Ферментативный гидролиз

Рис. 103. Применение метода Фостера— Ниманна для определения константы конкурентного ингибирования пенициллинамидазы продуктами ферментативного гидролиза бензилпенициллина (по данным А. А. Клёсова и В. К. Швядаса), если начальные концентрации субстрата (мМ)

Субстрат Л Ферментативный гидролиз Щелочной гидролиз он [c.133]

Мальтоза является основным продуктом гидролиза под действием сьмилазы - фермента, выделяемого слюнной железой. Своим названием мальтоза обязана тому, что она образуется при ферментативном гидролизе крахмала, содержащемся в солоде (malt), почему ее еще называют солодовым сахаром. [c.263]

Ферментативный гидролиз углеводов (сахаридов, крахмала, древесины) [c.216]

В итоге ферментативный гидролиз можно представить в виде следующей схемы [c.129]

Для изучения состава п строения белковых молекул пользуются гидролизом, который можно осуществить двояко а) ферментативный гидролиз, или расщепление белков, и б) химический 1 ид-ролиз. [c.541]

Промежуточное положение между крахмалом и целлюлозой занимает гемицеллюлоза, содержащая наряду с О-глюкозой другие гексозы (О-маннозу, О-галактозу) и пентозы (О-ксилозу, -арабинозу). Гемицеллюлоза подвергается ферментативному гидролизу, тогда как целлюлоза этим свойством не обладает. [c.166]

Этот фермент действует весьма избирательно по отношению к структуре молекулы субстрата. В то время как константы скоростей щелочного гидролиза метиловых эфиров уксусной кислоты и Ы-ацетил-1-фенилаланина различаются весьма слабо (не более чем на порядок), ферментативный гидролиз аминокислотного субстрата протекает по крайней мере в 10 раз быстрее (см. табл. 24). [c.127]

Суммарная начальная скорость спонтанного и ферментативного гидролиза, (М-сек )-10 [c.91]

При изучении кинетики гидролиза га-нитроанилида Ь-лизи-на, катализируемого трипсином, было обнаружено, что субстрат является также активатором ферментативной реакции [15]. При низких концентрациях субстрата были найдены значения Кт(кят и ккат, равные 5,1 10- М и 2,95-10- сек соответственно. Исходя из данных табл. 12, определить значения равновесных и кинетических параметров промотирования ферментативного гидролиза. [c.122]

У. При ферментативном гидролизе амигдалина образуются 4 вещества. Какое из них представляет опасность для жизни а. Глюкоза б. СеНдСно в. НС г. Сб%СН(0Н)С00Н [c.198]

При изучении кинетики гидролиза п-нитроанилида Ы-бен-зоил-Ь-аргинина, катализируемого трипсином, было обнаружено, что при высоких концентрациях субстрат является также и активатором ферментативной реакции [12]. На основании данных табл. 9 определить кинетические и равновесные параметры реакции, если при изучении кинетики ферментативного гидролиза в области низких концентраций субстрата были найдены значения А ат = 1,2 сек- Кт(кят) = 3 -10- М. [c.121]

Наконец, следует упомянуть, что участие соседних карбоксильных групп в гидролизе амидов также имеет значение для понимания ферментативного гидролиза амидов. Один из таких ферментов — кислая протеаза пепсин из желудочного сока механизм ее действия включает общекислотный катализ. Клюгер и Лам синтезировали фиксированные модельные соединения, чтобы изучить участие карбоновой кислоты в гидролизе амидов [112]. Они обнаружили, что аниловые производные эняо-цис-5-норборнена соответствуют критериям жесткого геометрического сближения взаимодействующих функциональных групп. [c.242]

Проводя кинетическую обработку схемы (10.43) аналогично схеме (10.29) предыдущей задачи, получим выражение для рН-за-висимой константы скорости второго порядка реакции ферментативного гидролиза [c.245]

У. Сколько в -связей разрывается в молекуле амигдалина при его ферментативном гидролизе а. I г. 4 б. 2 Д. 5 в. З е. 6 [c.198]

Эта модель приложима к случаю гидролиза амндных связей протеазами, и было бы удивительно, если бы ферментативный гидролиз не подчинялся этим принципам. [c.252]

Некоторые оксопроизводные пиперазина, 2,5-д и о к с о п и п е р-азины, или 2,5-д и к е т о п и п е р а 3 и н ы, были обнаружены среди продуктов кислотного и ферментативного гидролиза белков (Э. Фпшер, Абдергальден) и в связи с этим подверглись тщательному изучению. По-видимому, они как таковые в яичном белке не содержатся, но очень легко образуются нз аминокислот и дипептидов. [c.1036]

Вторая фуппа холинэстеразных биосенсоров представляет собой амперометрические датчики. Индикаторной реакцией, генерирующей аналитический сигнал, является электрохимическое окисление или восстановление продуктов ферментативного гидролиза на поверхности электрода Данные биосенсоры отличаются быстродействием (время измерения 12-15 с) и более высокой чувствительностью по сравнению с потенциометрическими устройствами. При этом обеспечивается постоянство отклика в широком диапазоне концентраций определяемых компонеигов. [c.293]

При малых концентрациях субстрата (этилацетурат) N-aцeтил-D-триптофан — это конкурентный ингибитор реакции ферментативного гидролиза [c.146]

Совершенно другую картину имеем в случае специфического ацилфермента. Так, константа скорости ферментативного гидролиза (йз/55) одного из наиболее специфических соединений, Ы-ацетил-1-фенилала-нилхимотрипсина, практически совпадает с константой скорости для щелочного гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-1-фенилаланина (см. табл. 30). Можно думать, что щелочной гидролиз более близкой к ацилферменту неферментативной модели, а именно 0-(Ы-ацетил-1-фе-нилаланил)-1 -ацетилсерннамида [c.164]

В работе [14] было показано, что метиловый эфир п-то-луолсульфонил-Ь-аргинина является одновременно субстратом и активатором реакции гидролиза, катализируемой трипсином. Исходя из данных табл. 11, определить кинетические и равновесные параметры ферментативного гидролиза, если из экспериментов, проведенных при низких концентрациях субстрата, были найдены значения /Ст(каж) = 8 -10- М Ут = Ю усл. ед. [c.122]

В таблице 3 приведены данные по влиянию ионов Си++ на кинетические параметры гидролиза этилового эфира Н-бензоил-Ь-тирози-на, катализируемого а-химотрипсином. На основании данных таблицы и схемы (7.17) определить значения индивидуальных констант ферментативного гидролиза. [c.148]

Так как все исследуемые субстраты а-химотрипсина (табл. 1) имеют одинаковую ацильную часть, то константа скорости деацилирования (кз) имеет для них одинаковое значение, равное 300 сек (для п-нитрофенилового эфира йнат= з, поскольку для этого субстрата стадия деацилирования лимитирует скорость ферментативного гидролиза). Используя соотношение (7.2) и данные табл. 1, можно вычислить значения 2 для ряда субстратов (для л-нитрофенилового эфира можно указать лишь нижний предел величины г). [c.155]

Зависнмость концентрации продукта, образовавшегося через 1 ч после начала ферментативного гидролиза амида -ацетил-Ь-гексагидрофенил аланина, от концентрация субстрата. Условия опыта pH 7,9 25° С начальная концентрация а-химотрипсина 6,1410 М [c.171]

Рис. 88. Применение метода Фостера — Ниманна для определения константы конкурентного ингибирования пенициллинамидазы продуктами ферментативного гидролиза бензилпенициллина

Гидролиз метилового эфира N-aцeтил-L-фeнилaлaнинa, катализируемый а-химотрипсином, изучали методом остановленной струи, используя методику вытеснения профлавина из комплекса его с ферментом [6]. Было найдено, что уменьшение оптической плотности раствора при длине волны 465 нм (соответствующей максимуму поглощения комплекса фермент-профлавин) описывается кинетикой первого порядка (табл. 12). Из независимых экспериментов нашли, что константа диссоциации комплекса фермент-профлавин при условиях опыта равна 1 - Ю- М. Значение каталитической константы, найденное в стационарном режиме проведения реакции ферментативного гидролиза, равно 0,03 сек-. Найти значения индивидуальных констант 2, кз и /Сз (схема 9.7) при условии к2 >кз для изучаемой реакции. [c.197]

В таблице 6 приведена рН-зависимость гидролиза фор-милгидразида Н-формил-Ь-фенилаланина, катализируемого а-химотрипсином [4]. Определить значения рК ионогенных групп свободной формы фермента и фермент-субстратного комплекса, контролирующих реакцию, и предложить схему рН-завиоимости ферментативного гидролиза. [c.228]

Кинетика гидролиза этилового эфира Ы-ацетил-Ь-тиро-зина, катализируемого а-химотрипсином, иммобилизованным в геле агар-агара, изучалась согласно методике, описанной в предыдущей задаче. Концентрация фермента в геле равна 1-10- М, концентрация субстрата в растворе равна 1-10- м. Коэффициент диффузии субстрата в геле агар-агара в условиях опыта равен 2-10- см7оек. Найти, при какой толщине пластинки геля реакция будет полностью (с ошибкой не более 5%) контролироваться диффузией, если кинетика ферментативного гидролиза в гомогенном [c.274]

Энергия, необходимая для работы мышцы, выделяется в результате ферментативного гидролиза АТФ под действием мышечного белка миозина. Удельный вес мышцы, содержащей 10% миозина (мол. вес 2-10 ), приблизительно равен единице, коэффициент диффузии АТФ в мышце равен 10 см /сек. Реакция гидролиза АТФ под действием миозина характеризуется значениями кат=100 сек-, /(т(каж)= 10- М. Оцбнить, (при какой толщине мышечного волокна (моделируя его пластинкой) работа мышцы начнет лимитироваться диффузией, если начальная концентрация АТФ равна 1 10 3 М. [c.275]

Энергия, необходимая для движения сперматозоида морского ежа, вырабатывается в результате реакции ферментативного гидролиза АТФ, которая характеризуется нулевым порядком по АТФ и скоростью гидролиза, равной 6-10 моль/сек-сперматозоид [18]. Физиология сперматозоида такова, что для осуществления ферментативной реакции молекуле АТФ необходимо продиффундировать через хвостик сперматозоида длиной 4-10- см, причем коэффициент диффузии АТФ, измеренный в модельных условиях, равен 2,5-10- см /сек. Оценить наименьшую концентрацик> АТФ в сперматозоиде, при которой движение его еще не будет лимитироваться диффузией субстрата. [c.275]

Наконец, четвертый вопрос — а- или -конфигурацию имеет первый атом углерода в биозах — решается ферментативным гидролизом. Одни ферменты (например, мальтаза) способны гидролизовать лишь а-формы, другие (эмульсин) — только Р-формы. [c.164]

Органический синтез. Наука и искусство (2001) -- [ c.4 , c.7 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.0 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.473 , c.478 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.18 , c.55 , c.62 ]

Органический синтез (2001) -- [ c.487 ]

Руководство по малому практикуму по органической химии (1964) -- [ c.207 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.401 ]

Химическое равновесие и скорость реакций при высоких давлениях Издание 3 (1969) -- [ c.315 ]

Основы химии высокомолекулярных соединений (1961) -- [ c.264 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.24 , c.26 , c.109 , c.197 , c.204 , c.205 , c.208 , c.237 , c.281 , c.290 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.574 , c.575 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.444 , c.448 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.36 , c.135 , c.160 , c.351 , c.359 , c.359 , c.360 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.101 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология