Релаксация Рибоза

Хотя эти данные, по-видимому, свидетельствуют против широко признанной роли цинка в этой металлдегидрогеназе, т. е. против образования комплекса фермент — Zn + — НАД (НАДН) [121], они недостаточны для определения истинной каталитической роли этого металла. Результаты, полученные Милдваном и Винером [122, 141], могут быть интерпретированы в пользу образования комплексов фермент — Zn + — субстрат [8], хотя, учитывая имеющиеся данные, такая интерпретация является довольно рискованной. В этих исследованиях при использовании спин-меченого аналога АДФ-рибозы было определено расстояние между неспаренньш электроном спиновой метки и протонами субстрата [121]. Если бы Zn + в центре связывания металла можно было заменить на парамагнитный ион металла, то можно было бы методом ЭПР измерить степень спин-спинового взаимодействия и, таким образом, определить расстояние между спиновой меткой и связанным металлом [72, 74а] (разд. 2.2). Опубликовано сообщение о замене Zп + на Со + в алкогольдегидрогеназе из печени, и при этом Со +-фермент проявлял каталитическую активность [90]. Аналогичная замена Zn2+ на Мп + может непосредственно продемонстрировать наличие мостикового комплекса Е — М + — субстрат изучением скоростей ядерной магнитной релаксации протонов субстрата (разд. 2.3). Возможно использование ЯМР С1 для изучения влияния субстратов и коферментов на свойства связанного цинка в нативном ферменте [143]. Этот метод был использован для изучения связанного Zn2+ в нируваткиназе [144], и он является одним нз немногих методов изучения окружения диамагнитного атома цинка. [c.462]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология