Белки простые

Строение белка. Различают простые и сложные белки. В настоящее время достигнут значительный прогресс в области изучения строения белка. Простой белок рассматривают как продукт поликонденсации аминокислот, т. е. как специфический природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелковых компонентов — углеводов, нуклеиновых кислот, липидов или других соединений. [c.175]

В связи с тем, что при исследовании солюбилизации углеводородов наиболее удобными оказались два последних метода, рассмотрим их несколько подробнее. Рефрактометрический метод оценки взаимодействия углеводородов с белками прост и удобен в работе с ароматическими углеводородами, так как показатели преломления ароматических углеводородов сильно отличаются от показателей преломления водных растворов белков. Чувстви-те.пьность рефрактометрического метода снижается при использовании алифатических углеводородов. Однако многократное повторение опытов по определению растворимости предельных углеводородов делает рефрактометрический метод вполне пригодным для количественной оценки связывания белками и алифатических углеводородов. [c.21]

Различают простые и сложные белки. Простой белок рассматривают как продукт поликонденсации аминокислот, т. е. как специфический природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелковых компонентов — углеводов, нуклеиновых кислот, липидов и других соединений. [c.199]

Электрокинетические явления находят практическое применение. Так, с помощью электрофореза проводят формование различных изделий из тонких взвесей с последующим их спеканием. Метод электрофореза щироко применяют для разделения, выделения и исследования биоколлоидов, особенно белков. Простой его вариант, называемый электрофорезом на бумаге, состоит в том, что нанесенное на полоску бумаги пятно исследуемой смеси белков разделяется на компоненты по величине их заряда, а следовательно, и скорости движения в поле постоянного электрического тока. Этим методом исследуют качественный и количественный состав белков крови и других биологических жидкостей. [c.308]

Такой метод исследования конформации белков прост и отличается большей точностью и надежностью от применяемого ранее метода конформационного анализа белков по плавным кривым ДОВ (в области от 400 до 240 нм). [c.46]

Удовлетворительной классификации белков не существует, однако после предложений Британского и Американского физиологических обществ (1907—1908) и опубликования в 1919 г. книги Осборна [28] Растительные белки простые белки классифицируют следующим образом [c.10]

Для выделения этого белка из клеточного экстракта последний вносят в колонку, заполненную полимерными гранулами с присоединенным к ним лигандом, после чего колонку промывают несколько раз буферным раствором. При этом на колонке удерживаются лишь те белки, которые имеют высокое сродство к закрепленному на полимере лиганду остальные же белки просто вымываются буфером. Поскольку сродство и специфичность белка к лиганду очень высоки, таким путем зачастую можно в один прием выделить и очистить чрезвычайно малые количества белка из клеточного экстракта, содержащего сотни других белков. [c.163]

Электрокинетические явления находят практическое применение. Так, с помощью электрофореза проводят формование различных изделий из тонких взвесей с последующим их спеканием. Метод электрофореза широко применяют для разделения, выделения и исследования биоколлоидов, особенно белков. Простой его вариант, называемый электрофорезом на бумаге, состоит в том, что нанесенное на полоску бумаги пятно исследуемой смеси белков [c.331]

Влияние pH, иллюстрируемое рис. 210, где показано, что с увеличением pH возрастает скорость обмена, наблюдалось на нескольких белках. Простого объяснения этому явлению не существует. Такое воздействие pH не может быть отнесено на счет структурных изменений, происходящих в белках, и приводящих к непо- [c.750]

Раздел IX БЕЛКИ ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ [c.144]

Белки простые (протеины) представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот. [c.144]

Наиболее впечатляющие прямые данные такого рода были получены при изучении взаимодействия некоторых ферментов с их коферментами Ч Например, Велик [24] нашел, что образование комплекса лактатдегидрогеназы с окисленным или восстановленным НАД вызывает существенные изменения в спектре флуоресценции и поляризации флуоресценции компонентов реакции. Данные относительно изменений поляризации флуоресценции особенно убедительны, так как они связаны с молекулярными размерами флуоресцирующей структуры. Изменения поляризации при ассоциации молекулы пиридиннуклеотида с молекулой белка просто поразительны. Эти изменения несомненно связаны с образованием простого аддитивного комплекса, а не промежуточного соединения, являющегося производным фермента, так как анализ кинетических данных [25] показывает, что подобное соединение не участвует в механизме реакции. Тройной комплекс, включающий фермент, кофермент и лактат, образуется до того, как отделится какой-либо продукт реакции (см. гл. VII—IX). [c.61]

Классификация белков Белки простые Главнейшие представители [c.37]

Известные осложнения в толковании данных электрометрического титрования белков обусловливаются, наконец, взаимодействием между самими белковыми цвиттерионами. Две или более белковые молекулы могут образовать агрегат (мицеллу) в результате возникновения солеобразных связей между положительно и отрицательно заряженными группами соседних молекул. Выше уже было упомянуто, что нейтральные соли тормозят образование нерастворимых белковых осадков. Это же справедливо и для образования растворимых агрегатов. Так, например, молекулы сывороточного глобулина образуют агрегаты в течение электродиализа, когда большая часть солей уже удалена [35]. Наряду с белками простые аминокислоты также обнаруживают стремление к связыванию друг с другом и образованию таких же солеподобных соединений [35]. [c.85]

Человеческий организм содержит примерно 65% воды, 15% белков, 15% жировых веществ, 5% неорганических веществ и менее 1 % углеводов. Молекула воды состоит из трех атомов — двух атомов водорода и одного атома кислорода. Строение этой молекулы установлено в последние годы. Каждый из двух атомов водорода расположен на расстоянии 0,96 ангстрема от атома кислорода ангстрем — одна десятимиллионная доля миллиметра), и угол между линиями, соединяющими атом кислорода с атомами водорода, составляет примерно 106°. В сравнении с этой молекулой молекула белка — просто гигант. Она состоит из тысяч атомов, главным образом водорода, кислорода, углерода и азота. Вопрос о расположении этих атомов в молекуле белка является одним из наиболее интересных и увлекательных вопросов, над которыми в настоящее время работают физики и химики. [c.80]

Обсуждение реакций белков, основанное на их предполагаемых механизмах, позволит, вероятно, отчетливее показать и даже подчеркнуть тот факт, что реакционная способность белков обусловлена наличием в их молекулах центров нуклеофильного или электрофильного характера, а не реакционноспособными атомами водорода, как это часто можно было заключить при чтении многих обзорных статей. Из этого замечания не следует делать вывод, что действительно способные к разного рода превращениям атомы водорода не играют существенной роли при реакциях белков. Просто в тех случаях, когда действительно происходит перенос водорода, этот процесс может чисто случайно сопровождать основное химическое превращение, в результате которого совершается реакция. [c.332]

Строение белка. Различают белки простые и сложные. Простой белок в настоящее время рассматривается как продукт поликонденсации аминокислот , т. е. как природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелко-пых компонентов — углеводов, липидов, нуклеиновых кислот и других соединений. [c.337]

При анализе содержания в физиологических жидкостях свободных аминокислот встает задача предварительной полной очистки их от белков. Для малых объемов плазмы (5—25 мкл) была описана элегантная методика осаждения белка холодным (—30°) ацетоном в капилляре (100 X 0,6 мм) с последующим центрифугированием в нем же, после чего кончик капилляра с осадком белка просто обламывали [Arola et al., 1977]. [c.483]

БПТИ. Именно в этом одна из причин удовлетворительного совпадения рассчитанных для свободного фрагмента конформационных параметров с параметрами в сложившейся структуре белка. Простой профиль потенциальных сечений объясняет эффективность процедуры минимизации. Сказанное относится и к остатку Glu с В-формой основной цепи. Его течение ф-Vj/ (см. рис. IV. 10, 6) также содержит одну область низкой энергии, вытянутую вдоль оси ф ее минимум отвечает расчетным углам ф, i остатка Glu в рассмотренной конформации Arg - ys . Сечение потенциальной поверхности ф-Vj/ остатка Gly (см. рис. IV. 10, в) имеет две области низкой энергии, которые занимают большую по сравнению с рассмотренными случаями площадь. Несмотря на удовлетворительное совпадение уже полученных результатов расчета с опытными данными, Реобходимо выяснить причину наличия в одной низкоэнергетической области нескольких потенциальных ям, так как в ином случае последующий Сонформационный анализ белка может пойти по неправильному руслу. [c.441]

В нервной ткани содержатся как простые, так и сложные белки. Простые белки—это альбумины (нейроальбумины), глобулины (нейроглобулины), катионные белки (гистоны и др.) и опорные белки (нейросклеропротеины). [c.629]

Вирусы весьма разнообразны по размерам. В значительной мере это определяется тем, сколько информации заложено в нуклеиновую кислоту вируса. Эта информация в основном предназначена для программирования синтеза белков, входящих в состав вирусных частиц (структурные белки) или необ.чодимых на промежуточных этапах их формирования (неструктурные белки). Простейшие 112 [c.112]

Классификация белков. Строгая классификация белков на основании их химического строения затруднительна. Известны две большие группы белков простые белки, или протеины (от греч. трютоС — протос — первый), и сложные белки, или протеиды. Протеины состоят из одних аминокислот. Протеиды наряду с аминокислотами содержат небелковые составные части, которые называются простетическими группами ими могут быть гетероциклические соединения, фосфорные кислоты, углеводы, липиды. Классификация протеинов преимущественно основана на их растворимости в воде и растворах солей. По морфологическому признаку можно выделить две большие группы белков. [c.275]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

Состай клетки живого организма белк (простые—протеины II сложные —протеиды-), углеводы, жиры, вода (до 90 о). л иперальны< вещества (1 — 1,5%). Элементарный состав летки (. О, Н, N. 5. Р, С . п.. lg, Ре, Са, К и др [c.36]

Никаких данных о влиянии температуры на пятеричную структуру белков практически нет, но имеется ряд веских априорных соображений в пользу того, что изменения температуры могли бы существенно сказываться на этом уровне макромоле-кулярной организации. Это в особенности касается ферментов, связанных с мембранами. Присоединены ли ферментные белки просто к поверхности мембраны или же они включены в ее внутреннюю структуру, Б любом случае здесь почти наверняка участвуют слабые связи или взаимодействия. Поэтому представленные выше данные о влиянии температуры на слабые связи, стабилизирующие третичную и четвертичную структуру, вероятно, позволяют сделать аналогичные выводы и относительно пятеричной структуры. То же самое можно сказать и о белках, образующих мультиферментные комплексы, например комплекс пнруватдегидрогеназы. Если в стабилизации такого агрегата тоже участвуют слабые связи, то можно ожидать, что при крайних температурах его структурная целостность и, возможно, функция будут нарушены. [c.220]

Ферментативная (энзиматическая) активность. Ферменты или энзимы представляют собой группу органических соединений специфической природы, функцией которых является скорение (катализ) определенных биохимических реакций. Многие из ферментов изолированы и очищены в достаточной степени для получения кристаллов. Все ферменты, приготовленные таким образом в чистом состоянии, оказались белками, простыми или сложными. [c.69]

Состав клетки живого огранизма белки (простые — протеины и сложные — протеиды ), углеводы, жиры, вода (до 90%), минеральные вещества (1—1,6%). Элемектарный состав клетки С, О. Н, N. 5, Р, С , N3, Mg, Ре, Са. К и др. [c.36]

Мукопротеины тина хондропротеинов были найдены не только в хрящах, но также и в сухожилиях, стенках аорты и склере. По поводу тина связи между хондроитинсульфатом и белком, Левин писал Определить способ связи между углеводом и белком просто. Щелочь, слишком слабая, чтобы вызвать расщепление белковой молекулы или углеводного остатка, вызывает разрушение связи между белком и углеводным фрагментом. Поэтому простейшее допущение состоит в том, что в природе соединение осуществляется посредством сложноэфирной связи . Важным вкладом Левина в химию мукопротеинов была его фундаментальная работа о гексоз-аминах. [c.16]

Мы пока не знаем также, чем определяется фиксированная последовательность репликации полос. Для того чтобы объяснить такую последовательность, были предложены две гипотезы. Согласно одной из них, различные репликативные белки, каждый из которых специфичен в отношении полос определенного типа, синтезируются в фазе 8 в разное время. Согласно другой гипотезе, которая кажется сейчас более правдоподобной, репликативные белки просто действуют на те участки ДНК, которые для них более доступны например, в течение фазы 8 может происходить непрерывная деконденсация хромосом, и хромосомные полосы одна за другой становятся доступными для репликативных белков. [c.167]

В работе [27] было получено и решено уравнение, описывающее сопряжение функциональной активности и конформа-ционной подвижности белков простейшей молекулярной машины , которое можно рассматривать как уравнение движения для конформона. Таким образом, понятие конформона приобрело кроме качественного, также элементы количественного описания. Современное состояние исследований, развивающих ЭКВ-концепцию, изложено в работе [8]. Модели использования энергии конформационных изменений развиваются также в работах Л. А. Блюменфельда и его сотрудников [2, 3]. [c.45]

Гистохимическое выявление белков основано главным образом на наличии реакционноспособных групп в аминокислотах. При помощи гистохимических методов можно выявлять аминокислоты, включенные в структуру белка. Простые аминокислоты и низкомолекулярные белки вы-мьгоаются из ткани в процессе фиксации и заливки. Как это будет видно из дальнейшего рассмотрения, в настоящее время существуют гистохимические методы для выявления лишь части аминокислот. Эти методы не обеспечивают информации ни об аминокислотном составе и аминокислотной последовательности, ни о величине и пространственном расположении белковой молекулы. Для идентификации белка эти методы применимы лишь в том случае, когда выявляемые реакционноспособные группы присутствуют в высоких концентрациях и могут служить характерным признаком данного специфического белка. Так, для кератиноподобных структур характерны высокие концентрации дисульфидных групп. Для общего изучения белка можно рекомендовать методы выявления концевых амино- и карбоксильных групп. [c.67]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.72 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.874 , c.880 ]

Общая химия (1964) -- [ c.493 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.11 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.0 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.325 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология