Фосфорилирование легких цепей миозина

Фосфорилирование легкой цепи миозина гладких мышц снимает ее ингибиторное влияние на взаимодействие актина с миозином и тем самым запускает сократительный цикл. Таким образом, для начала взаимодействия актина с миозином в гладких мышцах требуется фосфорилирование. [c.340]

Киназа — фермент, катализирующий сайт-специфическое фосфорилирование легкой цепи миозина [c.129]

В гладких мышцах сосудов эта последовательность несколько модифицируется в результате увеличения внутриклеточной концентрации Са + образуется комплекс Са — кальмодулин, который активирует киназу легких цепей миозина. Фосфорилирование легких цепей миозина вызывает активацию АТФазы актомиозина и увеличение напряжения гладкой мышцы. В период между сокращениями Са + перераспределяется внутри саркоплазматического ретикулума — из продольных трубочек в терминальные цистерны. [c.74]

При активации тромбоцитов тромбином происходит фосфорилирование легких цепей миозина и неидентифицированно-го белка с мол. массой 40 ООО Да. Обработка тромбоцитов кальциевым ионофором приводит к фосфорилированию только легких цепей миозина, обработка же диацилглицеролом - к фосфорилированию только белка с мол. массой 40 кДа. Эксперименты с использованием кальциевого ионофора и диацилглицерола в различных сочетаниях показали, что степень фосфорилирования указанного белка 40 к Да зависит только от концентрации диацилглицерола (рис. 12-10, А), высвобождение же [c.229]

Таким образом, в гладких мышцах и немышечных клетках сокращение или перемещение в пространстве инициируется при фосфорилировании легких цепей миозина, а расслабление становится возможным после дефосфорилирования легких цепей миозина (рис. 125). [c.219]

Таким образом, регуляторные системы могут располагаться как но миозиновом, так и но актиновом филаментах. Миозиновый тип регуляции играет главную роль в мышцах моллюсков, а также в гладких мышцах высших животных и в ряде клеток, обладающих немышечной подвижностью. В поперечнополосатых мышцах миозиновый тип регуляции (фосфорилирование легких цепей миозина) может участвовать в тонкой подстройке (модуляции) сокращения. [c.227]

Образование комплекса актомиозина в нейронах, что важно для реализации двигательных функций, зависит от многих факторов от белковых эндогенных факторов, усиливающих сборку микрофиламентов из глобулярного актина, т. е. Г-актина от Са(САМ)- и цАМФ-зависимого фосфорилирования легких цепей миозина в цитозоле от Са (СаМ)-зависимого фосфорилирования Г-актина и тропонина С в синаптических мембранах от связывания Са + с тропонином С. [c.77]

С учетом описанной выше картины сложных и согласованных перестроек цитоскелета рассмотрим результаты биохимического изучения белков тромбоцитов. Кальций стимулирует фосфорилирование легкой цепи миозина [42] и связывание профилина с актином [5]. Кроме того, он подавляет образование а-актининовых сшивок между филаментами [5]. В то же время связывание филамина и тропомиозина с Р-акти-ном нечувствительно к кальцию [5]. На первый взгляд такой характер кальциевой чувствительности перечисленных реакций противоречит тому, что подсказывает интуиция, поскольку активация тромбоцитов сопровождается притоком в них кальция и возрастанием их pH. Некоторые из описанных перестроек цитоскелета можно было бы, однако, объяснить с помощью следующей схемы событий. В покоящихся тромбоцитах актин находится в комплексе с чувствительным к кальцию актин-связывающим белком. Когда концентрация кальция и pH внутри тромбоцита возрастают, профилин вызывает диссоциацию комплекса, и высвободившийся актин начинает полимеризоваться, причем стадия нуклеации осуществляется неким белком, либо нечувствительным к кальцию, либо активным только в присутствии кальция. [c.39]

Согласно рассматриваемой схеме, этот нуклеирующий белок должен присутствовать в меньшем количестве, чем упомянутый ранее белок, связывающий актин. Как только в каких-нибудь растущих филаментах станет больше шести мономеров, к ним сможет присоединиться тропомиозин, и филамин начнет сшивать эти филаменты между собой. А после фосфорилирования легкой цепи миозина с актиновыми филаментами станет способен взаимодействовать и этот белок. [c.40]

Гладкомышечные клетки, в наибольшей степени сходные по своему строению с фибробластами, представляют собой длинные тонкие веретенообразные клетки с одним, центрально расположенным ядром. Непосредственно у их клеточной мембраны расположены многочисленные плотные тельца, с помощью которых гладкомышечная клетка прикрепляется к другим гладкомышечным клеткам и внеклеточному матриксу. Эти плотные тельца богаты винкулином и служат местом прикрепления многих микрофиламентов и некоторых промежуточных филаментов. Пучки микрофиламентов располагаются в клетке крест-накрест когда клетка находится в состоянии расслабления, они обладают двойным лучепреломлением, а при сокращении они образуют уже не столь правильно организованную сеть и двойное лучепреломление исчезает (рис. 3.4). Гладкомышечная клетка не обладает ярко выраженной системой толстых, миозиновых нитей сборка толстых нитей в ней регулируется, вероятно, с помощью фосфорилирования легких цепей миозина, осуществляемого специальной киназой [42]. В гладкомышечных клетках взрослых особей имеются микротрубочки. Еще более выражена система микротрубочек в культивируемых гладкомышечных клетках она сходна по своей организации с системой микротрубочек в фибробластах и состоит из длинных извитых нитей, радиально расходящихся из центральной части клетки [66]. Различия в строении фибробластов и гладкомышечных клеток обусловлены биохимической дифферен-цировкой клеток. Так, гладкомышечные клетки отличаются от фибробластов набором имеющихся у них изоформ актина. Существуют также специфичные для гладкомышечных клеток изоформы тяжелых и легких цепей миозина [67]. Весьма интересным примером биохимической гетерогенности самих гладкомышечных кле- [c.47]

КЛЦМ была выделена не только из гладких, но также из поперечнополосатых мышц. Кроме того, установлено, что легкие цепи миозина поперечнополосатых и сердечных мышц также могуг подвергаться обратимым циклам фосфорилирования и дефосфорилирования. Следует, однако, отметить, что структуры тяжелых и легких цепей миозина гладких и попере-чнополосагых мьшщ довольно сушественно отличаются друг от друга. Поэтому характер и амплитуда структурных изменений, происходящих в головке молекулы миозина поперечнополосатых мышц при фосфорилировании легких цепей миозина, существенно отличаются от аналогичных изменений в го- [c.220]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология