Полипептиды с открытой цепью

Понятно, что первые исследователи были приведены в замешательство открытием, каких размеров может достигать полипептид-ная цепь в некоторых белках, согласно оценкам их молекулярной массы. Некоторые авторы [3] пришли к заключению, что имеющаяся конфигурация действует таким образом, что помогает молекуле гораздо сильней уплотниться, чем это можно было ожидать на основании простейших и наиболее очевидных предположений . Большие успехи в исследовании биополимеров, таких как белки н нуклеиновые кислоты, а также становление молекулярной биологии в значительной степени произошли в результате понимания того факта, что такие ограничения, накладываемые на форму и размер частиц, действительно существуют. Определение точной пространственной структуры белков с помощью кристаллографической техники и в ряде случаев исследования, которые показали дискретные изменения в конформации белков, когда они вступали в [c.219]

Спектры олигомеров а-аминокислот с открытой цепью более сложны, чем опектры полипептидов, так как протоны всех аминокислотных остатков дают индивидуальные сигналы, положение ко- [c.324]

Вторичные амиды. В сильно разбавленных растворах простые вторичные амиды имеют только одну полосу в области 3440—3400 слг [4, 5, 6, 7]. Эта частота много меньше частоты, соответствующей гидроксильным колебаниям, так что в этом случае имеется надежное доказательство кето-строения. В случае твердого состояния частота поглощения определяется в основном типом имеющейся водородной связи, и для некоторых соединений, в частности для дипептидов, полипептидов и протеинов, было обнаружено две или несколько полос поглощения. В твердом состоянии вторичные амиды с открытой цепью имеют основную полосу МН около 3270 см [4, 6, 7], а в концентрированном растворе могут быть идентифицированы полосы как свободных, так и связанных групп. [c.248]

Еше один хорошо изученный транспортный антибиотик - грамицидин А (рис. 36.20). Это полипептид с открытой цепью, состоящий из 15 аминокислотных остатков. Примечательна структура грамицидина А в нем чередуются D- и Е-аминокисло-ты. Кроме того, N- и С-концы полипептида модифицированы. Как будет показано несколько ниже, транспорт ионов грамицидином А и валиномицином осуществляется совершенно по-разному. [c.316]

Белки представляют собой биополимеры а-аминокислот с очень высокой молекулярной массой (от 5000 до нескольких миллионов). Соединения, построенные из нескольких молекул а-аминокислот, называются пептидами, а системы, состоящие из множества соединенных между собой пептидных звеньев, называются полипептидами. Молекулы белков состоят из одной или нескольких полипептидных цепей. Полипептидные цепи могут быть открытыми, разветвленными или циклическими. При гидролизе белки распадаются на более простые соединения и в конечном счете — на аминокислоты. Такой процесс протекает ступенчато [c.213]

Открытие перехода спираль — клубок в растворах полипептидов повлекло развитие теоретических исследований, которые дают количественную интерпретацию наблюдаемых явлений [84—90]. В качестве иллюстрации можно сослаться на последнюю работу Зимма и др. 91], выполненную на поли-у-бензил-Ь-глутамате, для которого изменение профиля перехода при изменении длины полимерных цепей удовлетворительно совпадает с теоретическими расчетами (рис. 60). Таким образом, природа перехода, по-видимому, достаточно хорошо установлена при помощи теоретических расчетов, несмотря на усложнения, обусловленные гетерогенностью использованных образцов. Гетерогенность приводит к уширению профиля перехода, но в расчетах Зимма и др. ее влиянием пренебрегали. [c.115]

Рассматривая структуру белка, полезно различать разные уровни его пространственной организации. Аминокислотную последовательность называют первичной структурой белка. Регулярные водородные связи по всей длине непрерывной полипептидной цепи приводят к образованию а-спиралей и -слоев, которые представляют собой вторичную структуру белка. Некоторые комбинации а-спиралей и -слоев, упакованные вместе, формируют компактно уложенные глобулярные единицы, каждая из которых носит название белкового домена. Домены обычно состоят из отрезков полипептидной цепи, содержащих от 50 до 350 аминокислот по-видимому, они являются теми модульными единицами, из которых строятся белки (см. ниже). Маленькие белки могут содержать только один домен, более крупные белки состоят из нескольких доменов, связанных сравнительно открытыми участками полипептидной цепи. Наконец, отдельные полипептиды могут служить субъединицами для формирования более крупных молекул, часто называемых белковыми агрегатами, или белковыми комплексами. В таких комплексах субъединицы связаны друг с другом большим числом слабых нековалентных взаимодействий (см. разд. 3.1.1), у внеклеточных белков эти взаимодействия часто стабилизированы дисульфидными связями. [c.143]

Может показаться, что я ломлюсь в открытую дверь — способность аминокислот к кристаллизации — чего еще желать для иллюстрации матричных свойств аминокислот Однако возможность кристаллизации аминокислот в значительной мере определяется геометрией их заряженных групп (отрицательного карбоксила и положительно заряженной аминогруппы). Геометрия этих ионизированных групп у всех аминокислот практически одинакова. Поэтому вряд ли можно ожидать избирательной кристаллизации аминокислот из их смеси. Впрочем, возможна ли такая избирательная кристаллизация, я не знаю (но очень хотел был бы узнать). Вместе с тем общеизвестна способность белков, полипептидов образовывать кристаллы. К сожалению, это их свойство не очень проясняет картину. Во-первых, не известно, возможна ли избирательная кристаллизация белков, во-вторых, она определяется не столько детальным соответствием полипептидных цепей друг другу, сколько сходством геометрии целых белковых глобул. Кроме того, нас интересует способность полипептидных цепей служить матрицами при синтезе новых полипептидных цепей из аминокислот. Это значит, что нас интересует специфическое связывание аминокислот на полипептидной цепи. [c.57]

По своей структуре 1-элемент сходен с Р- и G-элементами (рис. 10.41) он не содержит ни прямых, ни инвертированных концевых повторов. А-богатый конец представлен четырьмя-семью тандемными повторами последовательности ТАА, но сигнал полиаденилирования отсутствует. Цепь ДНК с А-богатым З -концом содержит две протяженные открытые рамки считывания (ORP), разделенные участком длиной 471 п.н. никаких потенциальных сайтов сплайсинга не выявлено. ORP, ближайшая к З -концу 1-элемента, кодирует полипептид, сходный с обратной транскриптазой (табл. 10.4). Согласно генетическим данным, 1-элементы кодируют активности, необходимые для транспозиции и ее [c.265]

Окситоцин лейцинаминопептидазой гидролизуется довольно медленно, что, возможно, обусловлено наличием Ы-конце-вого полуцистинового остатка, поскольку гипертенсин [98] (см. рис. 9) примерно такого же молекулярного веса быстро расщепляется до аминокислот. Глюкагон (см. рис. 3)—полипептид с открытой цепью — также полностью гидролизуется до свободных аминокислот [149]. [c.237]

Рог При хранении надо оберегать от влаги в противном случае он, окислянсь, претерпевает глубокие изменения. При окислении, как это замечено прн исследовании кератинов, возможно превращение дикетопиперазинов, составляющих строительные кирпичи кератинов, в полипептиды дикетопиперазины, присоединяя воду, теряют свой ангидридный характер, переходя из циклической формы в форму с открытою цепью- [c.38]

ЭТИХ аминокислотных остатков в молекуле антибиотика. Также еще нельзя считать строго доказанным отсутствие в молекуле аэроспорина остатков других аминокислот. Правда, при изучении хроматограмм было найдено, что в гидролизатах аэроспорина отсутствуют следующие аминокислоты лизин, орнитин, гомолизин, гистидин, аргинин, цитруллин, р-аланин и глутаминовая кислота. Продолжает оставаться невыясненным и вопрос о том, является ли аэроспорин циклическим полипептидом или полипептидом с открытой цепью. [c.370]

Теперь уже выяснены первичные структуры и другие детали строения еще более сложных белков, относящихся к ферментам. Так, начало 60-х годов ознаменовалось полным выяснением структуры открытого еще в 1920 г. фермента рибонуклеазы, осуществляющего гидролиз рибонуклеиновых кислот (РНК, см.). Рибонукле-аза—белок, молекулярная масса 13 500, имеет одну полипептид-ную цепь, образованную 124 аминокислотными звеньями. Установлены последовательность этих звеньев и наличие четырех внутри-цепных дисульфидных связей, замыкающих определенные участки цепи в циклы. Выяснен аминокислотный состав и структура некоторых ферментов, содержащих около двух с половиной сотен аминокислотных звеньев (молекулярная масса 27 000—34 000), т. е. являющихся весьма сложными белками. [c.334]

Транслокация выводит аминоацильный остаток, предшествующий С-концевому, из пептидилтрансферазного центра рибосомы, а дальнейшее добавление очередных остатков к С-концу все более отодвигает его и примыкающие к нему остатки от пептидилтрансферазы. Однако участок пептида длиной приблизительно 30—40 остатков, начиная от пептидилтрансферазного центра (т. е. от растущего С-конца), оказывается все еще закрытым рибосомой и не экспонированным в виде свободной цепи в окружающий раствор. В какой конформации пребывает этот примыкающий к С-концу участок растущего пептида и какое влияние оказывает на него рибосомное окружение— вопрос открытый. Кажется маловероятным, что пептид в рибосоме переходит в состояние вытянутой цепи или беспорядочного клубка. При каждом акте транспептидации и последующей транслокации пептид должен проталкиваться сквозь рибосому на один остаток, и необходимая для этого жесткость и векторность могли бы обеспечиваться его а -спиральной конформацией (т. е. сохранением исходной конформации, задаваемой пептидилтрансферазным центром). Имеется еще одно веское соображение спиральная конформация любого полипептида оказывается предпочтительной в канале или другом 272 [c.272]

Два больших открытия, сделанные в 1953 г., ознаменовали наступление новой эры в биохимии. В этом году Джеймс Д. Уотсон и Фрэнсис Крик в Кембридже (Англия) создали модель структуры ДНК (двойную спираль) и высказали предположение о структурной основе точной репликации ДНК. В этом предположении, по существу (хотя и не в явной форме), была выражена идея о том, что последовательность нуклеотидных звеньев ДНК содержит в себе закодированную генетическую информацию. В том же году Фредерик Сэнгер, работавший в Кембридже в той же лаборатории, расшифровал последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормона инсулина. Это достижение само по себе имело большое значение, так как в течение долгого времени считалось, что определение аминокислотной последовательности полипептида представляет собой совершенно безнадежную по трудности задачу. Но, кроме того, результаты, полученные Сэнгером, практически одновременно с появлением гипотезы Уотсона-Крика, тоже наводили на мысль о существовании какой-то связи между нуклеотидной последовательностью ДНК и аминокислотной последовательностью белков. В следующее десятилети Ь эта идея привела к расшифровке всех содержащихся в ДНК и РНК нуклеотидных кодовых слов, которые однозначно определяют аминокислотную последовательность белковых молекул. [c.146]

Кроме того, определением концевых групп (амино- и карбоксильных) по способу Зангера [25], Фромажо [26] и Чибнэлла и Риса [27] устанавливается максимальное число открытых пептидных цепей,. входящих в состав молекулы белка. Этот метод анализа в настоящее время ие может привести к однозначным результатам в связи с известными (а также возможными) случаями наличия циклических пептидных цепей в большом числе полипептидов и белков (грамицидин [28], яичный альбумин [29], тропомиозин и миозин [30]). [c.212]

По существу а- и 3-структуры — это конформационные разновидности пептидных цепей, называемые часто вторичной структурой пептидов и белка. Открытие а- и р-структур — заслуга Полинга. На синтетических полипептидах, построенных из остатков одной аминокислоты (например, на полилизиие), можно показать обратимость взаимных переходов а- и р-конформаций твердого вещества при механическом воздействии или изменении влажности. При растворении в воде синтетического полипептида (например, полиглутаминовой кислоты) или белка а-спираль сохраняется. Лишь при повышенип температуры, в довольно узком температурном интервале, происходит плавление — нарушение водородных связей а-спирали, образование новых водородных связей с водой и переход в глобулярную структуру, сопровождающийся резким падением вязкости раствора. Такое же нарушение а-спиралей происходит при растворении их в водном растворе мочевины (например, в 8 М растворе) или в дпхлоруксусной и трифторуксусной кислотах (вследствие образования межмолекулярных водородных связей), тогда как диметилформамид не нарушает а-спирали. За процессом разрушения а-спиралей и обратным процессом спирализации можно следить 1) по изменению вязкости 2) по ускорению и замедлению дейтерообмена 3) по изменению вращения плоскости поляризации 4) по дисперсии оптического вращения. Каждый из этих показателей допускает и количественную трактовку. Остановимся на второй и третьей характеристиках. [c.671]

По существу а- и -структуры — это конформационные разновидности пептидных цепей, называемые часто вторичной структурой пептидов и белка. Открытие а-и р-структур — заслуга Полинга. На синтетических полипептидах, построенных из остатков одной аминокислоты (например, на полилизине), можно показать обратимость взаимных переходов а-и р-конформаций твердого вещества при механическом воздействии или изменении влажности. При растворении в воде синтетического полипептида (например, полиглутаминовой кислоты) или белка а-спираль сохра-вяется. Лишь при повышении температуры, в довольно узком температурном интервале, происходит плавление — нарушение водородных связей а-спирали, образование новых водородных связей с водой и переход в гло- [c.708]

Изучение поведения гомополимеров оптически активных мономеров также привело к открытию интересных эффектов. Ряд исследователей [607—609] показали, что полимеризация оптически активных виниловых мономеров при условиях, способствующих образованию изотактических полимеров, приводит к получению продуктов, оптическая активность которых может во много раз превышать оптическую активность исходных реагентов. Однако Пино и Лоренци [608], а также Бейли и Ейтс [607] обнаружили, что экстрагирование полученных ими полимеров растворителями, проводимое для разделения изотактических и атактических фракций, приводит к получению образцов с сильно различающейся оптической активностью. Эти данные с первого взгляда могли показаться неожиданными, так как ранее была доказана малая вероятность того, чтобы нсевдо-асимметрические центры цепи главных валентностей виниловых гомополимеров вносили существенный вклад в оптическую активность. Этот результат можно объяснить на основе конформационных явлений. В гл. III было показано, что потенциальная энергия изотактических полимеров минимальна, когда цепи принимают спиральную конформацию. Если цепь имеет ответвления с центрами асимметрии, следует ожидать, что это будет способствовать возникновению спиральных участков, закрученных в одном направлении, и асимметрия формы таких спиралей будет оказывать влияние на наблюдаемую оптическую активность. Такое объяснение высоких значений наблюдаемой оптической активности впервые было высказано Пино и Лоренци, которые, в частности, подчеркнули высокий температурный коэффициент оптической активности исследованных ими изотактических полимеров в растворе. Это явление напоминает подобный эффект, замеченный в растворах полипептидов, температурные изменения оптической активности в которых указывают на явную связь с переходами спираль — клубок. Это объяснение было отвергнуто Ноза-курой и др. [609], которые указали, что оптическая активность ноли-г-4-метилгексена-1 сравнительно нечувствительна к изменениям природы растворителя, которая должна оказывать сильное влияние на равновесие между спиральной и свернутой в клубок конформациями. Существенно [c.205]

Недавно было обнаружено, что молекулы РНК-полимеразы узнают стартовые точки с помощью специального белкового компонента. В течение нескольких лет после открытия РНК-полимеразы не удавалось получить препарата РНК-полимеразы с высокой степенью чистоты. Наконец в 1968 г. удалось получить такие препараты РНК-полимеразы Е. oli, что дало возможность исследовать структуру фермента. Эти исследования показали, что молекула РНК-полимеразы состоит из трех разных типов полипептидных субъединиц а, Р но. Частичный агрегат а-и Р-полипептидов отвечает за рост цепи РНК, тогда как наличие в агрегате ff-полипептида необходимо только для инициации транскрипции на интактных двухспиральных ДНК-матрицах. [c.404]

Прямое доказательство способности плюс -цепи РНК фага f2 служить матрицей для трансляции было получено в опыте Циндера и сотрудников, которые добавили РНК, выделенную из зрелых фаговых частиц, в бесклеточную систе.му синтеза белка, подобную той, которую использовал Ниренберг для расшифровки генетического кода (гл. XVHl). Оказалось, что фаговая РНК стимулирует полимеризацию радиоактивных аминокислот. Более того, было установлено, что значительная часть образующихся при этом полипептидных цепей имеет такую же первичную структуру, что и белок оболочки фага 2. Этот эксперимент, проведенный спустя год после открытия Ниренбергом кодирующих свойств синтетических полирибонуклеотидов, был первым случаем синтеза in vitro природного белка на природной РНК-матрице. В последующей работе было показано, что по своей третичной структуре синтезированные таким способом искусственные полипептиды, вероятно, подобны белку оболочки фага [2, так как они обладают способностью связываться с присутствующей в реакционной смеси фаговой РНК. [c.474]

В построении гена тяжелой цепи участвует дополнительный сегмент (рис. 39.5). Открытию этого В (от англ. (ИюегзИу)-сегмета. способствовало обнаружение в белках нескольких аминокислотных остатков (от 2 до 13), локализованных между теми участками полипептида, которые кодируются V- и 1-сегментами. Между У - и 1н-сегментами на хромосоме расположено множество В-сегментов. В результате рекомбинационных актов сегмент Ун соединяется с одним из сегментов В, а он в свою очередь-с одним из четырех 1н-сегментов (ко- [c.505]

Специфическим свойством эволюционно отобранной аминокислотной последовательности является способность принимать в физиологических условиях вполне определенную, уникальную конформацию, которая определяет биологическую функцию белка. Такой способностью белки обладают, несмотря на значительную конформационную свободу аминокислотных остатков и малые значения барьеров вращения вокруг ординарных связей основной и боковых цепей. Плотная, глобулярная структура белковой молекулы непосредственно доказывается малой вязкостью белков в растворе и большей их плотностью по сравнению с синтетическими полипептидами. Молекулы последних образуют в тех же условиях рыхлые клубки с открытой структурой, в которых растворитель занимает до 99% всего объема. Отсюда сравнительно большие линейные размеры клубков и значительная вязкость белков в этом состоянии. Молекулы нативных белков содержат в несколько раз меньшее количество связанной воды (-30% по массе), они малы по линейным размерам и незначительно загущают раствор. На это указывает вся совокупность результатов исследования белка и синтетических полипептидов методами седиментации, диффузии, светорассеяния, рентгеноструктурного анализа, нейтронографии, рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами, электронной микроскопии. [c.231]

В первоначальном онисании а-спирали Полингом и др. [281 вопрос о том, образует ли полипептидная цень, состоящая из а-аминокислотных остатков, правые или левые спирали, оставался открытым. В течение последующих лет исследование оптической активности и ее зависимости от длины волны использованного света было превращено в мощное средство изучения спиральных конформаций. Более подробно этот вопрос будет обсужден в гл. V сейчас же лишь отметим, что оно предоставляет экспериментальный метод, с помощью которого может быть решен вопрос о направлении закручивания спирали. Найдено, что большинство полипептидов, полученных из а-аминокислот, образует правые а-спирали. С другой стороны, из этого общего правила имеются некоторые исключения, позволяющие сделать интересные выводы о степени, до которой взаимодействие боковых ценей может быть опреде.пяющим фактором при выборе между двумя конформациями цени главных валентностей, лишь незначительно различающимися по своей энергии. Б то время как ноли-у-бензил-Ь-глутамат образует правые спирали, в поли-Р-бензил-L-аспартате паправление спирали меняется на противоположное, при котором эфирная группа располагается ближе к главной цепи полимера за счет удаления метиленового остатка [323, 324]. Если, однако, в ароматический остаток молекулы поли-Р-бензил-Ь-аспартата ввести в пара-положение нитрогруппу, то конформация цепи обращается в правую спираль [325]. Этот случай представляет собой интерес, поскольку он показывает, что даже группы, довольно удаленные от цепи главных валентностей, могут оказывать на ее конформацию решающее влияние. [c.122]

Трансляция Ту. Установлена нуклеотидная последовательность нескольких Ту-элементов. Та цепь ДНК, которая отвечает транскрипту длиной 5,7 т.н., имеет две длинные открытые рамки считывания, при этом З -конец первой рамки (ORF А) перекрывается с 5 -концом второй (ORF В) на участке длиной примерно 40 нуклеотидов (это число варьирует у разных Ту), а считывание триплетов в ORF А и ORF В происходит с использованием разных рамок (рис. 10.31). Несмотря на обилие Ту-транскриптов, их трансляция в дрожжевых клетках протекает с очень низкой эффективностью. Однако если в клетку вводится плазмидный вектор, тоже содержащий Ту и обеспечивающий образование большого числа его копий, то Ту-полипеп-тиды синтезируются в большом количестве. Рамка ORF А длиной 1,3 т.н. транслируется с образованием полипептида мол. массой 55 кДа. Удивительно, что наряду с этим продуктом на уровне 5% синтезируется также полипептид мол. массой примерно 190 к Да, транслирующийся с обеих открытых рамок. Для завершения синтеза этого длинного полипептида во время трансляции происходит сдвиг [c.252]

Смотреть страницы где упоминается термин Полипептиды с открытой цепью: [c.134] [c.167] [c.7] [c.297] [c.83] [c.134] [c.226] [c.479] [c.100] [c.333] [c.103] [c.418] [c.334] [c.287] [c.409] [c.310] [c.90] [c.216] [c.216] [c.263] [c.353]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология