Спираль альфа-белков

Как только все это стало известно, было выдвинуто предположение о том, что в основе строения волос, ногтей, рога и т. п. лежит альфа-спираль, и белок такого типа получил название альфа-кератина. Однако сходство между рентгенограммой, которую должны были дать молекулы такого строения, расположенные рядом и параллельно, и картиной, полученной в эксперименте, было далеко не полным. Помощь прищла с неожиданной стороны. Английские исследователи Ч. Бэмфорд, У. Хэнби и Ф. Хэппи получили рентгенограммы некоторых синтетических полипептидов, в которых все аминокислотные остатки были химически одинаковыми. Эти рентгенограммы хорощо совпадали с теми, которые должны были получиться для совокупности альфа-спиралей, упакованных в гексагональную рещетку. В частности, расположение и интенсивность пятен близко совпадали с тем, что должна была дать предполагаемая спираль с 18 аминокислотными остатками на 5 витков. [c.88]

В период 1946—1960 гг. английскому ученому Дж. Д. Кендру и его сотрудникам удалось точно установить структуру глобулярного белка миоглобина. Миоглобин, обнаруженный в тканях мышц, представляет собой белок, очень похожий на гемоглобин, но имеющий только одну полипептидиую цепь в молекуле (молекулярный вес 17 ООО). Как показал рентгеноструктурный анализ кристаллов миоглобина, молекула этого белка содержит полипептидиую цепь, которая не вся является единой спиралью, а содержит восемь коротких сегментов, имеющих конформацию альфа-спирали, связанных неспиральными участками. Такая особенность трехмерной структуры полипептидной цепи — расположение в пространстве участков с правильной (повторяющейся) структурой (вторичной структурой) — называется третичной структурой белка. Третичная структура, как и вторичная, определяется последовательностью аминокислот (первичной структурой). [c.683]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология