Железосерные центры

На рис. 4.22 представлен центр ЭПР митохондрий сердца быка при 20 К. Эта температура соответствует максимальной интенсивности сигналов ЭПР железосерных центров — см. ниже). Митохондрии были в восстановленном состоянии. Восстановителями служили эндогенные [c.97]

Поэтому для изучения неравновесных состояний железосерных центров, появляющихся в процессе электронного пере- [c.98]

Таблица 3. Свойства железосерных центров дыхательной цени митохондрий

Рис. 5.6. Железосерные центры. Показан центр, содержащий 4 атома железа и 4 атома кислотолабильной серы. При обработке кислотой эти атомы серы (подчеркнуты) освобождаются в виде НгЗ. Хотя центр содержит 4 атома Ре, он может претерпевать лишь одноэлектронный ре-докс-переход.

B. железосерный центр Г. хиноны [c.339]

Рис. 8.5. Строение железосерных центров

На рис. 4.19 предстэ1влена ЦЭТ в первом комплексе Грина и даны положения уровней энергии электрона в аосстановленных состояниях соответствующих электронных переносчиков. Можно видеть, что единственное существсгнное уменьщение энергии электронов имеет место при переходе от железосерного,центра N-2 к убихинону. Было доказано, что в перво пункте сопряжения митохондрий роль пере-носчика-трансформатора играет N-2 центр [61]. [c.95]

На рис. 4.20 изображены структуры активных центров в биядерных и тетроядерных железосерных белках. 2)ти центры, как правило, содержат два или четыре атома железа. Каждый атом железа находится в тетраэдрическом окружении серных ли гандов два цистеиновых остатка соединяют железо с белком, а два атома неорганической серы образуют мостики между атомами железа. Железосерные центры являются одноэлектронными переносчиками. В окисленном, основном, состоянии центр диамагнитен. Одноэлектронное восстановление превращает его в парамагнитный центр, который может быть зарегистрирован методом ЭПР. [c.96]

Чтобы получить железосерный центр в неравновесном состоянии, был использован описанный выще метод низкотемпературного восстановления термолизованными электронами. Повыщение температуры приводит к усилению внутримолекулярной подвижности и релаксации центра к равновесному состоянию. [c.97]

Распад пуриновых нуклеотидов (рис. 22-23) начинается с отщепления фосфатной группы под действием 5 -ну-клеотидазы. Из аденилата таким путем образуется аденозин, который, дезаминируясь, превращается в инозин. Инозин затем подвергается гидролизу, что приводит к образованию пуринового основания гипоксантина и D-рибозы. Гипоксантин окисляется до ксантина и далее до мочевой кислоты под действием ксантиноксидазы, сложного флавинзави-симого фермента, в простетической группе которого содержится один атом молибдена и четыре железосерных центра (разд. 17.8). Акцептором водорода в этой [c.672]

Па рис. 2 показана упрощенная схема расположения переносчиков электронов в дыхательной цепи. Первым субстратом ЦЭТ является ПАДП, с которого электроны переходят на ФМП и далее через несколько железосерных центров переносятся на убихинон и цитохромы Ъ. Затем через цепь цитохромов электроны переносятся на кислород. [c.9]

Для объяснения механизма сопряжения двухэлектронных ФМН и KoQ с одноэлектронными железосерными центрами и высокого значения Н 2е была предложена гипотеза [Hinkle, 1981] о том, что электроны в комплексе I переносятся циклически, так же, как в Q-цикле Митчела (см. описание комплекса III). [c.13]

Столь же естественно объясняется эффект сверхвосстановления цитохромов Ь. В присутствии антимицина А добавление окислителя вызывает окисление железосерного центра Риске, что обусловливает образование р, который и восстанавливает цитохромы Ь. Эффект динамического контроля (смотри пункт 8 [c.17]

Комплекс II катализирует окисление сукцината убихи-ноном. Эту функцию осуществляют флавиновая (FAD-зависи-мая) сукцинат убихинон-оксидоредуктаза, в состав которой также входят три железосерных центра (Fesi 3). [c.154]

В составе соединений, содержащих гем (все цитохромы, каталаза, пероксидаза), и в негемовой форме (железосерные центры) железо принимает участие в функционировании ос- [c.253]

Комплекс b i включает один цитохром Ь, содержащий два гема низкопотенциальный Ь/ (синоним — >566, по а-максимуму спектра поглощения) и высокопотенциальный bh (или os6o) один негемовый железосерный центр (FeS) один цитохром i и несколько бесцветных белковых субъединиц разной молекулярной массы, не имеющих простетических групп. K0QH2 и цитохром Сг служат, соответственно, восстановителем и окислителем комплекса Ьси Цитохром С2 — водорастворимый цитохром, подобный цитохрому с митохондрий (см. разд. 3.4.5). В реконструированных системах митохондриальный цитохром с успешно заменяет цитохром Сг. Редокс-потенциалы компонентов комплекса представлены на рис. 18. [c.60]

От цитохрома f электрон движется к медь-содержащему белку пластоцианину, который восстанавливает катион-радикал хлорофилла фотосистемы I (максимум поглощения при 700 нм). Хл о образуется при окислении возбужденного Хлтоо. Электроны, отнятые от Хл 7оо, переносятся через неизвестные редокс-центры Ао и Л1 на некоторый железосерный центр РеЗх, играющий роль первичного стабильного акцептора в фотосистеме I. [c.68]

Имеется ряд причин, по которым импорт ПЦФД в просвет тилакоида может быть неэффективным. 1) Может быть затруднено проникновение домена ферредоксина через тилакоидную мембрану. Он, однако, проходит через наружную и внутреннюю мембраны, а его общий заряд практически равен заряду пластоцианина, который преодолевает тилакоидную мембрану. 2) Железосерный центр обычно включается в ферредоксин на определенном этапе созревания молекулы. Таким образом, возможно, что этот центр присоединяется в строме и по этой причине ферредоксин не может пересечь мембрану тилакоида. 3) Ферредоксин обычно функционирует в строме в комплексе с другими белками. Возможно, что домен ферредоксина в ПЦФД связывается с этими белками и остается таким образом в строме. Эти соображения часто усложняют интерпретацию экспериментов такого рода, направленных на выявление сигнальных участков для импорта белков. [c.369]

Комплексы I, II и III содержат так называемое негеминовое железо (железосерные центры, центры FeS). Различают два типа таких центров Fe S и Fe2S2. [c.230]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология