Сальмин гидролиз трипсином

Повидимому, маловероятно, чтобы действие эндопептидаз было беспорядочным действительно, некоторые белки гидроли-зуются одними ферментами и не гидролизуются другими. Например, инсулин не распадается под действием трипсина [466], но легко разрушается пепсином и химотрипсином. Более того, эти три эндопептидазы гидролизуют не одни и те же связи, о чем свидетельствует тот факт, что добавление одной из них в гидролизат другой вызывает резкое возрастание аминного азота [467]. Наконец, гидролиз некоторых простых белков и полипептидов не кажется, повидимому, a priori несовместимым с положениями Бергмана в самом деле, трипсин энергично гидролизует клупеин [468] и сальмин [469] , которые богаты аргинином, а также воздействует на полилизины и лизин-аргининовые сополимеры [470]. К сожалению, ни один из этих фактов не является достаточным для доказательства высказанной точки зрения, и для разрешения проблемы необходимо выяснить структуру ряда белков и идентифицировать пептиды, образующиеся при ферментативном гидролизе. Хотя это может показаться весьма затруднительным, такая задача была уже однажды решена Зангером и Таппи [398а] в случае цепи В окисленного инсулина. Здесь трипсин атакует, повидимому, одну связь арг.гли и одну связь лиз. ала, в то время как химотрипсии гидролизует одну связь тир.лей, одну связь фен.тир и одну связь тир.тре. Повидимому, для этих двух ферментов положения Бергмана оказываются в первом приближении справедливыми. Однако характер действия пепсина на цепь В не согласуется столь же хорошо с этими взглядами. [c.184]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология