Липопротеиновые комплексы

Строение клеточной мембраны показано на рис. 45. Мембрана состоит из липидного бислоя /, полярные группы 2 которого обращены наружу (липиды — макромолекулы, образованные из молекул жирных кислот). На внешних поверхностях мембраны адсорбирован первичный слой 3 белковых молекул, взаимодействие которых друг с другом придает мембране механическую устойчивость и прочность. Мембраны пронизаны особыми липопротеиновыми (комплекс липидов и белков) каналами 4, при помощи которых, по-видимому, осуществляется селективный ионный транспорт. Раствор внутри клетки содержит относительно большие концентрации ионов К+ и низкие концент- [c.138]

Природные липопротеиновые комплексы проявляются в свойствах хлебного теста, яичного желтка, мяса, молока и др. Обобщение этих наблюдений позволило определить некоторые функциональные свойства белков, в которые включены липиды. В первую очередь речь идет о способности к эмульгированию, поглощению жиров или впитыванию запахов [58]. В целом вопрос о функциональных свойствах рассматривается в главе 10. Разумеется, упомянутые здесь свойства изменяются под действием всех факторов, влияющих на взаимодействия липидов и белков. [c.317]

Хотя нейтральные липиды (например, триглицериды и сложные эфиры холестерина) не входят в значительных количествах в состав биологических мембран, они являются важными компонентами растворимых липопротеиновых комплексов (см. разд. 25.3.4). [c.118]

В лимфе и кровяном русле триацилглицеролы входят в состав липопротеиновых комплексов, доставляя и распределяя по всем тканям высшие жирные кислоты, которые наряду с глюкозой являются важнейшим источником энергии. [c.291]

Основная масса жира откладывается в форме запасного жира в л провых депо в подкожной клетчатке, брыжейке и сальнике. Запасный жир из депо переходит в плазму крови и используется тканями в качестве энергетического и пластического материала. Жиры и жироподобные соединения входят в состав оболочки клеток и находятся в протоплазме в виде липопротеиновых комплексов. [c.141]

Л. относятся к числу важных в биологич. отношении веществ, входящих в состав всех живых клеток. Нек-рые Л. в той или иной степени специфичны для определенных тканей или органов (напр., цереброзиды для мозговой ткани), другие (напр., нейтральные жиры) встречаются во всех тканях. Особенно богата Л. нервная ткань содержание фосфолипидов и гликолипидов в белом веществе мозга достигает 7,5—9,0% от веса ткани. Л. в живых организмах находятся в свободном или в связанном состоянии — в виде комплексов с белками липопротеидов и протеолипидов. Биохимич. и физиологич. функции отдельных групп Л. довольно разнообразны и далеко еще не изучены. Важнейшее физико-химич. свойство JI. — нерастворимость в воде — определяет их роль основного структурного элемента протоплазмы из Л. и липопротеиновых комплексов построены поверхностные мембраны клеток и клеточных органоидов — ядер, митохондрий, рибосом. Л., входящие в состав мембран, принимают непосредственное участие в процессах активного переноса через эти мембраны ионов и молекул различных веществ. Нейтральным жирам принадлежит важная роль источника энергии и экономичной формы, в к-рой организм запасает эту энергию. [c.487]

Мембрана не является однородной фазой для движения ионов, поскольку перенос ионов через мембраны осуществляется через специализированные участки — ионные каналы, представляющие собой липопротеиновые комплексы сложной структуры. [c.114]

Мономерная форма цитохромоксидазы, выделенная из митохондрий, представляет собой липопротеиновый комплекс (табл. [c.19]

Предполагается, что под действием электротонических полей в клеточных мембранах происходит латеральное перемещение заряженных липопротеиновых комплексов, выполняющих различные специализированные функции. Таким образом, следствием всякого изменения микроструктуры электрических полей в тканях может быть перераспределение подвижных белковых компонентов в мембранах, в результате чего фиксируется новое физиологическое состояние клеток. [c.49]

Синтезирующийся из Р-каротина витамин А очень важен для процессов зрения образует с белком комплекс в виде 11-г ыс-изомера ретиналя, а затем под действием света цис-шзомер переходит в транс-изомер, при этом расщепляются липопротеиновые комплексы в мембране и генерируются электрические потенциалы, активирующие нервную систему и приводящие к восприятию света. [c.116]

Методы профилактики и лечения атеросклероза. Малохолестериновая диета, разработка лекарственньгх средств, увеличивающих экскрецию холестерола и ингибирующие его синтез, прямое удаление холестерола из крови методом гемодиффузии и др. Исследованиями последних лет высокий уровень холестерола в крови часто объясняют нарушением биохимических процессов транспорта холестерола внутрь клеток за счет дефектов мембранных рецепторов, связывающих липопротеиновые комплексы. Возможно, в будущем лечение будет направлено на повышение эффективности функционирования дефектных рецепторов или поиски механизмов транспорта холестерола через клеточную мембрану каким-то другим способом. [c.358]

Белки могут образовать с липидами растворимые и нерастворимые комплексы. К первому типу принадлежат липопротеины крови и других жидкостей организма животных. Плазма крови, несмотря на то, что она представляет собой прозрачную жидкость, содержит 0,5—0,7% нерастворимых липидов. Значительная часть этих липидов не может быть извлечена из плазмы обычно применяющимся для этой цели эфиром или другими неполярными растворителями. Машбёф рассматривает это как доказательство того, что указанная часть липидов находится в соединении с белками, образуя комплексы, которые он назвал синапсами [3]. Эти липопротеиновые комплексы осаждаются при обычном высаливании сернокислым аммонием [4]. Некоторое количество липидов можно обнаружить также во фракциях белков, полученных электрофоретическим путем [5]. Комплексы липопротеинов расщепляются при комнатной температуре этиловым спиртом и ацетоном, причем большая часть липидов, отцепившихся от комплекса после обработки спиртом, может быть извлечена эфиром. Для того чтобы избежать денатурации белков, рекомендуется производить расщепление комплекса липопротеинов спиртом и эфиром при низких температурах [6] или путем повторного замораживания и оттаивания этих комплексов в присутствии эфира 7]. [c.228]

Педерсен [260] и Онкли [26] исследовали седиментационное поведение липопротеинов плазмы в растворах, плотность которых значительно превышала плотность воды благодаря добавлению нейтральных солей. В этих растворах липопротеиновые компоненты поднимались вверх к мениску раствора и таким образом могли быть удалены. Указанный метод особенно пригоден для липопротеинов, так как они являются нестойкими веществами и не могут перенести некоторых операций, допустимых в случае других плазменных белков. Гофман и его сотрудники [290, 291] распространили эти исследования на плазму человека и кролика и разделили липопротеины и прочие липидные комплексы на несколько групп. Грин [292] установил идентичность некоторых из липопротеиновых комплексов с определенными продуктами фракционирования плазмы. О липопротеинах тканей известно относительно немногое [293]. Вероятно, методы флотации с применением ультрацентрифугирования найдут себе дальнейшее применение при получении веществ этой группы и установлении их характеристик. [c.68]

Более вероятно, что хлорофилл в пластиде находится не в одном состоянии и фотохимически активной является часть молекул хлорофилла, связанная с. типоидной частью липопротеинового комплекса. [c.359]

Эти наблюдения свидетельствуют о том, что сигнал ЭПР с = 2.002, обнаруживаемый в диализованных хлоропластах, обусловлен присутствием неспаренных электронов в хлорофилл-липопротеиновых комплексах. В целых хлоропластах неспарен- [c.439]

Каналы. Биологическая мембрана содержит ионные каналы, представляющие собой липопротеиновые комплексы сложной структуры. В узких каналах (натриевый 3,1x5,1 А, калиевый 4,5х4,5 А) возможно однорядное движение ионов, которые могут взаимодействовать друг с другом и с молекулярными группами канала. При поступлении иона в канал происходит замещение молекул воды гидратной оболочки иона на полярные группы полости канала. Увеличение свободной энергии иона при дегитрации с избытком компенсируется энергией его взаимодействия с полярными группами канала. В результате общая энергия иона снижается, что и облегчает его прохождение через канал. Наличие полярных групп, а также фиксированных анионных центров в канале приводит за счет их кулоновских взаимодействий с ионом к снижению энергетического барьера перехода иона из раствора в канал. Лучше всего проходят через канал ионы, которые прочно связываются электростатическими силами с анионным центром. Например, с небольшим отрицательным анионным центром более прочно после потери гидратной оболочки будет связываться меньший по размеру катион Ыа по сравнению с катионом К. В то же время радиус гидратированного иона Ыа больше, чем К, и без потери гидратной оболочки ион Ыа хуже проходит через относительно широкие поры в мембране. Наличие в канале фиксированных анионных центров, притягивающих катионы, облегчает их прохождение через канал, снижая энергию иона. На рис. 15.1 и 15.2 приведены энергетические профили Ыа - и К -каналов. Скорость проведения Ыа - [c.148]

Рассматривая взаимосвязь структуры и биологических функций полипептидов, нельзя забывать, что всякая их функция основана на высокой подвижности компонентов живых клеток, а эта подвижность обеспечивается присутствием воды — одного из основных метаболитов. Несмотря на то что рибосомы и макромолекулы белков и нуклеиновых кислот очень плотно упакованы в цитоплазме между органеллами и эндоплазматическим ретикулумом (ЭР), благодаря присутствию воды они совершают конформационные переходы и разнообразные движения, для которых вода является не столько окружением , сколько лабрикантом. Гидрофобное микроокружение (например, присутствие соседних гидрофобных поверхностей ЭР или липопротеиновых комплексов) также повышает молекулярную подвижность гидратированного полипептида. [c.47]

Окисленный холестерин не в состоянии встраиваться в мембраны не удерживаются в мембранном бислое и эфиры холестерина. Оба способа модификации молекулы холестерина, вероятно, используются клеточными мембранами для защиты от его избытка. Действительно, липопротеиновые комплексы, удаляющие холестерин из мембран, содержат фермент, этерифицирую-щий его молекулу — лецетин-холестерин-ацилтрансферазу. Образование эфира холестерина облегчает его высвобождение из бислоя (см. также 1.4.1). [c.47]

Важным этапом эволюции мембран было отщепление сигнального участка пептидной цепи, в результате чего мембрана приобрела липопротеиновые комплексы. Дальнейшая эволюция секреции и транспортного механизма была связана с появлением углублений плазмалеммы, что создавало условия для пост-трансляционных модификаций и конденсации секреторного материала. Вокруг углублений рибосомы располагались более густо. Инвагинации замыкались и обособлялись от плазмалеммы, образовывался примитивный ЭПР, а каналы связи ЭПР с плазмалеммой преобразовывались в аппарат Гольджи и лизосомы — возникновение системы ГЭРЛ. [c.70]

С середины 70-х годов считается общепризнанным,"что движущей силой эндергонического фосфорилирования АДФ неорганическим фосфатом в мембранных структурах митохондрий, хлоропластов и бактерий является разность электрохимических потенциалов ионов водорода (А)1Н+) по разные стороны сопрягающей мембраны [1]. Утилизация энергии Др, Н+ для фосфорилирования осуществляется сложным липопротеиновым комплексом ферментов, состоящим из более чем 10 индивидуальных пептидов [2]. АТФ-синтетазный аппарат митохондрий, часто обозначаемый в литературе как Ро-р1, или Н+-АТРаза, состоит из двух частей Ро-комплекса пептидов, обеспечивающего специфическую проницаемость мембраны для протонов, и р1,-комплекса пептидов, непосредственно взаимодействующего с нуклеотидами и неорганическим фосфатом. Комплекс Ро-р1 катализирует реакцию [c.28]

Протонная АТФаза (Н" -АТФаза)—липопротеиновый комплекс, гидролизующий АТФ сопряженно с трансмембранным переносом водородных ионов против их электрохимического градиента (Д 1н+)- Энергия для такого переноса Н" против градиента их концентрации черпается за счет энергии распадающейся макроэргической связи в молекуле АТФ при ее гидролизе. В условиях нарушения целостности комплекса РЬР1 (рис. 132) митохондрий, Н" -АТФаза ускоряет именно этот процесс, обеспечивая обратный транспорт Н" и создание Ацн+- Но в составе энергезированной митохондриальной мембраны, при нормальном состоянии комплекса Ро р1, функция протонной АТФазы [c.425]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология