Сигнальные участки

Сигнальные пептиды и сигнальные участки определяют судьбу белка [6] [c.15]

Связывание сигнального участка [c.72]

Б. Если прямое движение от ЭР к плазматической мембране происходит автоматически, то постоянно присутствующие в ЭР и аппарате Г ольджи макромолекулы должны иметь сигнальные участки, благодаря которым они селективно задерживаются внутри этш органелл. [c.126]

И. Неправильно. Сигнальные пептиды действительно используются, чтобы направлять белки в ЭР, митохондрии, хлоропласты и ядро, а сигнальные участки могут использоваться на других этапах сортировки, в том числе для узнавания определенных белков, направляемых в лизосомы. [c.362]

Сигнальные участки анализировать гораздо труднее, чем сигнальные пептиды, поэтому об их структуре известно гораздо меньше. Поскольку они образуются из сложной трехмерной конфигурации свернутого белка, их невозможно просто перенести от одного белка к другому. Более того, экспериментальное повреждение сигнального участка часто влечет за собой повреждение белка как целого. [c.16]

Важным этапом эволюции мембран было отщепление сигнального участка пептидной цепи, в результате чего мембрана приобрела липопротеиновые комплексы. Дальнейшая эволюция секреции и транспортного механизма была связана с появлением углублений плазмалеммы, что создавало условия для пост-трансляционных модификаций и конденсации секреторного материала. Вокруг углублений рибосомы располагались более густо. Инвагинации замыкались и обособлялись от плазмалеммы, образовывался примитивный ЭПР, а каналы связи ЭПР с плазмалеммой преобразовывались в аппарат Гольджи и лизосомы — возникновение системы ГЭРЛ. [c.70]

Имеется ряд причин, по которым импорт ПЦФД в просвет тилакоида может быть неэффективным. 1) Может быть затруднено проникновение домена ферредоксина через тилакоидную мембрану. Он, однако, проходит через наружную и внутреннюю мембраны, а его общий заряд практически равен заряду пластоцианина, который преодолевает тилакоидную мембрану. 2) Железосерный центр обычно включается в ферредоксин на определенном этапе созревания молекулы. Таким образом, возможно, что этот центр присоединяется в строме и по этой причине ферредоксин не может пересечь мембрану тилакоида. 3) Ферредоксин обычно функционирует в строме в комплексе с другими белками. Возможно, что домен ферредоксина в ПЦФД связывается с этими белками и остается таким образом в строме. Эти соображения часто усложняют интерпретацию экспериментов такого рода, направленных на выявление сигнальных участков для импорта белков. [c.369]

Рис. 8-75. У фермента 01сМАс-фосфотрансферазы, узнающей лизосомные гидролазы в аппарате Гольджи, участок узнавания и активный центр не совпадают. В активном центре связываются богатые маннозой М-связанные олигосахариды и иВР-01сМАс. Сайт узнавания объединяется с сигнальным участком, имеющимся только на поверхности лизосомных гидролаз и их предшественников.

По мере роста пептидных цепей они с помощью гидрофобного сигнального участка на К-конце проникают через мембрану в полость эндоплазматического ретикулума, где происходит гликозилирование пептидных цепей и их объединение в трехспиральные молекулы проколлагена в правильной ориентации цепей участвуют концевые пропептиды. В ходе этих превращений проколлаген перемещается из эндоплазматического ретикулума в пластинчатый комплекс, включается в секреторные гранулы и секретируется. Уже в межклеточном пространстве при действии группы специальных протеолитических ферментов от проколлагена отщепляются концевые пропептиды, и образуется коллаген (тропоколлаген). В коллагене базальных мембран концевые пептиды могут и не отщепляться. [c.435]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология