Кривая насыщения кислородом

Рис. 112. Кривые насыщения кислородом для миоглобина (Г) и гемоглобина (//) взрослого млекопитающего.

Особые свойства молекулы гемоглобина, которые делают его столь эффективным переносчиком кислорода в крови, легче всего уяснить из сравнения миоглобина и гемоглобина в отношении их сродства к кислороду. На рис. 8-16 показаны кривые насыщения кислородом для гемоглобина и миоглобина, характе- [c.206]

Рис. 26. Кривые насыщения кислородом миоглобина МЬ(1) и гемоглобинов фетального (НЬР) (2), нормального (НЬА)

Рис. 24.2.1. Кривые насыщения кислородом многлобнна (МЬ), гемоглобина взрослого (НЬА) н гемоглобина плода (НЬР).

Рис. 8-16. Кривые насыщения кислородом для миоглобина и гемоглобина. Мйоглобин обладает намного более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин. 50%-ное насыщение миоглобина кислородом достигается уже тогда, когда парциальное давление О составляет всего 1-2 мм рт. ст., тогда как для гемоглобина такое насыщение кислородом наступает лишь при парциальном давлении кислорода около 26 мм рт. ст.

Характерная для гемоглобина 8-образная кривая насыщения кислородом свидетельствует, что связывание первой молекулы кислорода одним из [c.593]

Рис. 117. Кривые насыщения кислородом для крови плода (/), новорожденного ягненка (//, III) и взрослой овцы (/F).

Парциальное давление кислорода максимально в легких и минимально в других различных тканях организма. Из представленных кривых (рис. 3.17) видно, что сродство миоглобина к кислороду выше, чем гемоглобина. Следующее различие заключается в том, что кривая насыщения кислородом в случае миоглобина имеет гиперболическую форму, а для гемоглобина — сигмоидную. [c.51]

Рис. 14. Кривые насыщения кислородом цельной крови при различных парциальных давлениях СОг

Миоглобин находится в глубине мышечной ткани, где имеется низкое парциальное давление кислорода. В связи с этим гиперболический вид кривой насыщения кислородом миоглобина выражает важный биологический смысл, а именно поскольку сродство к кислороду у миоглобина в [c.214]

Гемоглобин связывает четыре молекулы кислорода на тетрамер (по одной на гем в каждой субъединице) особенно важным отличием его от миоглобина является характерная кривая насыщения кислородом, которая имеет сигмоидную форму (рис. 6.8). Таким образом, способность гемоглобина связы- [c.56]

Миоглобин — это белок, обнаруженный в мышце, он появляется в избыточном количестве в организме подводных животных (например, кита). Количество кислорода, которое оп может поглотить, связано с парииальиым давлением кислорода. Кривая насыщения кислородом описывается уравнением [c.302]

Большинство гемоглобинов позвоночных, так же как и регуляторные ферменты, обладает четвертичной структурой (рис. 113). Подобно тому как регуляторные ферменты часто состоят из разнородных (регуляторных и каталитических) полипептидных субъединиц, гемоглобины в большинстве случаев тоже построены из субъединиц двух различных типов. Наиболее обычный гемоглобин взрослого позвоночного представляет собой тетрамер, состоящий из двух а- и двух р-цепей, к каждой из которых присоединен гем (рис. 113). По-видимому, наличие в молекуле разнородных субъединиц существенно для кооперативного характера связывания кислорода (см. кривую для НЬ на рис. 112). У гомотетрамеров кривые насыщения кислородом имеют гиперболическую форму, сходную с формой кривой насыщения миоглобина. Благодаря сложности структуры высшего порядка (т. е. гетеротетрамерии) у гемоглобинов и регуляторных ферментов смогла выработаться высокая регуляторная эффективность. В частности, те и другие белки способны резко изменять свою функциональную активность при незначительных изменениях в концентрации субстрата или газа. У гемоглобинов это выражается в том, что они могут высвобождать большие количества связанного кислорода при крутом градиенте концентрации Ог в тканях. Вместе с тем концентрации свободного кислорода в плазме крови поддерживаются на низком уровне. [c.361]

Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких. Гемоглобин, связывающий до четырех молекул кислорода (по одной гемом каждой из четырех субъединиц), отличается от миоглобина по форме кривой насыщения кислородом, или кривой оксигенации. В случае миоглобина кривая оксигенации имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина — (рис. 5.8). Сигмоидность формы кривой означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т. е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным темам в составе тетрамера. Сродство гемопротеинов к кислороду характеризуют величиной Р50, численно равной парциальному давлению кислорода, при котором 50 % участков связывания кислорода находятся в состоянии полного насыщения. Для миоглобина Р50 составляет обычно [c.211]

Т. е. К обратна концентрации свободного лиганда (со) в условиях 50% заполнения центров связывания. Хорошо изученный пример связывания лиганда — образование комплекса кислорода с гемосодержащими белками. На рис. 26 представлены кривые насыщения кислородом миоглобина (МЬ) и различных гемоглобинов (НЬ) человека фетального (НЬР), нормального (НЬА) и больного серпо-видноклетпчнгй анемией (НЬ5). При построении кривых связывания Ог с НЬ и МЬ удобнее измерять не концентра- [c.79]

Связывание кислорода с гемоглобином сильно зависит от pH. На рис. 17.17 показаны кривые насыщения кислородом (в процентах) как функция pOj при трех значениях pH. При pH < 7,6 кривая оксигенацин сдвигается вправо. Благодаря этому сдвигу гемоглобин способен освобождать ббльшее количество кислорода в периферийных областях, где в эритроцитах накапливается угольная кислота (из Oj, выделяемого в процессе дыхания в тканях). [c.108]

Открытие роли БФГ позволило также понять и некоторые адаптивные механизмы, включающиеся при нарушении снабжения тканей кислородом (т.е. при гипоксии Возьмем для примера больных с тяжелой об-структивной эмфиземой легких. При этом заболевании затруднено поступление воздуха в бронхиолы в результате артериальная кровь недостаточно насьшдается кислородом. рОз в артериальной крови таких больных составляет только 50 торр, т. е. оно вдвое ниже, чем в норме. Но при этом происходит компенсаторный сдвиг кривой насыщения кислородом, обусловленный повышением концентрации БФГ с 4,5 до 8,0 мМ. При таком содержании БФГ становится равным уже не 26, а 31 торр. При P Q = = 31 торр насьшхение кислородом в артериях (Уд) составляет 0,82, а в венах (Уу) - 0,49 артерио-венозная разница (А У) равна 0,33. При нормальном значении Р P Q = = 26 торр) Уд = 0,86, Уу = 0,60 и АУ = 0,26. Сдвиг кривой диссоциации кислорода создает то преимущество, что увеличивает А У с 0,26 до 0,33. Таким образом, повьппение концентрации БФГ приводит к увеличению доставки кислорода в ткани на 27%. [c.74]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология