Амилоидные фибриллы

Соотношение фибрилл и Р-компонента в амилоиде может быть, по-видимому, различным, чем, возможно, объясняется разнородный состав амилоидного вещества при разных формах амилоидоза [Корнеева Т. С., 1970]. Это косвенно подтверждается различными поляризационно-оптическими свойствами амилоида на этапах его формирования. [c.217]

В последнее время появляется все больше данных в пользу того, что фибриллы амилоидного вещества могут строиться плазматическими клетками. В таких случаях амилоидные фибриллы являются продуктом метаболизма иммуноглобулинов, поскольку структурно они напоминают вариабельные части легких цепей иммуноглобулинов [ ath art Е. et al., 1972 Glenner G., 1972]. [c.220]

Клеточный механизм образования амилоидных фибрилл в различных органах (селезенка, печень, почки) хорошо изучен на экспериментальной модели с помощью методов, позволяющих верифицировать клетки и судить об их трансформациях. Мы могли наблюдать, как поначалу в клетке появляются многочисленные пузырьки, содержащие вещество умеренной электронной плотности и являющиеся производными пластинчатого комплекса. У клеточной мембраны пузырьки сливаются между собой и с цитолеммой. В результате образуются инвагинаты, целостность мембраны нарушается. Инвагинаты становятся местом сборки фибрилл амилоида (рис. 62). Содержимое пузырьков, являющееся, вероятнее всего, предшественником фибрилл [c.221]

Экстрацеллюлярные амилоидные фибриллы, составленные первоначально из 4-kDa ВАР, присутствуют в бляшках и в кровеносных сосудах, ассоциированы с сульфатированными глюкозаминогликанами и альфа-антихимотрипсином, ингибитором сериновой протеазы. В бляшках обнаружено также отложение алюмосиликата (alumino sili ate). [c.226]

Сравнительно недавно было показано, что карнозин также защищает мозговую ткань от образования амилоидозных отложений белка. Амилоидоз — системное заболевание, характеризующееся отложением белково-углеводных комплексов в межклеточном пространстве нервной ткани. Кроме ассоциации пептидных фрагментов в этом процессе важную роль играет сшивка пептидных фибрилл альдегидными группами редуцирующих сахаров и малоновым диальдегидом, который является вредным конечным продуктом окисления липидов. Защитный эффект карнозина при амилоидных перерождениях ткани обеспечивается, по-видимому, электрон-акцепторной активностью имидазольного кольца, препятствующей перекисному окислению. Однако эта активность проявляется только после включения гистидина в состав дипептида, имеющего значительный дипольный момент и пространственную стабилизацию кольца относительно этого диполя. Свободный гистидин такой активностью не обладает (Alberts et al., 1994). Определенную роль в дестабилизации амилоидных отложений, возможно, играет и Р-структура аланина (Iverson, 1997). [c.32]

На основании приведенных материалов можно считать, что агрегация фибрилл амилоида связана с двумя сопряженными разнонаправленными процессами — синтезом фибрилл и их резорбцией. И лишь преобладание синтетических процессов над резорбтивными, преобладание популяции амилоидобластов над популяцией амилоидокластов вследствие становления иммунологической толерантности к белку фибрилл амилоида определяет возможность образования фибриллярного каркаса амилоидной субстанции. [c.226]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология