Ключ-замок

На этом представлении основано известное правило Фишера ключ — замок . [c.136]

Модели ферментативного катализа. В известных в биохимии моделях ключ-замок Фишера и рука-перчатка Кошланда учитываются энтропийные факторы в [c.421]

Рис. 4.7. Образование нестойкого фермент-субст-ратного комплекса согласно теории Э. Фишера ключ-замок .

Современная теория этого типа регуляции биологической активности вытекает из представления о гибкости белковых молекул и их способности изменять свои размеры и форму за счет изменения взаимодействия между субъединицами. Предыдущая теория ферментативного катализа была основана на диаметрально противоположной точке зрения. Эта концепция, казавшаяся весьма плодотворной в течение шестидесяти лет, рассматривала активный центр ферментов как определенным образом сконструированный участок, где мог расположиться только субстрат или какие-нибудь другие молекулы, имеющие соответствующие размеры и форму. Эти молекулы, которые могут занимать активный центр ферментов, но не вступают в реакцию, называли конкурентными ингибиторами. При описании этого явления часто пользовались аналогией ключ — замок , но, может быть, основная идея о наличии жесткого контура белковой структуры, не допускающего в активный центр молекулы, отличающиеся от субстрата по размерам или форме, лучше иллюстрируется сравнением с головоломкой, в которой картинка получается в результате складывания отдельных точно пригнанных кусочков. [c.57]

Б. Ориентация субстрата относительно фермента таким образом, чтобы пространственное расположение субстрата было наиболее выгодным для дальнейшего протекания реакции. Важно отметить, что только после присоединения субстрата АЦ становится комплементарным ему, в отличие от представлений прежней теории ключ-замок , которая рассматривала АЦ фермента заранее комплементарным субстрату. [c.29]

Для того чтобы привести эту теорию в соответствие с опытными данными, Кошланд несколько видоизменил модель ключ — замок . Согласно его гипотезе субстрат, присоединяясь й активному центру, изменяет его форму, обеспечивая таким образом идеальное их соответствие. Иными словами, функциональные группы в активном центре принимают специфическую пространственную конфигурацию только тогда, когда их вынуждает к этому присутствие субстрата. [c.203]

Фишер- был склонен считать, что специфичность таких ферментативных реакций абсолютна, т. е. ферменты воздействуют исключительно только на один антипод и совершенно не затрагивают другой . На этом предположении он основал известное правило ключ—замок , считая, что данный фермент способен воздействовать только на определенную конфигурацию сахара. При этом конфигурация фермента должна пространственно соответствовать молекуле глюкозида в каждой точке вдоль цепи углеродных атомов, образуя своего рода абсорбционный промежуточный комплекс [c.95]

Можно отметить несколько положений, которые являются общими как для молекулярного узнавания, так и для взаимодействий типа гость-хозяин и ключ-замок . [c.545]

В свое время Фишер предложил модель ключ — замок для рассмотрения фермент-субстратного взаимодействия. Фермент и субстрат обладают жесткими структурами, причем фермент подогнан к субстрату как замок к ключу. Ряд фактов противоречит такой модели — взаимодействие фермента с субстратом имеет, по-видимому, не статический, а динамический характер. Кошланд предложил модельную теорию индуцированного структурного соответствия фермента и субстрата. Перечислим исходные положения этой теории, задачи которой состояли прежде всего в объяснении специфичности ферментов, катализируюхцих реакции переноса связи [c.189]

Этот метод основан на использовании специфичности взаимодействия, лежащего в основе биологической функции фермента. В качестве избирательного адсорбента используются иммобилизованные иа носителе ферменты или ингибиторы (лиганды). Иммобилизованный фермент избирательно связывает соответствующий ингибитор, а иммобилизованный ингибитор избирательно связывает соответствующий фермент. Связь между иммобилизованным ферментом и ингибитором осуществляется обычно за счет нековалентных связей разного типа (водородные связи, комплексообразование, межмолекулярные специфические и неспецифические взаимодействия). Контакты между молекулами данного фермента и соответствующего лиганда (ингибитора), обусловливающие высокую избирательность сорбции, программируются определенным пространственным расположением функциональных групп именно данного фермента, его уникальной геометрической и химической структурой. Фермент связывается с ингибитором по типу ключ — замок . В этом смысле говорят о комплементарности молекулярных структур иммобилизованного фермента и ингибитора. Десорбция фиксированного так фермента или ингибитора легко осуществляется обычно соответствующим изменением pH элюента. [c.249]

Невалентные взаимодействия были открыты Ван-дер-Ваальсом (1873 г.), пытавшимся объяснить отклонение поведения реального газа от закона идеального газа. Взаимодействия между валентнонесвязанными атомами имеют огромное значение для биологических организмов в частности, они ответственны за спонтанное свертывание полипептидных цепей н цепей нуклеиновых кислот, а также спонтанное образование мембран. Благодаря им происходит узнавание комплементарных молекулярных поверхностей ( система ключ — замок ) [44]). [c.38]

Так с точки зрения мультиплетной теории объясняется принцип Фишера ключ-замок . [c.89]

Развитие представлений о донорно-акцепторном комплексооб-разовании (комплексы типа хозяин — гость )—хороший пример давнего стремления строить аналоги ферментов на основе краун-эфиров по принципу ключ — замок . Естественно, соответствие размеров, объемов и электронных свойств связывающих частей донора ( гость ) и акцептора ( хозяин ) —необходимое условие сильного связывания. Поэтому углеводы и их производные — своего рода подарок для хирального синтеза, так как на их основе может быть получен структурный остов соединений неуглеводной природы [142J. В ближайшие годы эти идеи должны получить более широкое распространение и развитие. [c.275]

Исключительно высокие скорости и степень селективности ферментативных реакций с давних пор интригуют химиков-органиков. Многочисленные предположения, начиная с более чем столетней давности идеи ключ-замок Э.чи-ля Фишера и до более современной ковдегшии взаимоиндуцированного соответствия Кошланда были выдвинуты для объяснения этих явлений. Каковы бы ни были конкретные подробности различных интерпретаций, все они предполагают тот или иной род фиксации субстрата внутри полости активного центра конформационно подвижной молекулы фермента вблизи его реакционноспособных групп. Возникающее в результате взаимодействие между реакционными центрами фермента и реакционноспособной конформацией субстрата считается одной из главных причин высоких скоростей и селективности, свойственных ферментативным реакциям. Дизайн химических структур, пригодных для экспериментального исследования относительной важности различных факторов, определяющих скорости и селективность органических реакций как моделей определенных аспектов ферментативного катализа, был и остается областью, вызывающей напряженное внимание. [c.486]

Наиб, распространено, особенно в биохимии й биоорг. химии, понятие структурной К. Благодаря этому виду К., к-рое осуществляется по принципу ключ - замок , образуются комплексы антиген-антитело, фермент-субстрат, четвертичная структура белков, вторичная и третичная структура нуклеиновых к-т. В последнем случае К. проявляется особенно ярко. [c.443]

Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается больщое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Так, в противоположность модели Э. Фищера ключ-замок Д. Кощлендом была разработана теория индуцированного соответствия , допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, сввдетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. Иными словами, фермент только в присутствии (точнее, в момент присоединения) субстрата будет находиться в активной (напряженной) Т-форме в отличие от неактивной Я-формы (рис. 4.10). На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата 8 к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других—неактивного комплекса вследствие парущения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе. Получены экспериментальные доказательства нового положения о том, что постулированное Д. Кощлендом индуцированное соответствие субстрата и фермента создается не обязательно изменениями [c.132]

Старая идея о статической системе со структурным соответствием, идея ключ — замок (Фишер) объясняла специфичность фермента не гибкостью, а жесткостью его структуры, обусловливающей притяжение определенной молекулы субстрата, и стерическое отталкивание незначительно отличающегося аналога. Ряд фактов противоречит этой простой модели. Так, вода и другие малые молекулы, содержащие гидроксил, не участвуют в реакциях переноса гидроксила, катализируемых фосфорилазами и киназами. Напротив, гидроксилсодержащие молекулы большого размера являются в этих случаях субстратами. Зачастую у хорошо сорбируемых активным центром лигандов реакционная способность отсутствует, несмотря на то, что весьма сходные соединения обладают ею. Вместе с тем известны случаи, когда малые молекулы не сорбируются, а их аналоги большего размера хорошо сорбируются активным центром. Фосфотрансацетилаза действует на ацетат, пропионат, бутират, но не на формиат, а р-глюкозидаза действует на глюкозиды, но не на 2-дезоксиглюкозиды. Аналогичные данные приведены в [64, 69]. [c.388]

Схематический пример промежуточного комплекса дан на рис. 9. В нем субстрат (I), белковая часть фермента (II) и кофермент (III) должны соприкасаться между собой, хорошо подходя друг к другу выступами против выемок. На рис. 9 для простоты все атомы взяты одинаковыми и не делается различия между валентно-химическими и ван-дер-ваальсовыми радиусами. Так с точки зрения мультиплетной теории объясняется принцип Фишера ключ—замок . [c.40]

Для селективного выделения и очистки биологически активных веществ, в частности ферментов, применяют биоснецифическую (афинную) хроматографию [17], основанную на специфических силах сродства, лежащих в основе биологической функции фермента, В качестве сорбента используют специальные нерастворимые лиганды, которые избирательно связывают только определенные ферменты. Связь между молекулой фермента и лигандом осуществляется за счет нековалентных связей. Многосторонний контакт между молекулами фермента и лиганда, приводящий к высокой избирательности сорбции, обеспечивается определенным пространственным расположением функциональных групп фермента, связанным с его уникальной геометрической структурой, при этом имеет место соединение типа ключ — замок . [c.15]

Полученные результаты подтверждают справедливость представлений Кошленда об оптимальной пространственной упаковке в системе субстрат-катализатор, что является существенным шагом по сравнению с правилом Фишера ключ-замок , по которому для обеспечения наибольшей эффективности взаимодействия фермент должен максимально соответствовать структуре молекулы субстрата. [c.196]

Или еще пример. В устройстве каждого замка заложена определенная информация, пе зная которой мы пе сможем его открыть. Снимем слепок с замка и сделаем по нему ключ. Замок передал нам свою информацию, и теперь мы, зная ее, можем сколько угодно закрывать и открывать замок. Таким же примерно образо.м в некоторых случаях, вероятно, передается информация и в живой природе. Часто можно наблюдать, как в оргаршзме образуются белки, являющиеся как бы слепками с других белков, попав-ПП1Х в организм.. Хотя, каким это образом делается, мы еще ие знаем. [c.32]

Что же такое ГПГ Напомним, что вся информация об организме — от бактерии до человека — хранится (точнее, кодируется) в его ДНК. Знаменитая двойная спираль молекулы ДНК состоит всего из 4 оснований А (аденин), Т (тимин), Г (гуанин) и Ц (цитозин). Две нити ДНК связаны углеводородными мостиками , соединяющими между собой (по принципу ключ — замок ) соответствующие друг другу по химическому строению концы оснований (А — Т и Г — Ц). Допустим, нить ДНК представлена последовательностью ТТТАТТГТТГЦТ. Разобьем ее на слова из трех букв ТТТ АТТ ГТТ ГЦТ — это и есть генетический код, в котором каждое слово (триплет, или кодон) кодирует определенную аминокислоту. Так, выбранная последовательность кодирует короткий пептид (небольшой белок) из четырех аминокислот фенилаланина, изолейцина, валина и аланина. Когда говорят об экспрессии генов (реализации в клетке закодированной в ДНК информации), подразумевают, что кодоны считываются специальными ферментами клетки с образованием промежуточной информационной молекулы и-РНК (этап транскрипции), считывание триплетов которой (этап трансляции) происходит в рибосомах с образованием белков. [c.81]

Все физико-химические взаимодействия между биомолекулами осуществляются в соответствии с принципом структурной комплементарности с шошты молекулярное узнавание , принцип ключ замок или рука—перчатка ), основанным на зависимости реакционной способности веществ от их пространственной конфигурации. Сложная структурная организация биомолекул объясняет уникальные свойства, присущие живой природе в отличие от неживой материи. [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология