Глюкозооксидаза апофермент

Из приведенных выше примеров наиболее хорошо изучена, по-видимому, глюкозо-оксидазная редокс-электродная система [3, 10-12]. Глюкозооксидаза катализирует реакцию между р-В-глюкозой и О2 с образованием глюконолактона и пероксида водорода. Как отмечено во введении, в биокаталитических ферментных редокс-элект-родных системах оксидоредуктазный фермент иммобилизован на поверхности электрода, а определяемое вещество находится в растворе. Другие редокс-системы могут включать 1) иммобилизацию кофактора фермента, например порфирина или флавина, на поверхности электрода в расчете на то, что содержащиеся в пробе апоферменты смогут катализировать окисление или восстановление иммобилизованных редокс-цент-ров 2) иммобилизацию фермента и медиатора на поверхности электрода. Работая с глюкозооксидазой, мы иммобилизовали фермент на электроде из благородного металла или углерода. Предполагается, что потенциал этих электродов зависит от концентрации глюкозы, кислорода и пероксида водорода в растворе, а также наличия функциональных групп на поверхности платины или углерода. Ниже приведена методика и результаты работы с глюкозооксидазным редокс-электродом. [c.134]

Полимер (4.36) способен реактивировать апоферменты глю-козооксидазы и оксидазы Д-аминокислот образуя холофермен-ты с активностью 15 и 5 % соответственно от активности нативных ферментов. Для полимера (4.35) эти значения составляют 97 и 20 %. Оптимум реактивации апооксидазы Д-аминокислот достигнут за 4 ч для НАД и за 24 ч для обоих полимерных производных. Показано, что полимер стабилизирует структуру глюкозооксидазы. [c.106]

Swoboda [17], исследуя апофермент глюкозооксидазы, отметил, что при отщеплении ФАД значительная часть апофермента (80%) имеет пониженную константу седиментации (равную 4,5 S против 8,0 S для нативного фермента), хотя молекулярный вес остается постоянным (153 000). При этом значительно изменяется стабильность белка к действию проназы и тепловой инактивации. Очевидно, при отщеплении ФАД происходят значительные изменения в структуре апофермента. При добавлении ФАД все эти изменения исчезают и полностью восстанавливается как исходная структура, так и активность фермента. Следует отметить, что частичное восстановление исходной структуры идет и тогда, когда вместо ФАД к апоферменту добавляется АДФ, хотя ферментативная активность при этом, конечно, не восстанавливается [28]. Это свидетельствует о важной роли адениловой части ФАД в образовании его комплексов с белками. Исследуя кинетику восстановления [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология