Миоглобин

Рис. 20-25. Схематическое изображение молекулы миоглобина, которая является хранителем молекулы кислорода в мышечной ткани. Группа гема изображена в виде плоского диска, а атом железа-в виде шарика в ее центре. Буква в кружке указывает

ХРОМОПРОТЕИДЫ (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы, обусловливающей окраску соединения. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, а также некоторые важнейшие окислительно-восстановительные ферменты цитохромы, каталаза, пер-оксидазы. [c.280]

При расшифровке третичной структуры белков решающую роль сыграл рентгенографический метод, который в 1957 г. позволил английскому исследователю Кендрью впервые определить третичную структуру миоглобина. В дальнейшем рентгеноструктурный анализ позволил установить пространственное строение многих других белков и связать его с их биологической функцией. Так, молекула лизоцима — фермента, расщепляющего полисахариды — имеет трехмерную структуру, показанную на рис. 67. Стрелкой показана впадина, представляющая собой активный центр фермента сюда подходит молекула полисахарида, подвергающегося расщеплению. [c.642]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

Полученное высокомолекулярное соединение обладало следующими общими с гемоглобином и миоглобином свойствами а) хорошей растворимостью в воде, необходимой для достижения высокой концентрации О2 б) способностью благодаря наличию функциональных групп мешать необратимому окислению кислородного комплекса в) служить моделью дистального имидазола. [c.368]

ЖЕЛЧНЫЕ ПИГМЕНТЫ — образуются в печени в результате распада гемоглобина и миоглобина, представляют собой гетероциклические пирроль-ные соединения. В Ж- п. входят 4 пир- [c.96]

Молекулярное строение белков удалось выяснить только недавно. Первый рентгеноструктурный анализ белка, миоглобина, был завершен в 1959 г., а структура первого фермента, лизоцима, была установлена в 1964 г. Исследования крупных ферментов, переносчиков электронов и антител, быстро прогрессируют. В настоящее время известна подробная картина молекулярного строения более 90 белков. В этой области биохимия незаметно переходит в родственную науку, молекулярную биологию. [c.318]

Гемоглобин представляет собой образование из четырех миоглобино-подобных молекул (рис. 20-26). Структуры молекул миоглобина и гемоглобина удалось установить лишь в последнее десятилетие методом дифракции рентгеновских лучей. Было показано, что четыре компонента- [c.261]

Молекула миоглобина схематически изображена на рис. 20-25. Как и в цитохроме с, четыре из шести октаэдрических координационных положения вокруг атома железа заняты атомами азота, принадлежащими гему. Пятое положение занимает атом азота от гистидина. Однако в шестом положении лиганд отсутствует. В этом месте может координироваться молекула кислорода, указанная буквой XV в кружке. В миоглобине атом железа находится в состоянии окисления + 2. Если железо окисляется, молекула дезактивируется и место кислорода занимает молекула воды. [c.261]

Далее, путем модификации остатка пропионовой кислоты в боковой цепи порфиринового кольца был введен второй имидазольный лиганд, соответствующий проксимальному гистидину природных переносчиков кислорода. Интересно, что все структурные элементы активного центра миоглобина или гемоглобина, которые существенны для связывания кислорода, присутствуют [c.368]

Железо играет исключительно важную биологическую роль, так как входит в состав гемоглобина и некоторых ферментов. Гемоглобин, связывая кислород, переносит его из легких к мышцам, где они передаются миоглобину, после чего, связывая СО2, переносит его в легкие. Нехватка железа в организме приводит к таким заболеваниям, как анемия и малокровие. [c.262]

В результате Джон Кендрью очень скоро понял, что едва ли я помогу ему выяснить строение миоглобина. Ему не удавалось вырастить большие кристаллы миоглобина лошади, и он рассчитывал сначала, что у меня рука окажется счастливой. Но не требовалось особой проницательности, чтобы заметить, насколько неискусны мои лабораторные манипуляции. Недели через две после моего приезда в Кембридж мы отправились на местную бойню, чтобы получить сердце лошади для изготовления нового препарата миоглобина. Если бы нам повезло, то немедленное замораживание сердца бывшего скакуна воспрепятствовало бы повреждению молекул миоглобина, которое мешало кристаллизации. Однако и мои попытки кристаллизации оказались не более успешными, чем попытки Джона. Я даже почувствовал определенное облегчение если бы я добился успеха, Джон мог бы засадить меня за съемку рентгенограмм. [c.36]

Приближались рождественские каникулы, а особой надежды на то, что кому-нибудь по эту сторону Атлантики удастся раскрыть строение ДНК, не было. Хотя Фрэнсис и вернулся к белкам, ему вовсе не хотелось делать одолжение Брэггу, работая над своей диссертацией. Вместо этого, после нескольких дней относительного молчания, он начал разглагольствовать о сверхспиральном расположении самой а-спирали. Для разговоров о ДНК оставалось только обеденное время. К счастью, Джон Кендрью, почувствовав, что вето, наложенное на работу с ДНК, не распространяется на размышления о ней, не пытался возродить мой интерес к миоглобину. И я тратил холодные, темные декабрьские дни на изучение теоретической химии или же листал журналы в надежде найти какой-нибудь забытый ключ к проблеме ДНК. А старательнее всего я штудировал принадлежащий Френсису экземпляр Природы химической связи . Все чаще Фрэнсис, когда ему надо было посмотреть длину какой-нибудь связи, обнаруживал эту книгу на той четверти лабораторного стола, которую Джон отвел для моих экспериментов. Я надеялся, что где-то на страницах шедевра Полинга удастся найти разгадку тайны. Вот почему, когда Фрэнсис подарил мне другой экземпляр книги, я усмотрел в этом доброе предзнаменование. На титульном листе он написал Джиму от Фрэнсиса. Рождество, 1951 . И христианские обычаи бывают полезными. [c.63]

С другой стороны, считалось, что молекулярный вес ВТМ составляет около 40 миллионов, и поначалу казалось, что понять устройство ВТМ будет неизмеримо труднее, чем строение гораздо меньших молекул миоглобина и гемоглобина, над которыми Джон Кендрью и Макс Перутц бились много лет, так и не получив никаких интересных для биолога результатов. [c.67]

Для выявления деталей механизма регулирования гемоглобином и миоглобином своего сродства к кислороду были предприняты модельные исследования [237], при этом поставленные задачи формулировались следующим образом 1) Как предотвратить окисление до Ре(П1) во время физических исследований гемоглобина, например при рентгеноструктурном анализе 2) Какова детальная молекулярная геометрия гема и комплексов гем — СО и гем — Ог 3) Каким образом сродство к кислороду и скорость окисления контролируются в гемопротеине [c.361]

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно инсулин — 51, миоглобин — 140. Отсюда Мг,(.чтз = от 10 ООО до нескольких миллионов. [c.260]

Составная часть белков - ]]е-реносчнков кислорода (гемоглобина и миоглобина) [c.278]

По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]

Глобулярные белки. Систематические исследования парциальной сжимаемости глобулярных белков проводились в ряде работ [161, 190, 199—201], но только в работе [161] выполнен анализ аддитивности гидратационного эффекта поверхности нескольких белков (рибонуклеазы, лизоцима и миоглобина). Экспериментальные значения приведены на шкале удельных парциальных сжимаемостей (рис. 3.12). Это положительные величины, так как отрицательный гидратационный член АКп с избытком компенсируется большим положительным вкладом собственной сжимаемости /См (релаксационный вклад Кте1 не учитывается в анализе, так как он мал, как было показано в работе [200]). Величина /См/М определена в работах [161, 190] как средняя для всех глобулярных белков, и ее значение 10 м (г-Па) приведено на рис. 3.12. Отклонение экспериментального значения парциальной сжимаемости белка от величины /См характеризует гидратационный вклад, который можно сравнивать с величиной, полученной на основании аддитивных расчетов. [c.60]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

Полипептндная цепь молекулы миоглобина, содержащая остатки молекул 133 различных аминокислот и небелковый остаток (показан красным цветом). [c.213]

Гемоглобин обратимо связывает кислород, так что в условиях новыщеиного парциального давления кислорода, которое существует в легких, предпочтительна ассоциация кислорода с белком. Напротив, в тканях, которым необходим кислород, кисло-родгемоглобиновый комплекс диссоциирует, и кислород переносится к другому кислородсвязывающему гемопротеину — миоглобину, белковая часть которого состоит из одной полипептидной цепи. Миоглобин содействует переносу кислорода крови в клетки мыщц, которые затем запасают кислород как источник энергии [233]. [c.360]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Действительно, к наиболее замечательному свойству гемоглобина относится его способность кооперативно связывать кислород, т. е. сродство тетрамера к кислороду возрастает по мере насыщения кислородом. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр., была создана в процессе изучения свойств этого белка. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. [c.361]

Естественно, что исследования были направлены в основном на синтез комплексов, которые более точно моделировали гемоглобин и миоглобин, а также на создание кислородактивирующих агентов вообще. В 1973 и 1974 гг. было создано несколько модельных систем. Таким образом, ниже обсуждаются взаимодействия [c.361]

Интересно, что эти комплексы связывают кислород с тем же самым сродством, что и кобальтзамещенные миоглобин и гемоглобин в твердом состоянии и в виде раствора в толуоле. Более сложные модели можно получить синтезом огороженных порфирннов с другими стерически затрудненными группами. [c.373]

На рис. 4 представлена молекула миоглобина, в которой роль про-стетической группы играет гем. Остов молекулы состоит из 8 относительно прямолинейных участков, разделенных между собой местами сгибов. Каждый отрезок закручен в виде а-спирали. Схематически показано включение гема (заштрихованная фигура). [c.14]

Иапример, фетичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой ша[ ообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. [c.271]

Для проявления биологической активности некоторые белки до-лжньг сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептид-ных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединвд (клубков) миоглобина - двух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови —гел1 (разд. 7.9.2.4), и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющиеся в теме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обусловливает их красную окраску, подобно тому как гемоглобин в красных кровяных тельцах обусловливает красный цвет крови). В растительном мире (Rhizobium) известен гемопротеид — леггемоглобин, который по своей структуре близок к миоглобину. [c.195]

Основы химии высокомолекулярных соединений (1976) -- [ c.376 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.418 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.710 , c.711 ]

Химия (1978) -- [ c.439 , c.442 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.343 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.38 , c.95 , c.96 , c.101 , c.182 , c.296 , c.305 , c.365 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.265 ]

Физическая химия (1978) -- [ c.231 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.432 , c.544 , c.545 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.489 , c.506 , c.508 , c.528 , c.539 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1061 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.360 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.57 , c.65 , c.80 , c.503 , c.648 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.167 , c.174 , c.219 ]

Биофизика (1988) -- [ c.34 , c.50 , c.87 , c.113 , c.114 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.656 , c.657 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.89 ]

Биохимия (2004) -- [ c.43 , c.51 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.95 , c.205 , c.206 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.195 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.343 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.550 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 , c.369 , c.375 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.428 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.251 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.251 ]

Общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.390 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.251 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.251 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.27 , c.139 , c.143 , c.145 , c.188 , c.189 , c.190 , c.191 , c.202 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.340 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.319 , c.321 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.89 , c.108 , c.110 , c.234 , c.384 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.512 , c.513 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.125 , c.126 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.694 , c.695 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.698 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.454 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.377 ]

Аккумулятор знаний по химии (1977) -- [ c.213 ]

общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.390 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.17 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.577 , c.580 ]

Радиационная химия органических соединений (1963) -- [ c.266 ]

Общая химия (1974) -- [ c.683 ]

Аккумулятор знаний по химии (1985) -- [ c.213 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.213 , c.221 , c.263 ]

Химия высокомолекулярных соединений Издание 2 (1966) -- [ c.457 ]

Современная общая химия (1975) -- [ c.3 , c.379 , c.380 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.377 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.64 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.82 , c.83 , c.360 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.224 , c.225 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.56 , c.125 , c.246 , c.253 , c.254 , c.330 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.387 , c.388 , c.389 , c.394 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.23 ]

Новейшие методы исследования полимеров (1966) -- [ c.110 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.275 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.126 , c.133 , c.139 , c.157 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.396 ]

Физическая химия Книга 2 (1962) -- [ c.512 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.337 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.672 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.79 ]

Дисперсия оптического вращения и круговой дихроизм в органической химии (1970) -- [ c.287 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.130 , c.132 , c.136 , c.137 , c.282 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.280 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 , c.369 , c.375 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.18 , c.150 , c.151 , c.154 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.45 , c.221 , c.526 , c.555 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.264 ]

Гены (1987) -- [ c.274 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.20 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.52 , c.55 , c.56 , c.341 , c.356 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.19 , c.20 , c.21 , c.22 , c.23 , c.24 , c.43 , c.46 , c.153 , c.229 , c.230 , c.231 , c.232 , c.233 , c.234 , c.235 , c.236 , c.237 , c.238 , c.239 , c.240 , c.241 , c.242 , c.243 , c.244 , c.245 , c.246 , c.247 , c.259 , c.260 , c.261 , c.262 , c.263 , c.286 , c.305 , c.306 , c.319 , c.341 , c.347 , c.350 , c.385 , c.409 , c.411 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.489 , c.506 , c.508 , c.528 , c.539 ]

Популяционная биология и эволюция (1982) -- [ c.113 , c.115 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.19 , c.289 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.52 , c.55 , c.56 , c.341 , c.356 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.16 , c.18 , c.51 , c.62 , c.77 , c.88 , c.109 , c.275 , c.276 , c.284 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.80 , c.189 , c.279 , c.382 , c.439 , c.441 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.165 , c.167 , c.168 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.180 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.180 ]

Химия привитых поверхностных соединений (2003) -- [ c.446 , c.551 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.37 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.39 , c.52 , c.59 , c.62 , c.70 , c.71 , c.72 , c.82 , c.90 ]

Физическая Биохимия (1980) -- [ c.0 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.22 , c.23 , c.252 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.11 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.27 , c.41 , c.42 , c.49 , c.162 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.48 , c.49 , c.50 , c.51 , c.52 , c.53 , c.54 , c.55 , c.56 , c.57 , c.58 , c.59 , c.60 , c.61 , c.69 , c.70 , c.71 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология