Кооперативное связывание субстрата

Рис. 3.15. Кооперативное связывание субстрата с ферментом

Полученное уравнение аналогично уравнению (7.11), только константа L заменена в нем на величину А, которая является функцией как [II, так и [А1. Ясно, что I подавляет связывание X (потому, что А растет с увеличением [I]), а А, напротив, способствует связыванию. Таким образом, модель Моно и др. дает четкое объяснение как явлению аллостерического ингибирования, так и явлению аллостерической активации. Кроме того, поскольку Л зависит от концентрации I и А, последние должны оказывать влияние и на степень кооперативности, причем, согласно модели Моно и др., аллостерический ингибитор должен усиливать кооперативность связывания субстрата, а аллостерический активатор, напротив, снижать ее. [c.184]

Скорость ферментативной р-щт не всегда подчиняется ур-нию (1). Один из часто встречающихся случаев - участие в р-ции аллостерич. ферментов (см. Регуляторы ферментов), для к-рых зависимость степени насыщения фермента от [8]о имеет негиперболич. характер (рис. 3). Это явление обусловлено кооперативностью связывания субстрата, т. е. когда связывание субстрата на одном из участков макромолекулы фермента ухичивает (положит, кооперативност или 5Мвньшает (отрицат. кооперативность) сродство к субстрату др. участка. [c.82]

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое выключение фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. [c.39]

Отклс)Чеш.я от кинетики Михаэлиса-Ментен в реакциях катьлиолруеьтах ам щ, .. ц рола ами, возникают обычно в следующих случаях. 1) когда су1 с1 ргт выстулаеч одновременно в роли эффектора (ингибитора или активаторов когд" 1ш еет месго кооперативное связывание субстрата субъединицами фермента 3) когдс молекулы фермента взаимодействуют друг с другом, изменяя при взаимод-ш т сродство к субстрату [17371. [c.155]

См И Vmax) И наилучшим образом построить кривую по эксперимент тальным точкам (рис. 6-4). При описании данных ло кооперативному связыванию субстратов без ЭВМ обойтись практически невозможно-(разд. Б, 5). [c.14]

Некоторые ферменты и другие лигандсвязываю-щие белки, например гемоглобин (см. гл. 6 и 10), не подчиняются классической кинетике насыщения Михаэлиса— Ментен. График зависимости у от [8] носит в этом случае сигмоидный характер (рис. 8.17). Это обычно указывает на кооперативное связывание субстрата многими центрами связывание с одним центром влияет на связывание с другим, как это происходит с гемоглобином (гл. 6). [c.87]

Кооперативность связывания субстратов приводит к таким же последствиям, как и кооперативность связывания О, гемоглобином. При низких концентрациях субстрата аллостерический эффектор является мощным ингибитором. Он, следовательно, оказывает наиболее эффективное регулирующее воздей- [c.108]

Изобразим уравнение (33) графически, приняв Хя = 10" М и 1 = 10 . Зависимость У от [8] вьфажается сигмоидной, а не гиперболической кривой (рис. 6.23). Другими словами, это уравнение соответствует кооперативному связыванию субстрата. Если число оборотов в расчете на один активный центр одинаково для фермент-субстратных комплексов с Rl и R2, то график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата также будет сигмоидным, поскольку [c.119]

Модель согласованного механизма кооперативного связывания субстрата аллостерическим ферментом. Присоединение первой молекулы субстрата сопровождается переходом ТТ-формы с низким сродством к субстрату в RR-фopмy с высоким сродством. [c.119]

Здесь полезно остановиться еще на двух понятиях это гомотропные эффекты, которые представляют собой аллостерические взаимодействия между идентичными лигандами (связанными молекулами или ионами), и гетеротропные эффекты, т.е. взаимодействия между различными лигандами. В рассмотренном вьпие примере кооперативное связывание субстрата ферментом предста- Рис. 6.23. вляло собой гомотропный эффект. В отличие от этого влияние активатора или ингибитора на связьшание субстрата является [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология