Аланина дипептид структура

Эти основания мышечной ткани, в особенности карнозин, являются гормонами. При введении их в организм происходит повышение отделения желудочного и кишечного пищеварительного сока. И. П. Павловым впервые было показано, что в мясном экстракте должны находиться вещества, активирующие работу желез желудка. В. С. Гулевич и его школа определили химическую природу этих веществ, что имеет чрезвычайно большое значение. Но, помимо химической природы карнозина, надо знать и его структуру, что представляло немало затруднений. В. С. доказал, что в строение карнозина входит гистидин и 3-аланин взаимодействуя между собой они и образуют дипептид, единственный в своем роде, в состав которого входит не одна из а-аминокислот, представляющих обычные продукты распада белковых тел, а р-аминопропионовая кислота. В. С. высказал соображения, что карнозин представляет дипептид р-алапилгистидин, что вскоре подтвердилось Бауманом и Ингвальдсеном, которые произвели синтез карнозина. В лаборатории В. С., далее, показано было, что карнозин является стойким телом, способным к ферментативному распаду только под влиянием эрепсина кишечного сока, который расщепляет его, как и следовало ожидать, на гистидин и р-аланин. [c.517]

Карта аланинового дипептида обнаруживает три разрешенные области, которые мы будем обозначать буквами Н, В я Ь. Область Я соответствует правой а-спирали, очень часто встречающейся в полипептидах и белках, а также включает некоторые другие типы спирали [19] в большое пространство, занимаемое областью В, входят р-структура, характерная для многих белков, и ряд других структур, в частности, коллагена. Наконец, частично разрешенной оказывается и область левой а-спирали — Именно благодаря асимметрии аминокислотных остатков, как мы видим из рис. 7, правая а-спираль оказывается выгоднее левой, что подтверждается совокупностью экспериментальных данных. Разумеется, для правых аминокислотных остатков (во всяком случае неполярных, как аланин) левые спирали были бы выгоднее. [c.117]

В заключение отметим, что проведенное в настоящей работе изучение кинетических и структурных свойств водного растворителя, окружающего дипептид аланина, дало непротиворечивую качественную картину сольватации. Существенное влияние растворенного вещества на динамические свойства молекул воды ограничивается первым сольватным слоем. Влияние индивидуальных функциональных групп локализовано. Структура растворителя, индуцированная вблизи неполярных групп, и сопутствующие конфигурационные ограничения для молекул воды являются результатом образования такого же числа водородных связей, как в объеме воды, с ограничением в виде уменьшенного числа соседей, способных к образованию водородных связей. Неполярные группы неспособны к образованию водородных связей —именно это свойство отличает их от полярных групп. Пониженная подвижность молекул растворителя около неполярных групп связана прежде всего с конфигурационными (энтропийными), а не с энергетическими барьерами. Несмотря на то что система в некоторых своих геометрических аспектах подобна клатратам, ошибочно было бы применять этот термин по отношению к числу и прочности межмолекулярных связей. Динамика, подобная динамике молекул в объеме, наблюдаемая для молекул растворителя, находящихся вблизи полярных групп растворенного вещества, совместима с представлениями о том, что полярные группы взаимодействуют с соседними молекулами воды примерно так же, как молекулы воды взаимодействуют между собой. Дополнительные детали, относящиеся к настоящей работе, обсуждены в [7]. [c.49]

Даже идентичные по аминокислотному составу и длине цепи пептиды могут быть абсолютно разными по физико-химическому и биохимическому поведению изомерными веществами вследствие различия в последовательности расположения аминокислотных остатков в цепи. Например, из двух аминокислот — аланина и тирозина — можно построить два дипептида Ala—Туг VI Туг—Ala. Соответственно число изомеров полипептида, состоящего из п остатков разных аминокислот, будет равно числу перестановок из п элементов, т. е. п. При = 20 число возможных изомерных первичных структур полипептида будет равно 2 10 . А если еще учесть, что каждая из аминокислот в полипептидной цепи может повторяться, то число изомеров становится невообразимо большим. Но в живой природе реализуются не все перечисленные возможности. Поэтому в организме человека по самым приближенным оценкам имеется около 100 ООО различных белков. [c.56]

В головном мозгу кроме карнозина выявляется также и гомокарнозин, синтезируемый тем же ферментом - карнозинсинтазой, поскольку она обладает сходным сродством как к 3-аланину, так и к у-аминобутирату. Таким образом, соотношение между карнозином и его гомологом в разных отделах головного мозга определяется доступностью субстратов для синтеза дипептидов. В целом, тканевая специфичность в распределении и накоплении разных ГСД позволяет сформулировать предположение о вариации их свойств, предполагающей корреляцию между особенностями их распределения и спецификой функционирования различных возбудимых структур (Boldyrevetal., 1994). [c.31]

При моделировании разбавленных водных растворов дипептида аланина Карплас методами молекулярной динамики оценил влияние растворенного вещества на динамические свойства воды и показал, что это влияние ограничивается первым сольватационным слоем (2). Структуры воды вблизи полярных и неполярных групп полимеров становятся различными при образовании таких же водородных связей, как в объемной воде. При этом в первом случае число соседних молекул снижается, а во втором их число равно нулю и вода приобретает повышенную подвижность. [c.9]

Детали модели, примененной для моделирования расгвора дипептида, были описаны ранее [2] здесь мы коротко рассмотрим взаимодействия, присутствующие в системе, и методы, использованные при моделировании. Растворенное вещество дипептид аланина СНзС ОКНСНСНзС ОЫНСНз (рис. 2.1) является нейтральной молекулой с концевыми метильными группами, а не с карбоксильными или аминогруппами. Это соединение является системой, моделирующей аминокислоту как часть полипептидной цепи. Структура, показанная на рис. 2.1, представляет собой экваториальную Ст-конформацию, соответствующую глобальному минимуму на потенциальной поверхности дипептида в вакууме предполагают, что такая конформация предпочтительна и в водных, и в неводных растворах. [c.33]

Сравнительно недавно было показано, что карнозин также защищает мозговую ткань от образования амилоидозных отложений белка. Амилоидоз — системное заболевание, характеризующееся отложением белково-углеводных комплексов в межклеточном пространстве нервной ткани. Кроме ассоциации пептидных фрагментов в этом процессе важную роль играет сшивка пептидных фибрилл альдегидными группами редуцирующих сахаров и малоновым диальдегидом, который является вредным конечным продуктом окисления липидов. Защитный эффект карнозина при амилоидных перерождениях ткани обеспечивается, по-видимому, электрон-акцепторной активностью имидазольного кольца, препятствующей перекисному окислению. Однако эта активность проявляется только после включения гистидина в состав дипептида, имеющего значительный дипольный момент и пространственную стабилизацию кольца относительно этого диполя. Свободный гистидин такой активностью не обладает (Alberts et al., 1994). Определенную роль в дестабилизации амилоидных отложений, возможно, играет и Р-структура аланина (Iverson, 1997). [c.32]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология