резко возрастает. Каждая молекула миозина начинает гидролизовать от 5 до 10 молекул АТР в секунду, что сравнимо со скоростью гидролиза в сокращающейся мышце. Активация АТРазы миозина актиновыми филаментами отражает физическую ассоциацию этих белков, которая служит основой мышечного сокращения. Связывание миозина с актиновым филаментом ведет к быстрому отделению ADP и Pi от молекулы миозина, в результате чего последняя может связывать новые молекулы АТР и возобновлять цикл. [c.261]

Каждая молекула актина в составе актинового филамента способна связать одну миозиновую головку. Образующиеся при этом комплексы выдают структурную полярность актиновых филаментов в электронном микроскопе негативно контрастированные препараты гаких филаментов имеют весьма характерный вид каждая миозиновая головка образует боковой выступ, и все множество этих выступов создает впечатление, что на филамент нанизаны наконечники стрел (рис. 11-14) Поскольку миозиновые головки присоединяются к каждой субъединице актина в одинаковой ориентации, такая картина означает, что все актиновые молекулы гоже ориентированы вдоль оси филамента в одном направлении. Таким образом, два конца актинового филамента структурно различаются. Их назвали соответственно минус-концом (или заостренным концом, т. е. тем. к которому направлены острия стрел) и плюс-концом (или оперенным концом, к которому обрашены хвосты стрел). Термины плюс и минус связаны с тем фактом, что разные концы актинового филамента in vitro растут с различной скоростью (разд. 11.20.9). [c.262]

Миозиновые головки шагают по актиновому филаменту в направлении плюс-кониа [7] [c.262]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.258 , c.259 , c.260 , c.261 , c.262 , c.263 , c.276 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.334 , c.337 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.258 , c.259 , c.260 , c.261 , c.262 , c.263 , c.276 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология