Биохимия белковых молекул. Ферменты

История развития отечественной биохимии. Российские ученые внесли большой вклад в развитие биохимии. Основоположником отечественной биохимии по праву считают А. Я. Данилевского (1839—1923), который возглавил в Казанском университете первую в России кафедру биохимии и создал первую русскую школу биохимиков. А. Я. Данилевский сделал ряд крупных открытий. Им разработан оригинальный метод очистки ферментов путем их адсорбции с последующей элюцией. Он впервые высказал идею об обратимости действия биологических катализаторов—ферментов и, исходя из этого, осуществил синтез белковоподобных веществ—пластеинов. Занимаясь изучением белков, А. Я. Данилевский предположил, что составляющие их структурные единицы соединены друг с другом —СО—NH-связями, которые были названы впоследствии пептидными. По современным представлениям, белковая молекула построена из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. [c.10]

Настоящий справочник отличается от имеющихся тем, что в нем не только описана химическая структура и биологическая роль основных биохимических компонентов живой клетки, но и охарактеризованы пути метаболизма данных компонентов в живом организме. Он состоит из семи разделов, в каждом из которых в алфавитном порядке дана соответствующая тepминoлorиЯi В разделах Белки , Нуклеиновые кислоты , Углеводы , Липиды приведены структурные формулы и показана биологическая роль биохимических компонентов клетки, описаны и проиллюстрированы схемами основные пути распада и синтеза важнейших биологически активных молекул. В разделе Ферменты содержатся сведения о типах ферментативного катализа, скорости ферментативных реакций, единицах измерения ферментативных реакций, о принципах классификации ферментов, регуляции биосинтеза и активности ферментов. Раздел Витамины включает характеристику отдельных представителей водо- и жирорастворимых витаминов. Особое внимание уделено ферментным реакциям, в которых участвуют витамины, приведены данные о содержании витаминов в продуктах питания, о суточной потребности человека в витаминах, о применении витаминов и витаминных препаратов в медицинской практике, сельском хозяйстве и т. д. В разделе Гормоны -освещены достижения по биохимии пептидных, белковых и стероидных гормонов. Рассмотрены вопросы биосинтеза, механизм действия гормонов на молекулярном уровне, взаимодействие гормонов с [c.3]

Исключительное значение имеет К. а. в биохимии и биофизике. Хим. и биол. св-ва биополимеров (белков, углеводов, нуклеиновых к-т и т. д.) в большой степени зависят от их конформац. св-в. Так, при сильном изменении нативной конформации белков (денатурашш) они полностью теряют свою биол. активность. Конформац. изменения являются обязательной составной частью практически всех биохим. процессов. Напр., в ферментативных р-циях опознавание субстрата ферментом, характер взаимод. и структура образующихся продуктов определяются пространств, строением и возможностями взаимной подстройки (в т. ч. конформационной) участвующих молекул. Часто связывание фермента с субстратом вызывает в последнем такие конформац. изменения, к-рые и делают возможным его дальнейшее строго регио- и стереоспецифичное реагирование. [c.461]

Реакции отдельных типов имеют различные механизмы. В ряде случаев реагирующие вещества приходится классифицировать на вещества, испытывающие воздействие, и вещества воздействующие. Первые принято называть не очень удачным термином — субстратом, который особенно распространен и, возможно, незаменим в биохимии. При этом субстратом считается сложная молекула белка, углевода, фермента, гормона и т. д. Под реагентом в этом случае понимают простую частицу — катион, протон, анион и т. д., т.е. вещества, которые более подвижны, химически активны. [c.184]

Стереохимия — наука о пространственном строении молекул (статическая стереохимия) и пространственном течении химических реакции, конформациях и конформационном анализе (динамическая стереохимия) — является важнейшим разделом теоретической органической химии. Она имеет огромное значение для химии природных соединений и биохимии, поскольку свойства, и в первую очередь физиологическая активность большинства природных веществ (аминокислоты, пептиды, белки, гормоны, ферменты, стероиды, стерины, алкалоиды, терпены и др.), зависят от их пространственного строения. [c.5]

Основная область научных исследований — биохимия белков. Изучал вторичную структуру ри-бонуклеазы. Обнаружил (1956), что ее молекула состоит из одной длинной нолппептидной цепи, образующей складки , скрепленные дисульфидными мостиками. Разработал метод гидролиза окисленной рибонуклеазы трипсином с предварительным блокированием е-аминогрупп лизина. Предложил метод развертывания полипептид-ной цепи с помощью восстановления 5—5-связей тиогликолевой кислотой, а также метод хроматографического разделения ферментов на фиксированных аналогах субстрата. Изучал зависимость биологической активности фермента от пространственной структуры его молекул и пришел к выводу, что за эту активность ответственна не вся структура. Основоположник нового направления в био- [c.21]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Синтез ДНК на матрице РНК. Выдающимся достижением биохимии нуклеиновых кислот является открытие в составе онковирусов (вирус Раушера и саркомы Рауса) фермента обратной транскриптазы, или ревертазы (РНК-зависимая ДНК-полимераза), катализирующего биосинтез молекулы ДНК на матрице РНК. Накоплены данные о том, что многие РНК-содержащие онкогенные вирусы, получившие наименование онкорнавирусов, содержат ревертазу в составе покровных белков. Фермент открыт также во многих клетках прокариотов и эукариотов, в частности [c.486]

Молекулярная биофизика изучает строение и физико-химические свойства биологически функциональных молекул, прежде всего биополимеров — белков и нуклеиновых кислот. Задали молекулярной биофизики состоят в раскрытии физических механизмов, ответственных за биологическую функциональность молекул, например за каталитическую активность белков-ферментов. Молекулярная биофизика — наиболее развитая область биофизики. Она неотделима от молекулярной биологии и химии. Крупные успехи в этой области понятны — легче изучать молекулы (даже наиболее сложные из известных науке молекулы белков), чем клетки или организмы. Молекулярная биофизика опирается, с одной стороны, на биолого-химические дисциплины (биохимия, молекулярная биология, бпоорганическая и бионеор-таническая химия), с другой, на физику малых и больших молекул. Соответственно этому в гл. 2 мы рассматриваем химические основы биофизики, в гл. 3 — физику макромолекул и лишь после этого обращаемся к молекулярной биофизике как таковой (гл. 4-8). [c.20]

Современное естествознание пользуется двумя главными методами для изучения строения вещества. Эти методы — химия и оптика в щироком смысле слова, т. е. изучение взаимбдействия вещества со светом во всем допустимом диапазоне длин электромагнитных волн — от рентгеновских до радиоволн. Химия рас-щифровывает первичную структуру белковых цепей, а также структуру функциональных центров белковых глобул, а частности активных центров ферментов (см. гл. 6). Однако химия (биохимия) как таковая не может установить пространственное строение молекулы белка или нуклеиновой кислоты. [c.265]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Второе издание учебника по биологической химии, как и первое, написано по материалам лекций, которые авторы на протяжении ряда лет читают на биологическом и химическом отделениях факультета естественных наук Новосибирского государственного университета. Хотя с момента вы.хода первого издания прошло не очень много времени, учебник потребовал некоторой доработки в связи с бурным развитием ряда областей биохимии и смежных дисциплин. Достаточно упомянуть такие понятия, как рибозимы — ферменты, построенные из молекул РНК и не содержащие белка, как селекция нуклеиновых кислот in vitro, превратившаяся в могучий инструмент исследования взаимодействий нуклеиновых кислот между собой и с другими лигандами, как интенсивное развитие анти-смысловой технологии в качестве наиболее направленного подхода к борьбе с вирусными и онкологическими заболеваниями, понятие об апаптбзе — запрограммированной клеточной смерти, по-виДимому, являющейся важным путем регуляции клеточных делений и, в частности, предотвращения малигнизации клеток. Без представления этих понятий и ознакомления с новыми революционизирующими исследования методами невозможно полноценное биохимическое образование. [c.6]

Строение нуклеиновых кислот, их биосинтез и биологическая роль составляют предмет особой науки — молекулярной биологии. Родивщись в недрах химии природных соединений и биохимии, она быстро оформилась в самостоятельную научную дисциплину. Это связано с исключительной важностью нуклеиновых кислот для земной жизни. Они играют ключевую роль в таких фундаментальных процессах, как хранение и воспроизводство биологической информации и ее наследование, деление клеток, биосинтез белка. Здесь, однако, нет возможности углубляться в проблемы молекулярной биологии. Для химии природных соединений существенно то, что важная роль нуклеозидов и нуклеотидов в биохимии живых организмов использована естественным отбором для создания антибиотиков и других биологически активных соединений, действующих по принципу антиметаболитов (см. разд. 6.2). Своим химическим строением молекулы этих веществ лищь незначительно отличаются от нуклеозидов. По этой причине ферменты нуклеинового обмена обманываются , принимая их за истинные субстраты. Резуль- [c.581]

Основная область исследований — биохимия протеолитических ферментов и белков в мембранах эритроцитов. Изучал третичную структуру белков и синтетических полипептидов. Исследуя изотопный обмен вторичного амидного водорода на дейтерий, показал (1953— 1961, наряду с К- У. Линдерштрём-Лангом), что этот процесс в спирализованной части молекулы происходит медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах. Доказал (наряду с американским биохимиком П. Доти), что в зависимости от условий молекулы синтетических полипептидов находятся в растворе в виде а-сниралн или в виде беспорядочно свернутых цепочек. [c.62]

Протеолитический фермент, выделенный из культуральной жидкости актиномицета Streptomy es griseus (препарат проназа), способен расщеплять 80—90% связей, имеющихся в молекулах белков, и обладает, несомненно, наиболее широкой специфичностью среди всех известных протеиназ. Он наиболее пригоден для процесса мягчения, и в последнее время его начали применять для тендеризации различных продуктов. В Институте биохимии Академии наук УССР мы разработали новый, очень простой способ производства препаратов типа проназы. Для мягчения, например, мясных продуктов достаточно брать 1—2 г препарата на литр раствора. Если порции сырого мяса продержать в таком растворе 15—20 мин при температуре 30°С, то оно после этого сварится в воде за 30—40 мин необработанное же мясо — за 2—2,5 ч. Ферментированный бифштекс может быть изжарен до [c.294]

Энгельс подчеркнул, что с белками связаны такие проявления жизни, как пищеварение, раздражимость, сократимость, способность к росту и размножению, движение. Современгюе развитие биохимии блестяще подтвердило представление Энгельса о биологической роли белков. При изучении различных клеток и органов мы неминуемо приходим к белкам различного состава и строения, биохимическая активность которых лежит в основе их биологических (физиологических) функций. Так, например, при изучении процессов пищеварения мы сталкиваемся с белками — ферментами, ускоряющими расщепление молекул сложных органических веществ, входящих в состав пин1и при изучении сокращения мынщ мы встречаемся с актомиозином, белковым комплексом, обладающим сокра- [c.15]

Один из основоположников отечественной биохимии. Осн. работы посвящены химии белков, ферментов, вопросам питания. Впервые разделил амилазу и трипсин поджелудочной железы, применив разработанный им метод избирательной адсорбции на частицах коллодия. Предоожил (1888) теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз и установил обратимость этого процесса. Изучал белки мышц (миозин), печени, почек и мозга. Предложил разделять белковые фракции иа глобулиновую, строминовую и нуклеиновую. Изучал вопрос о связи различных белковых фракций между собой и с др. в-вами в цитоплазме живой клетки. Обнаружил антипепсин и антитрипсин. [c.143]