Каталитический центр ферментов модель индуцированного соответствия

Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается больщое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Так, в противоположность модели Э. Фищера ключ-замок Д. Кощлендом была разработана теория индуцированного соответствия , допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, сввдетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. Иными словами, фермент только в присутствии (точнее, в момент присоединения) субстрата будет находиться в активной (напряженной) Т-форме в отличие от неактивной Я-формы (рис. 4.10). На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата 8 к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других—неактивного комплекса вследствие парущения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе. Получены экспериментальные доказательства нового положения о том, что постулированное Д. Кощлендом индуцированное соответствие субстрата и фермента создается не обязательно изменениями [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология