Миоглобин кривые оксигенации

Рис. 5.8. Кривые оксигенации для гемоглобина и миоглобина

Рис. 30. Равновесные кривые оксигенации миоглобина человека при различных температурах и pH 7,5 [189].

Рассмотрим кривые оксигенации с количественных позиций. Константа равновесия процесса диссоциации оксимиоглобина на миоглобин и кислород определяется как [c.211]

Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких. Гемоглобин, связывающий до четырех молекул кислорода (по одной гемом каждой из четырех субъединиц), отличается от миоглобина по форме кривой насыщения кислородом, или кривой оксигенации. В случае миоглобина кривая оксигенации имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина — (рис. 5.8). Сигмоидность формы кривой означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т. е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным темам в составе тетрамера. Сродство гемопротеинов к кислороду характеризуют величиной Р50, численно равной парциальному давлению кислорода, при котором 50 % участков связывания кислорода находятся в состоянии полного насыщения. Для миоглобина Р50 составляет обычно [c.211]

СО) гемоглобинами и миоглобинами, которую обычно выражают в форме Рц2, т. е. парциального давления (в мм рт. ст.), необходимого для 50 о-ной оксигенации ( = 0,5). Отметим в связи с этим, что, чем больше сродство к кислороду, тем ниже Р1/2. В случае ге-мопротеиков, дающих простые гиперболические кривые оксигенации, Р1/2 легко перевести в истинную константу равновесия (моль ), используя растворимость кислорода в воде. [c.165]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология