Конформационные изменения молекулы гемоглобина при оксигенации

Таким образом, механизм конформационных переходов в молекуле гемоглобина запускается при оксигенации изменением распределения электронов в атоме Ре " по й-орбиталям, что ведет к изменению ионного радиуса железа при 13 пм. Это изменение трансформируется в смещение связанного с гемом гистидина, что влечет за собой конформационные перестройки в третичной структуре белка, связанные с перемещениями уже до 700 пм. Механизм оксигенации гемоглобина является примером электронно-конформационных взаимодействий, общая концепция которых была развита советским биофизиком М. В. Воль- [c.84]

Таким образом, при оксигенации гемоглобина происходит ряд последовательных конформационных событий. Триггером этих событий служит перемещение атома Ре в плоскость порфиринового кольца и соответствующая передвижка проксимального Гис кольца на 0,75—0,95 А. Это вызывает изменение третичной структуры, так как атом железа жестко связан с Гис Р8 и кольцо контактирует с 60 атомами глобина. Спираль Р перемещается к центру молекулы и выталкивает Тир НС 2(140) из [c.428]

Остаток тирозина НС-2, расположенный на втором месте со стороны С-конца, является одним из немногочисленных инвариантных остатков в молекуле гемоглобина. Положение его сохранилось в процессе эволюции в гемоглобинах и миоглобинах всех изученных видов. В де-зоксигемоглобине тирозин НС-2 лежит как бы в кармане , образуемом Н- и F-спиралями, и связан водородной связью с карбонильной группой полипептидной цепи у остатка FG-5 (рис. 4-17 и 4-19). Перутц и его сотрудники обнаружили, что при оксигенации этот тирозин выходит из кармана, солевые мостики на концах молекул разрываются и субъединицы смещаются, образуя новую систему связей, характерную для оксигемоглобина. Оксигенация двух гемов (Перутц считает, что ими являются гемы а-цепей) приводит к кооперативному конформационному изменению всех четырех субъединиц [71, 72]. [c.307]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология