Химотрипсии

ПАНКРЕАТИН — экстракт поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота, подвергшейся аутолизу (самоперевариванию). П. содержит ферменты поджелудочной железы панкреатическую амилазу, липазу, карбокси-пептидазу, трипсин и химотрипсии. Медицинский П.— желтоватый порошок с характерным запахом, малорастворим в воде, нерастворим в спирте. В продажу поступает в виде таблеток, порошков с наполнителями — сахарозой или лактозой. Применяется в медицине при рас- [c.185]

При катализе ферментами химической реакции может реализоваться любой из вышеприведенных механизмов катализа. Например, имидазольное кольцо остатка гистидина в ферменте а-химотрипсии (разд. 4.4) способно играть роль обгдеосновного катализатора, тогда как в ферменте щелочная фосфатаза тот л<е остаток может действовать в качестве нуклеофильного катализатора. Действительно, ферменты — это сложные катализаторы, в ходе действия которых реализуется несколько механизмов. Именно благодаря успешному сочетанию разных каталитических процессов скорость катализируемой реакции повышается в Ю раз (по сравнению со скоростью некатализируемой реакции). Более того, именно такая комбинация факторов приводит к специфическому катализу. [c.195]

Рис. 62. Определение кинетических параметров гидролиза п-нитроанилида М-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипси-ном при избытке фермента

В соке поджелудочной железы помимо трипсиногена и химотрипси-ногена содержатся другие зимогены, которые превращаются в ферменты, отщепляющие аминокислоты от концов пептидных цепей (экзопептидазы) и в отличие от эндопептидаз — трипсина н химотрипсина — не способные расщеплять пептидные связи, находящиеся внутри полипептидной цепи. Карбоксипептидазы атакуют только С-концевые группы, отщепляя последовательно по одной аминокислоте, что делает ее ценным [c.115]

Кажущаяся плотность белков в воде выше, чем их сухая плотность в органических растворителях. Это возрастание плотности вызывается электрострикцией связанной воды. Молекулы воды связываются на поверхности глобулы, а также внутри нее — между доменами химотрипс на, например, или между субъединицами белка, обладающего четвертичной структурой. Количество связанной воды, в которую не могут проникать электролиты, составляет около 0,3 г на 1 г белка, т. е. примерно 100 молекул НгО на белок с м. м. 6000. Непроникновение электролитов в свя-ванную воду определяется электростатическими эффектами. Рассмотрим заряд е, погруженный в растворитель с высокой диэлект- [c.116]

Каким образом могут влиять на активность ферментов некоторые свойства носителей или тип присоединения фермента и насколько сильно это влияние, показано ниже на нескольких примерах. Один из наиболее важных факторов — состав реакционноспособных групп. Датта и Оллис [10] исследовали зависимость удельной активности иммобилизованного а-химотрипсина от концентрации гидразидных групп на поверхности гранул биогеля Р-2 (рис. 12.1). Обнаружено, что кривая зависимости имеет острый максимум. На химотрипси-не, лизоциме и липазе изучались изменения удельной активности не только после их иммобилизации, но одновременно и после обработки растворимыми аналогами носителей с теми же химическими группами, которые использовались для связывания белка с поверхностью носителя. Во всех случаях наблюдалась корреляция поведения модифицированных ферментов в растворимом состоянии и в иммобилизованном виде. Манеке и Фогт [33] исследовали количество иаиаи-на, связанного с носителями на основе поливинилового спирта, в зависимости от концентрации на носителе реакционноспособных диазониевых групп. Как следует из табл. 12.2, с возрастанием количества реакционноспособных групп носителя количество связанного папаина проходит через максимум, в то время как относительная активность постепенно понижается. Одной из причин такого уменьшения активности может быть неблагоприятное влияние многоточечного присоединения молекул фермента к носителю, который содержит избыток реакционноспособных групп. Подобные результаты были получены также с иммобилизованным ненсином [53]. Препараты, содержащие 13 мг связанного пепсина на 1 г сухого носителя, имели относительную протеолитическую активность 92,8%, содержащие 46,8 мг/г — 65,7%, 50,8 мг/г — 45,3%, а 65 мл/г — 37,8%. [c.425]

Рис. 12.1. Зависимость удельной активности иммобилизованного а-химотрипси-на от концентрации поверхностных гидразидных групп на гранулах биогеля Р-2 Г101.

Получение и состав. Активация трижды кристаллизованного а-химотрипси-ногена трипсином, высаливание образовавшегося а-химотрипсина сульфатом аммония и последующая кристаллизация и сушка., [c.428]

Химотрипсин. Другим протеолитическим ферментом, действующим в кишечнике во время пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в поджелудочной железе и поджелудочном соке в неактивном состоянии, в виде химотрипсиногена. Последний под действием трипсина переходит в химотрипсии. [c.316]

Следует особо подчеркнуть, что трипсин и химотрипсии гидролизуют в кишечнике также и такие белки, которые почему-либо не подверглись предварительному расщеплению пепсином в желудке. Вот почему операция полного з даления желудка существенно не отражает ся на переваривании и усвоении белков пищи. [c.317]

Различие между химотрипсином и трипсином состоит также в том, что химотрипсии свертывает молоко, но не свертывает кровь, в то время как трипсин свертывает кровь и не свертывает молоко (в обычных условиях). Так как поджелудочный сок (после активирования его в кишечнике) содержит трипсин и химотрипсин, то в результате их совместного действия белки и пептоны гидролизуются в кишечнике до низкомолекулярных пептидов. Химотрипсин расщепляет с наибольшей скоростью пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы тирозина, фенилаланина, триптофана или метионина. [c.334]

Важнейшие представители используемых животных протеиназ— пепсин, трипсин, а-химотрипсии и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН-оптимум его действия на белки — 1,7—2,2 он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при pH 7,6—9,0 специфичность четко выражена он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это — протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. Оптимум его действия при pH 6,0—6,5. [c.239]

Сок поджелудочной железы содержит ряд ферментов (трипсиноген, химотрипсиноген, карбоксиполипептидаза, аминополипептидаза и некоторые другие), расщепляющих белки, пептоны и полипептиды. Трипсиноген (неактивный предшественник трипсина) превращается в трипсин под действием энтерокиназы кишечного сока или же под действием трипсина. Трипсин активируется также химотрипси-ногеном. Протеазы поджелудочного сока действуют только в слабощелочной среде, подкисление поджелудочного сока приостанавливает их действие. Протеолитическое действие поджелудочного сока можно наблюдать, поместив в него кусочек фибрина, окрашенный предварительно генцианвио-летом. Под действием протеаз фибрин разрушается, а освободившаяся краска переходит в раствор, окрашивая его в фиолетовый цвет. [c.185]

С. г. играют важную роль в биохимич. процессах. С. г. таких низкомолекулярных соединений, как кофермент А, глютатион, липоевая кислота, способны образовывать тиоэфиры и участвовать в ферментативных реакциях нереноса ацильных остатков. С. г. белков принадлежат остаткам цистеина они принимают участие в создании вторичной и третичной структур белков за счет взаимодействия с другими функциональными группами полипептидной цепи жесткое сшивание отдельных цепей (нанр., в инсулине) или участков одной цепи (напр., в трипсине, химотрипси-не и др. ферментах) нутем образования дисульфидных мостиков образование водородных связей и координационных связей с участием металлов и т. п. С. г., З аствуя в создании разнообразных химич. связей [c.551]

Чтобы закончить наше обсуждение основ энзимологии, нам осталось рассмотреть некоторые идеи, касающиеся взаимосвязи между теорией действия ферментов И общими теориями катализа. Главное свойство ферментов состоит, разумеется, в том, что они снижают свободную энергию активации катализируемой ими реакции. Заранее, однако, нельзя сказать, с чем связан этот эффект — с энтропией или с энтальпией активации. Тем не менее накопленный к настоящему времени огромный экспериментальный материал позволяет уже обсудить роль различных факторов в ферментативном катализе. Таких главных факторов можно насчитать семь. Рассмотрим их кратко и затем покажем, как они проявляются в реакции, катализируемой а-химотрипси-ном, которая, пожалуй, изучена лучше других. [c.101]

Липаза не оказывала влияния на действие ауксина на рост отрезков мезокотилей кукурузы. Точно так же в опытах Хенсона (Hanson, 1960) липаза, в отличие от РНК-азы и химотрипси- [c.186]

Повидимому, маловероятно, чтобы действие эндопептидаз было беспорядочным действительно, некоторые белки гидроли-зуются одними ферментами и не гидролизуются другими. Например, инсулин не распадается под действием трипсина [466], но легко разрушается пепсином и химотрипсином. Более того, эти три эндопептидазы гидролизуют не одни и те же связи, о чем свидетельствует тот факт, что добавление одной из них в гидролизат другой вызывает резкое возрастание аминного азота [467]. Наконец, гидролиз некоторых простых белков и полипептидов не кажется, повидимому, a priori несовместимым с положениями Бергмана в самом деле, трипсин энергично гидролизует клупеин [468] и сальмин [469] , которые богаты аргинином, а также воздействует на полилизины и лизин-аргининовые сополимеры [470]. К сожалению, ни один из этих фактов не является достаточным для доказательства высказанной точки зрения, и для разрешения проблемы необходимо выяснить структуру ряда белков и идентифицировать пептиды, образующиеся при ферментативном гидролизе. Хотя это может показаться весьма затруднительным, такая задача была уже однажды решена Зангером и Таппи [398а] в случае цепи В окисленного инсулина. Здесь трипсин атакует, повидимому, одну связь арг.гли и одну связь лиз. ала, в то время как химотрипсии гидролизует одну связь тир.лей, одну связь фен.тир и одну связь тир.тре. Повидимому, для этих двух ферментов положения Бергмана оказываются в первом приближении справедливыми. Однако характер действия пепсина на цепь В не согласуется столь же хорошо с этими взглядами. [c.184]

Миозин кролика 971 Тропомиозин кролика [97 Альдолаза (миоген А) кролика 95 Дегидраза фос-фоглицерино-вого альдегида кролика 95] Фосфорилаза кролика [98а] Химотрипси-ноген 196, 98] Пепсин 151 [c.247]

Если на белок (казеин) воздействовать трипсином, а затем, по окончании действия трипсина, к продуктам переваривания добавить химотрипсин, то процесс возобновляется. То же самое можно наблюдать в случае воздействия на белок химотрипси-ном, а затем трипсином. [c.251]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.109 , c.172 , c.273 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.35 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.20 , c.42 , c.43 , c.45 , c.47 , c.149 , c.150 , c.171 , c.177 , c.177 , c.181 , c.181 , c.187 , c.187 , c.197 , c.197 , c.200 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.654 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.140 , c.141 , c.149 , c.199 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология