Натрий центры связывания

Изучение комплексообразования валиномицина с различными катионами показало чрезвычайно высокую селективность этого комплексона по отношению к типу катиона. Это связано с размерами центра связывания катиона в молекуле валиномицина. Так, ион калия точно умещается в центре связывания, а ион натрия, имеющий несколько меньшие размеры, не удерживается внутри молекулы и проскакивает через него. Поэтому валиномицин обеспечивает преимущественный перенос калия (по сравнению с натрием) чер мембрану. [c.130]

Молекула АТФ из цитоплазмы связывается с активным центром одной из а-субъединиц АТФ-азы (конформация Е . Присоединение АТФ сопровождается связыванием трех ионов натрия, что активирует каталитическую активность фермента, происходит гидролиз АТФ, при этом фосфорилируется карбоксильная группа боковой цепи остатка аспарагиновой кислоты другой субъединицы. [c.312]

В последнее время установлены и другие важные для организма функции N3+, направленные на изменение упаковки нуклеиновых кислот и белков, поскольку связывание натрия ионными центрами макромолекул может стабилизировать их в определенных конформациях. Способность К+ стабилизировать структуру макромолекул резко отличается от таковой у Ка+. [c.106]

Эта реакция лежит в основе широко используемого метода обнаружения шиффовых оснований в белках и введения изотопных меток. Например, можно использовать меченный изотопом альдегид или амин либо ввести радиоактивную метку, используя Н-содержащий боргидрид натрия (так называемый бортритид) для восстановления в реакции (7-39). Последующий гидролиз белка (кислотный или ферментативный) позволяет установить, с боковой группой какой аминокислоты был связан субстрат, а частичный гидролиз позволяет локализовать центр связывания в пептидной цепи. [c.144]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

Калий и натрий могут довольно легко проникать в липидные фазы. Области фосфолипидной мембраны, содержащие фосфосахара, обычно более эффективно накапливают калий. Лигандные свойства белков очень сложны. Молекулы белка содержат ионные и дипольные центры. Связывание кальция с анионами — один из путей формирования мостиковых связей между белками. Хорошо связывают кальций гликопротеиды мембран, так же как и катионы К+ и Ыа+. Кроме того, К+, Ыа+ и Са + могут находиться в мембранах как свободно движущиеся ионы в селективных каналах, а также в примембранных слоях. [c.34]

Солевые градиенты — это самые обычные способы элюции белков с ионообменников. Поскольку изменения pH в колонке можно поддерживать за счет буфе рного действия белков и группировок носителя, соли свободно цроходят через колонку, если не обмениваются на противоионы. Но даже в этом случае концентрация соли сохраняется на прежнем уровне, хотя состав ее изменяется. Обычно для получения градиента используют хлориды калия или натрия линейный градиент создают с помощью простого смесителя (см. рис. 4.19). Можно представить себе два способа действия солей. Соль может непосредственно вытеснять белок ионы (например, хлорид-ионы в ДЭАЭ-адсарбентах) занимают положительно заряженные центры связывания и блокируют присоединение к ним белков. Можно также предположить, что вся система находится в состоянии равновесия, при котором даже прочно связывающиеся белки какое-то время остаются неадсорбированными в присутствии ионов соли значительно ослабляется притяжение между свободным белком и адсорбентом. В любом случае десорбированный белок замещается противоположно заряженными ионами, [c.115]

При ионном катализе действие яда сводится к связыванию расположенных на поверхности каталитически активных ионов. В наиболее распространенном случае кислотного ионного катализа отравление наступает при нейтрализации поверхностных центров кислотности. Поэтому основания, включая щелочи и ами-носоединения, являются каталитическими ядами. Поскольку активные ионы таких кислотных катализаторов, как алюмосиликаты, занимают всего 2—3% общей поверхности катализатора, незначительного количества яда, например едкого натра или пиридинового основания, "достаточно, чтобы отравить катализатор. [c.53]

Наблюдаемая эффективность реакиии была объяснена матричным эффектом иона натрия, который благодаря образованию координационных связей с атомами кислорода способен эффективно стабилизировать квази-циклическую конформацию субстрата 318 иа стадии циклизации. Тем самым обеспечивается принудительное сближение реагирующих центров, резко облегчающее образование циклического продукта — натриевого комплекса 315а, Декомплексация последнего и дает 18-членный краун эфир 315. Та же реакция при попытке ее проведения в присутствии гидроксида лития или аммония не дает 315, а приводит к образованию ациклических олигомерных эфиров. Последующие исследования надежно подтвердили справедливость концепции многоцентрового связывания, и на этой основе развилась самостоятельная область органической химии, о которой мы более подробно поговорим в гл. 4, [c.224]

Дэвис, Джеймс и Лекки [2036] поддержали теорию связывания центров , сделав дальнейший шаг в ее развитии. Они предположили, что поверхностные комплексы образуются дополнительно к имеющейся простой ионизации групп ОН на поверхности даже в случае ионов натрия. Использовалась программа, составленная для ЭВМ, с целью нахождения равновесного состояния в растворе, причем принималось во внимание большое число переменных величин. Полученные результаты показывают, что либо катион с заряженным центром на поверхности образует ионную пару , либо поверхностный комплекс оказывается несуществующим. Важно то, что даже простые однозарядные катионы металлов, по-видимому, связываются с поверхностью благодаря координации с атомом кислорода группы S10H. Такие поверхностные группы более кислые, чем группы ОН монокремневой кислоты, которая имеет, вероятно, гораздо меньшую тенденцию к образованию комплексов с ионами металлов (см. гл. 2). [c.921]

Как было отмечено выше, изонитрилы также могут выступать в качестве окислительных субстратов нитрогеназы [140—142]. Они восстанавливаются в углеводороды, содержащие атом углерода изонитрильной группы, и первичные амины, образующиеся из фрагмента R—N. Изонитрилы, так же как и азот, присоединяются к атомам переходных металлов концом молекулы. При восстановлении связанного метилизонитрила в качестве основного продукта шестиэлектронной реакции образуется метан, тогда как при восстановлении некоординированной молекулы изонитрила процесс идет в основном до диметиламина — продукта пятиэлектронной реакции. Такое сочетание свойств делает изонитрилы превосходным субстратом при изучении как биологических нитрогеназ, так и модельных систем. При использовании в качестве катализатора комплекса молибден — цистеин состава 1 1 основными продуктами восстановления изонитрила борогидридом натрия являются этилен и этан [137]. Как и в случае ацетиленовых субстратов, экспериментальные данные согласуются с каталитической активностью мономерных молибденовых комплексов. Восстановление слабо ингибируется молекулярным азотом и более эффективно подавляется окисью углерода. Опыты с N2 показали, что азот как ингибитор этой реакции восстанавливается до аммиака и что молекулы N2 и RN связываются одними и теми же центрами, по-видимому, атомами молибдена. Кроме того, азот и окись углерода — конкурентные ингибиторы восстановления изонитрилов нитрогеназой, что убедительно показывает наличие у молибдена свойств, необходимых для связывания и восстановления субстратов. На рис. 49 [c.318]

На фильтровальную бумагу нанесите одну за другой. 2—3 капли 10-процентного раствора Ма2НР04. В центр образовавшегося влажного пятна поместите каплю испытуемого раствора. После того, как капля впитается в фильтр, в середину пятна добавьте еще каплю раствора гидрофосфата натрия для более полного связывания железа и марганца. Затем пятно на [c.124]

Примечание. Шесть основных последовательных реакций включают связывание ионов натрия Е -конформером, его взаимодействие с АТР и образование фосфорилированного интермедиата (стадия 1), окклюзию ионов Ыа+ конформацией Е Р (стадия 2), активируемый ионами переход Е Р -> Е Р, приводящий к высвобождению ионов Na+ во внеклеточную среду и связыванию с ионным центром внеклеточного калия (стадия 3), окклюдирование ионов (стадия 4), дефосфорилирование фермента, вследствие которого ионы высвобождаются во внутриклеточное пространство (стадия 5), и переход конформагдии Е в конформацию Ер обусловливающий начало нового цикла (стадия 6), [c.44]

Однако механизм индивидуального и совместного пероксидазного окисления салицилата натрия в реакциях, катализируемых пероксидазой, не изучен. Поэтому исследование участия салицилата натрия в пероксидазных реакциях позволило установить, что он является медленно окисляемым субстратом пероксидазы [Рогожин, Верхотуров, 1999а]. В реакциях совместного окисления с ферроцианидом калия связывание салицилата натрия в активном центре фермента не влияло на связывание ферроцианида калия, что проявлялось в реакции пероксидазного окисления ферроцианида в неконкурентном характере ингибирования пероксидазы (рис. 38). Однако если салицилат натрия связывался с ферментом, то дальнейшее превращение ферроцианида калия замедлялось. В реакции пероксидазного окисления о-дианизидина проявлялся смешанный тип ингибирования пероксидазы салицилатом натрия, что свидетельствует о конкуренции между о-дианизидином и салицилатом натрия за место связывания в активном центре фермента (рис. 39). При связывании салицилата натрия с ферментом понижалось сродство и эффективность превращения о-дианизидина. Выявленные механизмы ингибирования пероксидазы салицилатом натрия позволяют предположить, что участки связывания ферроцианида и о-дианизидина в активном центре фермента располагаются вблизи места связывания салицилата натрия. При этом особенности связывания субстратов проявлялись в индивидуальном характере ингибирования их пероксидазного окисления. Однако в процессе окисления ферроцианида и о-дианизидина, по-видимому, реализуются различные каналы электронного транспорта с субстратов, контактирующих с поверхностью белковой глобулы, на железо [c.96]

TOB приобретает сродство к индивидуальному участку связывания в активном центре фермента, которое условно можно обозначить согласно природе связывающихся субстратов. Один участок связывания о-дианизидина, а другой — гидрохинона (рис. 59). В о-ди-анизидиновом участке кроме о-дианизидина среди исследуемых нами субстратов могут связываться хлорпромазин, ИУК, триптофан, строфантин G, аскорбиновая кислота, НАДН, амид III, салицилат натрия, а в гидрохиноновом участке — ферроцианид калия, трифтазин, тиопроперазин, дигоксин. Причем субстраты, связывающиеся в одном участке, могут конкурировать межцу собой за участок связывания, что проявляется в дифференцированном их окислении. При этом избирательность обусловливается природой субстрата и его сродством к участку связывания, доступностью электроннотранспортных путей к гемину. [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология