Альфа-спираль

Фиг. 2. Альфа-спираль — структурная форма полипептидной цепи.

Рис. 8.23. Альфа-спираль (см. текст).

Примером такого строения может служить строение винтовой лестницы. Первая ступенька переходит во вторую, перемещаясь вверх по оси лестницы и одновременна вращаясь вокруг ее оси. То же самое происходит при образовании второй ступеньки, третьей, четвертой и т.д. Когда стали искать форму спирали, при которой каждая из амидных групп полипептидной цепи была бы связана водородными связями с двумя соседними группами, то обнаружили две такие возможные формы. Одна из этих форм в белках, по всей вероятности, не встречается. Другая, так называемая альфа-спираль, по-видимому, имеется во многих белках. [c.86]

Как только все это стало известно, было выдвинуто предположение о том, что в основе строения волос, ногтей, рога и т. п. лежит альфа-спираль, и белок такого типа получил название альфа-кератина. Однако сходство между рентгенограммой, которую должны были дать молекулы такого строения, расположенные рядом и параллельно, и картиной, полученной в эксперименте, было далеко не полным. Помощь прищла с неожиданной стороны. Английские исследователи Ч. Бэмфорд, У. Хэнби и Ф. Хэппи получили рентгенограммы некоторых синтетических полипептидов, в которых все аминокислотные остатки были химически одинаковыми. Эти рентгенограммы хорощо совпадали с теми, которые должны были получиться для совокупности альфа-спиралей, упакованных в гексагональную рещетку. В частности, расположение и интенсивность пятен близко совпадали с тем, что должна была дать предполагаемая спираль с 18 аминокислотными остатками на 5 витков. [c.88]

Рентгенограммы конского волоса не дают, конечно, достаточно сведений для того, чтобы можно было выяснить детали строения альфа-кератина. Однако почти окончательно установлено, что волос и подобные ему белки состоят из полипептидных цепей, имеющих форму альфа-спиралей, и что эти цепи перекручены одна вокруг другой. Вполне возможно, что цепи скручены вместе так, как это представлено на схеме однако вполне возможно и то, что они располагаются по-другому. [c.89]

Периодичные структуры альфа-спираль, бета-складчатый слой, спираль коллагена [c.34]

Изучение структуры пептидов привело к расшифровке Полингом, Кори и Брэнсоном в 1950 г. структурного элемента керотина (одного из белков, входящих в состав волос). Примененный ими метод заключался в подборе молекулярной модели, которая могла бы отвечать соответствующей рентгенограмме. Эта модель —< альфа-спираль послужила Уотсону и Крику одной из основных предпосылок для расшифровки структуры дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), представляющей две спирали, идушре в противоположном направлении и закрученные одна вокруг другой. Второй из предпосылок для решения проблемы строения ДНК было чисто техническое усовершенствование, позволившее повысить качество рентгенографии. (Оказывается, расшифровка структуры ДНК может служить сюжетом увлекательной повести [83].) В 1960 г. Кендрю и сотрудники сообщили о получении трехмерной картины распределения электронной плотности в миоглобине, что позволило построить молекулярную модель этого белка. Вскоре была расшифрована структура другого белка — гемоглобина (Перутц и сотр., 1962), а в 1964 г. структура третьего белка —< лизоцима. Лизоцим —< это первый фермент, структуру которого удалось определить. [c.247]

Между рентгенограммами синтетических полипептидов и конского волоса имеется сходство. Это говорит в пользу того, что альфа-спирали имеются, по-видимому, и в волосе и в синтетических полипептидах однако сходство это не настолько велико, чтобы считать его достоверным. Убедительные доказательства были получены М. Перутцом. Он указал на то, что вещества, состоящие из альфа-спиралей, должны давать интенсивную диффракционную картину, соответствующую расстоянию между двумя ступеньками в 1,5 ангстрема. Расположение аминокислотных остатков на расстоянии 1,5 ангстрема вдоль оси спирали будет благоприятствовать созданию интенсивной диффракционной картины. Перутц получил рентгенограммы синтетических полипептидов и многих белков, волокна которых он располагал под соответствующим углом к направлению пучка рентгеновых лучей. Он обнаружил, что выщеуказанная диф-фракционная картина действительно наблюдалась в синтетических полипептидах, в волосе, роге, ногтях, эпидермисе и в других белках, дающих рентгенограммы типа альфа-кератина. [c.88]

Альфа-спираль Полинга — Корея, таким образом, дала решение вопроса о вторичной структуре белковых молекул. Но необходимо отметить, что это были чисто расчетные построения точных, прямых экспериментальных доказательств, несмотря на всю убедительность теоретической базы, в течение некоторого времени получено не было. В пользу этой теории говорили только опыты с синтетическими полиаминокислотами, проведенные Бамфор-дом с сотрудниками, в которых была доказана а-спиральная структура у нескольких синтетических полипептидов (см. [34]). Кроме этого, сторонники а-спиральных конфигураций белковых молекул обладали лишь косвенными рентгеноструктурными данными, свидетельствующими в пользу а-спирали, полученными на фибриллярных белках (например, из игл дикобраза). Но несмотря на это, гипотеза стремительно раопространялаеь и находила все большее и большее число сторонников из-за того, что она позволила объяснить и систематизировать многочисленные факты, связей между которыми раньше установить не удавалось, например денатурация белков и др. При помощи определенных методов дейтеро-водородного обмена получены многочисленные качественные характеристики числа водородных связей в спиралях, термодинамических переходов, происходящих при деспира-лизации полипептидной цепи и некоторые другие данные. Все они очень хорошо укладывались в рамки теории Полинга — Корея. И все же это были лишь косвенные доказательства, но несмотря на это, представление об а-спирали, как основной конфигурации полипептидных цепей, общей для всех белков, получило повсеместное признание. Переломным годом в распространении признания наличия а-спиралей в белках необходимо считать 1952 г. Д. Кендрью на Конференции по структуре белка в Пасадене в 1953 г. сказал Нельзя сказать, что в мае 1952 г. спираль была основой наших представлений о структуре белка. В самом деле, тогда имелись серьезные разногласия по вопросу о существовании спиральных цепей. Конференция в Пасадене показала, что спиральная структура вступила в свои права... Из обсуждения, имевшего место на Конференции, можно было заключить, что а-спираль является основной конфигурацией цепи, имеющейся в а-полипептидах (см. [150]). [c.147]

Отмеченные отклонения могут быть связаны с различными факторами. Так, уменьшение содержания Т в первой рамке и А в третьей обусловлено запретом на кодоны ТАА, TGA и TAG. Увеличение содержания G в первой рамке и С в третьей подтверждает указанное ранее (Shepherd, 1981) предпочтительное использование кодонов типа RNY (R-пурин, У-пиримидин), которое связывается с особенностями архаического генетического кода. За относительное увеличение содержания Т во второй рамке ответственны периодические серии синонимических кодонов, кодирующих неполярные аминокислотные остатки, входящие в состав альфа-спиралей белковых молекул (Zhurkin,1981). Наконец, увеличение содержания А и уменьшение содержания G во второй рамке обусловлено тем, что 14 кодонов, имеющих А во второй позиции, соответствуют 7 аминокислотам, в то время как 15 кодонов, содержащих во второй позиции G, кодируют только 5 различных аминокислот. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология