аспар гил лизин

Ренгеноструктурное определение трехмерной структуры одного из альбуминов карпа было выполнено при разрешении 200 пм [287, 288]. Белок представляет собой единственную полипептид-ную цепь, содержащую 108 аминокислот, и состоит из четырех основных а-спиральных участков. Они ограничены остатками 40—51, 60—70, 79—88 и 99—107. Из первоначальных данных рентгеноструктурного анализа [287] сферическая область высокой электронной плотности с центром, находящимся на расстоянии около 250 пм от атомов кислорода карбоксильных групп аспар-тата-94, аспартата-90, аспартата-92и глутамата-101 и карбонильной группы лизина-96, была интерпретирована как связанный ион Са(11). Более поздние исследования [288, 289] показали, что второй центр связывания локализован между карбоксильными группами аспартата-51, аспартата-53, глутамата-62 и карбонильными группами серина-55 и фенилаланина-57. Ко времени написания данного обзора второй центр связывания не был охарактеризован достаточно подробно и поэтому здесь не обсуждается. [c.113]

Устойчивость шерсти по отношению к 70% (вес. %) серной кислоте при 38° в течение 15 минут и неустойчивость к кипящему раствору 5% едкого натра дает возможность определить шерсть, находящуюся в смеси с целлюлозными волокнами, обладающими противоположными свойствами. Из этого следует также, что процессы крашения, в которых используются растворы горячей щелочи, неприменимы для щерсти, и вообще условия, в которых можно окрашивать шерсть и хлопок, должны сильно отличаться друг от друга. Среди продуктов гидролиза шерсти, кроме цистина выделено по крайней мере 17 аминокислот, среди которых находятся диамины (такие, как лизин) и дикарбоновые кислоты (такие, как аспар-гиновая кислота). Кератиновые молекулы связываются с помощью [c.303]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология