Инсулин с карбобензоксихлоридом

Наконец, последней из рассматриваемых реакций ацилирования является реакция с карбобензоксихлоридом. Ее механизм аналогичен таковому для свободных аминокислот. Реакция идет при температуре О—25° в слабощелочной среде (pH 8), причем реагируют главным образом аминогруппы и в незначительной степени другие основные группы. Этот реактив широко применялся для прикрытия аминогрупп при получении модифицированных белков, а также при изучении роли аминогрупп в биологической активности вируса табачной мозаики (ВТМ), инсулина и других белков. [c.70]

Этот твердый реагент можно легко очистить, поэтому при использовании в пептидном синтезе он имеет преимущество перед карбобензоксихлоридом [1,2]. Нитрогруппа определяется спектроскопически. у защитную группу легче удалить гидрированием, чем карбобензоксигруппу [3], однако она более устойчива к кислотному гидролизу (НВг в СНзСООН) [4]. Шилдс и Карпентер [5] использовали это различие в стабильности при синтезе гептапептидного фрагмента инсулина связыванием трипептида с тетрапептидом. Трипептид содержал N-концевой треониновый остаток, защищенный карбобензоксигруппой, и С-концевой фрагмент лизин, в котором е-аминогруппа была защищена п-нитрокар-бобензоксигруппой. Карбобензоксигруппу селективно удаляли, N-защищенный трипептид связывали с тетрапептидом и затем все защитные группы удаляли гидрированием на палладиевом катализаторе. [c.161]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология