Циннамоил химотрипсин

В таблице 2 приведена зависимость константы скорости деацилирования транс-циннамоил-химотрипсина от pH [2]. Опре- [c.226]

Рис. 106. Определение значения рКа ионогенной группы активного центра фермента из кривой рН-зависимости деацилирования транс-циннамоил-химотрипсина

Определить кинетические параметры гидролиза этилового эфира Ы-транс-циннамоил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином, исходя из данных табл. 5. [c.87]

Рис. 2.32. Структура активного центра циннамоил-а-химотрипсина.

Циннамоил-химотрипсин имеет единственный пик при 293 тогда как коричный эфир имеет максимум абсорбции при 285 Му, а циннамоилимидазол — при 307 му. [c.147]

Рис. 31. Структура активного центра циннамоил-а-химотрипсина по данным Хендерсона (Henderson, 1970), полученным для индо-

Эта мысль подтверждается модельными опытами, выполненными за последние годы. Цис- и тра с-формы красителя, комплексиру-ющегося с холинэстеразой и трипсином в растворе, обладают явно неодинаковой ингибирующей ферменты активностью. В итоге свет, индуцирующий обратимые чис-транс-переходы, регулирует уровень ферментативной активности белкового носителя. По данным И. В. Березина и др., чис-форма комплекса циннамоил-а-химотрипсина лишена ферментативной активности. При фото-тракс-изомеризации циннамоила происходит отрыв ингибитора и восстановление нормального уровня активности. Более того, аналогичная регуляция воспроизводится при комплексировании красителя с клеточной мембраной ЧИс-гра с-переходы, очевидно, через обратимые конформационные перестройки мембраны изменяют ее проницаемость. Фотоиндуцированные изменения проницаемости четко зарегистрированы на искусственных фосфолипидных мембранах после включения в них таких биологически активных хромофоров или их комплексов, как родопсин, фитохром и флавины. [c.376]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология