Оксипролин изоэлектрическая точка

Применение многокамерных электродиализаторов позволяет снизить концентрационные градиенты той или иной аминокислоты при ее диффузии от камеры к камере, а ожидаемое распределение (рост) pH в сторону катодной камеры создает возможность образования замковых камер, pH которых выше изоэлектрической точки группы нейтральных аминокислот (аланин, пролин, оксипролин, валин, лейцин). [c.78]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Фишкин и Беренсон [43] выделили высокоочищенный гликопротеин из грануляционной ткани семидневной крысы (гранулема была вызвана с помощью воздушно-скипидарного кармана). Физические свойства этого гликопротеина следующие = 2,2 S, электрофоретическая подвижность —6,0-10 м в eк при pH 8,6, изоэлектрическая точка при pH 3,8 (см. табл. 2). В гликопротеине идентифицированы глюкозамин, галактозамин, галактоза, глюкоза (попавшая, вероятно, из крахмала), фукоза и 14— 16 аминокислот. Поскольку в гликопротеипе отсутствует оксипролин, это свидетельствует о том, что в нем нет (или очень мало) коллагена или проколлагена. [c.268]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология