Гистон богатые аргинином

Рибонуклеопротеиды. — В состав нуклеопротеидов в качестве белковой компоненты входят основные белки— гистоны и протамины эти белки богаты аргинином и (или) лизином, содержат лишь ограниченное количество нейтральных аминокислот, но не содержат серусодержащих аминокислот и имеют относительно низкий молекулярный вес. [c.733]

Для дальнейшего отделения этих белков друг от друга центрифугат после предварительного фильтрования диализируют против 500 мл этанола прн 4 С в течение 22 ч, за этот срок дважды сменяя этанол на свежую порцию. Белые хлопья, выпадающие при диализе, представляют собой богатый аргинином гистон Рз. Чтобы собрать эту фракцию, образовавшуюся при диализе, суспен- [c.350]

Классификация по растворимости альбумины растворимы в воде и солевых растворах глобулины плохо растворимы в воде, но хорошо в солевых растворах проламины растворимы в 70-80% растворах этанола, но нерастворимы в воде и абсолютном этаноле гистоны (богаты аргинином) растворимы в солевых растворах склеропротеи-ны нерастворимы в воде и солевых растворах (богаты гли, ала, про). [c.20]

Отличительной чертой гистонов, богатых аргинином, является удивительное постоянство их аминокислотной последовательности. Так, ги-стон Н4 из пропростков гороха отличается от аналогичного гистона из тимуса крупного рогатого скота всего лишь двумя аминокислотами. Что же касается богатого лизином гистона Н1, то его последовательности почти присуща видовая специфичность. [c.302]

Протамины встречаются в зрелой сперме некоторых видов рыб после завершения деления клеток, когда эти основные белки замещают гистоны. Протамины — относительно небольшие белки, не содержащие многих аминокислот, но чрезвычайно богатые аргинином. Протамины не получены из ядер соматических клеток. [c.232]

Гистоны, также обладающие основным характером, имеют более сложный состав и больший молекулярный вес, чем протамины, приближаясь тем самым к обычным белкам. И у этих белков основность обусловлена высоким содержанием аргинина. Они растворимы в воде и осаждаются аммиаком при нагревании они свертываются только в присутствии электролитов и то частично. Гистоны гидролизуются пепсином. Они находятся в ядрах клеток, связанные, как и протамины, с нуклеиновыми кислотами в виде нуклеопротеидов (они получаются легче всего из богатых ядрами органов, например щитовидной железы), [c.446]

Гистоны — белки, связанные с ДНК. Гистоны — основные белки, очень богатые двумя аминокислотами лизином и аргинином. Они связаны с ДНК практически во всех клетках эукариот и являются основными белковыми компонентами хромосом. [c.291]

Известно, что ядерные белки, например гистоны, могут регулировать синтез ДНК за счет изменения затравочной способности самой матрицы [22]. По-видимому, синтез гистонов предшествует синтезу ДНК в ходе клеточного цикла. Следствием этого является постепенное увеличение отношения гистон ДНК, что приводит к прекращению синтеза ДНК незадолго до наступления митоза. Разные по составу гистоны угнетают синтез ДНК в различной степени. Так, например, гистон, богатый аргинином, угнетает синтез примерно на 30—40%, а лизиновый гистон на 80% [22]. Интересно, что при небольших значениях соотношения гистон ДНК синтез ДНК может даже стимулироваться. При выделении ДНК и отдельных фракций ДНП из ядер регенерирующей печени крыс, облученных дозой 800 р и испытании их в качестве затравки в системе синтеза ДНК оказалось, что облучение сильно ингибирует синтез ДНК во всех случаях, когда в качестве затравки применялись различные фракции ДНП. Если затравкой служил полностью депротеинизированный образец ДНК, то включение меченого предшественника ДНК почти не отличалось от контроля [28]. При исследовании включения [c.126]

Уже давно было установлено, что клеточные ядра содержат простые основные белки типа гистонов и протаминов с низким молекулярным весом порядка 2000. Протамины — это простые основные белки, богатые аргинином и не содержащие тирозина и триптофана. [c.138]

Электрофореграммы гистонов имеют сложный характера Примерно 10 зон содержат 96% всех гистоновых белков, которые не обладают тканевой специфичностью [361, 963, 1233]. Гистоны, богатые аргинином, по-видимому, не подвергались изменениям в процессе эволюции, а в гистонах, умеренно обогащенных лизином, замещения происходили несколько чаще. В то же время гистонам, богатым лизином, в значительной мере-свойственна видовая специфичность [164, 360, 965, 1237, 1244]. [c.307]

Встречаются гистоны двух типов — богатые аргинином и богатые лизином [165—172]. В зобной железе теленка отношение между первыми и вторыми составлят 9 1. Аминокислотный состав гистонов этой ткани приведен в табл. 12. [c.138]

Холмберг и Хуттунен [576] добились быстрого окрашивания гистонов путем электрофореза амидового черного в направлении, противоположном миграции гистонов. Баррет и Джонс [90 окрашивали гистоны 0,01%-ным бромфеноловый синим (pH 3,0 в течение 16 ч, а затем обесцвечивали их в 40%-ном м-пропано-ле 48 ч при 55 С (пропанол меняли пять раз). Окрашенными оставались только гистоны, богатые аргинином. Метод позволяет быстро отличать обогащенные аргинином гистоны от других типов этих белков. [c.309]

Взаимодействия белок-нуклеиновая кислота в хромосомах клеток эукариот сильнее. В хромосомах ДНК образует комплексы с пятью классами гистонов [23, 24]. Все гистоны — сильно основные белки Н1 обогащен лизином по сравнению с аргинином, НЗ и Н4 богаты аргинином, а в Н2А и Н2В соотношение между лизином и аргинином промежуточное. Последовательности аргинин-бо-гатых гистонов очень консервативны. Гистоны Н4 из тимуса теленка и проростков гороха различаются всего на две из 102 аминокислот, а гистон НЗ из тимуса теленка и карпа—одним из 135 остатков. Л -концевые участки Н2А, Н2В, НЗ и Н4 намного основ-нее С-концевых. Последние содержат несколько аминокислотных остатков с неполярными боковыми радикалами. Эти четыре гн-стона сильно взаимодействуют друг с другом, возможно С-конце- [c.568]

Относительно белкового состава ДНП известно, что все 5 классов гистонов различаются по размерам, аминокислотному составу и величине заряда (всегда положительный). Так, выделяют гистоны, богатые лизином (Н1), молекулярная масса которых составляет в среднем 20000, и богатые аргинином с мол. массой до 15000. Они обозначаются следующими символами [c.87]

Как правило, все ДНК и РНК животного и вирусного происхождения (за исключением, возможно, транспортных РНК) in vivo более или менее прочно связаны с белками. Особый интерес с этой точки зрения представляют гистоны — семейство чрезвычайно гетерогенных основных белков относительно низкого молекулярного веса, которые, по-видимому, образуют прочные стехиометрические комплексы с ДНК во всех соматических клетках любого высшего организма, растения или животного. Гистоны можно отделить от ДНК и подвергнуть хроматографическому разделению. При этом удается получить четыре основные фракции. Другие методы разделения позволили установить, что каждая из этих фракций, начиная от фракции I, наиболее богатой лизином, и кончая фракцией IV, наиболее богатой аргинином, в свою очередь может быть разделена на несколько фракций. С помощью рентгеноструктурного анализа были получены некоторые данные о вторичной структуре свободных гистонов, выделенных из нуклеопротеидов, а также о структуре белка и ДНК в составе нуклеопротеида. В свободных гистонах, судя [c.159]

Имеется пять основных типов молекул гистонов. Четыре из них — нуклеосомные гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 — сравнительно небольшие белки с Мг= 10 000- 15 ООО. Они очень богаты положительно заряженными аминокислотами — лизином и аргинином и сходны по структуре. Основная масса положительно заряженных аминокислот сосредоточена в -концевых областях и в. меньшей степени в С-концевых областях, тогда как центральная часть богата гидрофобными остатками. Заряженные концы молекулы находятся в не упорядоченной конформации, тогда как середина организована в основном в а-спирали и и.меет глобулярную конформацию (рис. 121). [c.235]

Хромосомы высших растений и животных представляют собой структуры, состоящие из ДНК и основных белков, "гистонов", которые богаты лизином и аргинином. Молекулярная структура ДНК описана в гл. 2. Полагают, что молекула ДНК представляет собой двойную спираль, однако в последнее время эта структурная форма молекулы ДНК оспаривается, особенно Сазисехараном и его коллегами (рис. 7.1). Их модель удовлетворяет данным кристаллографии и имеет то преимущество, что не требует раскручивания молекулы, чтобы разделить нити. Проблема раскручивания спирали всегда была непреодолимой топологической проблемой для модели Уотсона—Крика. [c.89]

Выделяют пять типов (или фракций) гистонов, которые обозначаются следующими символами Н], Нг , Нг, Нз, Н4. Такое деление основано на некоторых признаках, из которых главным является количественное соотношение [лизин]/[аргинин] во фракциях гистонов. У гистона Н, это соотношение равно 19 (очень богат лизином), а у гистона Н4 оно составляет порядка 0,7 (богат аргинином и глицином). Выделен дополнительный тип гистонов — гистон Н5 (рис. 1.20), содержащийся в ядерных эритроцитах птиц, амфибий и рыб. Существуют и другие представители данного типа белков, но их доля невелика. [c.85]

Термином гистоны обозначают несколько групп близкородственных основных белков. Hl-гистоны наиболее слабо связаны с хроматином и легко отмываются в солевом растворе. После такой обработки хроматин становится растворимьпи. Изолированные ядра нуклеосом состоят из гистонов четырех классов Н2А, Н2В, НЗ и Н4. Структура умеренно богатых лизином гистонов Н2А и Н2В характеризуется значительной консервативностью, еще более консервативна структура гистонов НЗ и Н4 (богатых аргинином). Высокая консервативность структуры гистонов свидетельствует об идентичности функций этих белков у всех эукариот. С-концевая часть их молекулы имеет обычный аминокислотный [c.64]

Гистоны найдены в хроматине всех соматических эукариотических клеток, но ни разу не были обнаружены у прокариот. Их мол. масса лежит в пределах от 11 ООО до 21 ООО. Гистоны очень богаты основными аминокислотами - аргинином и лизином, на долю которых приходится до 25% аминокислотных остатков белка. Поскольку боковые (К) группы остатков аргинина и лизина при pH 7 протонированы и потому несут положительный заряд, гистоны соединяются с отрицательно заряженной двухцепочечной ДНК с образованием ДНК-гистоно-вого комплекса, который стабилизирован силами электростатического притяжения. [c.873]

Райзнер и др. [1073] разработали очень простую и быструю методику окрашивания, не требующую обесцвечивания фона. Она основана на том, что кумаоси яркий синий 0-250 изменяет свой цвет в разбавленной хлорной кислоте и вновь приобретает исходную окраску при связывании с белками. Для приготовления окрашивающего раствора указанный краситель (конечная концентрация 0,04%) добавляют к 3,5%-ной хлорной кислоте, и эту омесь перемешивают при комнатной температуре в течение 1 ч. Полученный раствор фильтруют сначала через фильтровальную бумагу ватман № 1, а затем через миллипоровый фильтр с размером отверстий 0,45 мкм. Реактив сохраняется при ком натной температуре неограниченно долго. Гели инкубируют в нем 2 ч при 37 °С или 4 ч при комнатной температуре, после чего их хранят в пробирках, заполненных 0,04%-ны М pa твiapoм кумасси яркого синего 0-250 в 2,5%-ной хлорной кислоте. Данный реактив позволяет избирательно выявлять гистоны с высоким содержанием аргинина, так как гистоны,. богатые лизином, растворяются в хлорной кислоте. [c.157]

Н1, гибридизационные свойства РНК, синтезированной на матрице такого хроматина и на матрице свободной ДНК, становились неразличимыми. Мы предположили, что гистоны Н2а, Н2Ь, НЗ и Н4 (тогда их называли иначе — умеренно богатые лизином и богатые аргинином гистоны) не участвуют в подавлении транскрипции, а играют чисто структурную роль в организации хроматина, тогда как гистон Н1 (в старой терминологии гистон, богатый лизином) является ингибитором синтеза РНК. Одновременно он же является фактором, обусловливающим конденсацию хро-.матина (см. выше). [c.146]

К аргинин-богатым относятся два вида гистонов НЗ и Н4. Они принадлежат к наиболее консервативным из всех известных белков. Аминокислотные последовательности этих белков идентичны даже у таких удаленных видов, как корова и горох. В гистонах НЗ и Н4 других видов обнаружены только редкие аминокислотные замены. Консервативность целой последовательности говорит о том, что все ее аминокислоты имеют существенное значение для вьшолнения функции белка. По логике вещей эта функция должна быть одинаковой у огромного большинства различных видов, что свидетельствует в пользу концепции об общей основе для структуры хроматина. [c.359]

В бактериальных клетках отрицательно заряженные фосфатные группы ДНК могут быть в значительной степени нейтрализованы положительно заряженными полиаминами. Однако основные белки также стремятся частично одеть ДНК. В зрелых головках сперматозоидов рыб плотно упакованная ДНК нейтрализуется протамииами — специальными низкомолекулярными белками (с мол. весом - 5000), богатыми остатками аргинина. Сходные основные белки обнаружены в сперме млекопитающих [284]. Однако в соматических клетках, отрицательные заряды ДНК компенсируются главным образом положительным зарядом гетерогенных групп основных белков, известных под названием гистоиов. Существует пять классов гистонов, мол. вес которых составляет от 11 ООО до 21 500 [285—287] [c.301]

Гистоиы богаты основными аминокислотами — лизином и аргинином. Оии довольно гомогенны и разделяются только иа пять главных классов в зависимости от содержания в иих лизина и аргинина. У разных видов растений строение гистонов варьирует очень незначительно. Это позволяет предпололсить, что они играют очень важную роль и мало изменились в ходе эволюции. [c.450]

L- Аргинин — а-амино-б-гуанидил-н-валериановая кислота — впервые выделен в 1886 г. из проростков люпина. Установлено (1896 г.), что гидролизаты так н 1зываемых щелочных белков (протамины и гистоны) содержат значительные количества аргинина. Встречается аргинин также и в других белках. Аргинином богаты белки ядер клеток, а также белки растущих тканей (эмбриональная ткань, опухоли). [c.24]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология