Порфириновое кольцо

В дезоксигемоглобине Ре(П) находится в высокоспиновом состоянии и расположен вне плоскости порфиринового кольца. Однако при связывании О2 Ре(П) переходит в низкоспиновое состояние и возвращается в плоскость. Это, очевидно, приводит к смещению проксимального имидазольного кольца на 0,06 нм, что вызывает конформационные изменения в структуре белка в результате сродство тетрамерной формы молекулы белка к кислороду О2 становится выще. Это структурное изменение ле- [c.360]

Производные порфириновых комплексов, встречающиеся в природе, содержат различные заместители в пиррольных ядрах в положении 1—8. Так, гемин (содержащийся в гемоглобине) есть продукт замещения в железопорфириновом комплексе атомов водорода в пиррольных циклах на четыре группы СНз, два винильных остатка —СН2 = СН— и два остатка пропионовой кислоты —СНа—СНг—СООН. Его порфириновое кольцо имеет такой вид [c.360]

Возвращаясь к коферментам и простетическим группам, к нуклеотидам и порфиринам, мы должны отметить то, что их объединяет— биологическое значение сопряженных гетероциклических систем, содержащих преимущественно азот. В биологии мы встречаемся с производными пиридина, пиримидина и пурина, с пиррольными соединениями. К последним относятся, в частности, и желчные пигменты, основная структура которых подобна раскрытому порфириновому кольцу [c.100]

Далее, путем модификации остатка пропионовой кислоты в боковой цепи порфиринового кольца был введен второй имидазольный лиганд, соответствующий проксимальному гистидину природных переносчиков кислорода. Интересно, что все структурные элементы активного центра миоглобина или гемоглобина, которые существенны для связывания кислорода, присутствуют [c.368]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

Аналогично построен хлорофилл — сложное комплексное соединение магния, придающее зеленый цвет листьям растений. Ион магния Mg2+ также связан в порфириновом кольце с четырьмя атомами азота [c.207]

К внутрикомплексным соединениям относятся и важнейшие природные комплексы — гемоглобин и хлорофилл. Они имеют примерно одинаковую структуру ядра (порфириновое кольцо) [c.163]

Порфириновое кольцо построено из четырех пятичленных пир-рольных гетероциклов. Как и другие сопряженные системы, пор- [c.49]

Таким образом, при оксигенации гемоглобина происходит ряд последовательных конформационных событий. Триггером этих событий служит перемещение атома Ре в плоскость порфиринового кольца и соответствующая передвижка проксимального Гис кольца на 0,75—0,95 А. Это вызывает изменение третичной структуры, так как атом железа жестко связан с Гис Р8 и кольцо контактирует с 60 атомами глобина. Спираль Р перемещается к центру молекулы и выталкивает Тир НС 2(140) из [c.428]

Из вышеупомянутых реакций особого обсуждения заслуживает реакция гидрирования. Ввиду того что для гидрирования порфиринового кольца требуются жесткие условия, очевидно, что циклическая система отличается большой устойчивостью. Об этом свидетельствует также легкость, с которой порфириногены превращаются в порфирины. [c.259]

В этих двух новых, более сложных моделях гема боковая цепь создает значительную стерическую затрудненность, так как расстояние между антраценовым и порфириновым кольцами равно -<0,5 нм. В результате превращения антраценовой системы в систему тина пагода по реакции Дильса — Альдера происходит дальнейшее ограничение пространства и сужение кармана . При добавлении 1-метилимидазола (в метиленхлори-де) образуются модельные соединения с характерными для пен-такоординационных комплексов спектрами в видимой области, подобными спектрам перекрытого гема. Был получен также соответствующий комплекс с СО реакцию проводили в сухом бензоле. Структура этого комплекса отвечала монокарбонилу гема. Следовательно, антраценовое кольцо, расположенное над [c.366]

В конце XIX столетия польские ученые Ненцкий и Мархлевский установили, что в составе хлорофилла, так же как и в гемоглобине, центральное место занимает порфириновое кольцо, построенное из четырех молекул пиррола, соединенных мостиками из СН групп в центральной полости всей структуры помещается магний, так же как в гемоглобине железо. Этому важному открытию сразу приписали роль доказательства общности генезиса растений и животных. Это мнение еще усилилось недавно, когда открыто было, что и в растениях при фотосинтезе наряду с магниевым пор-фирином действует также и порфирин железный. [c.339]

Показано также, что молекулы хлорофилла своей длинной фитольной цепью погружены в несмешивающуюся с водой липидную фазу, а порфириновое кольцо расположено в водной среде. В природных условиях найдено уже несколько вариаций молекул хлорофилла некоторые из них удалось синтезировать и искусственно. [c.339]

В 1946 г. Шемин и Риттенберг [73а] описали один из первых при меров успешного использования радиоактивных меток для изучения ме1 таболизма. В этой классической работе было продемонстрировано, что атомы порфиринового кольца в молекуле гема происходят из такиЯ простых соединений, как ацетат и глицин. Как мы теперь знаем, ацета в цикле трикарбоновых кислот превращается в сукцинил-СоА. В мито-< хондриальном матриксе животных клеток сукцинил-СоА конденсируете [c.122]

Исходными субстратами в биосинтезе порфирнновых соед. служат сукцинат и глицин. Порфириновые соед. выполняют в О.в. важные ф-ции, принимая участие в окислит.-восстановит. процессах. В частности, в составе гема в гемоглобине порфириновое кольцо участвует в переносе О2 в крови. Порфириновое кольцо входит в состав цитохромов и хлорофиллов. Катаболизм порфиринов в животном организме состоит в раскрытии и частичной деградации пор-фиринового кольца. Продукты катаболизма в виде окраш. соед. (биливердина, билирубина и др.) наряду с продуктами частичного окисления стероидов (холевыми к-тами) выводятся через желчные протоки в кишечник. [c.315]

Было сделано необычайно интересное открытие, заключающееся в том, что координация гемового железа с гистидином, по всей видимости, лежит в основе кооперативности при связывании гемоглобина с кислородом [9, 10]. Радиус высокоспинового железа как в ферри-, так и в ферросостоянии столъ велик, что железо не помещается в центре порфиринового кольца и Смещается в сторону координационно связан- ной с ним имидазольной группы на расстояние, составляющее для Ре(II) 0,06 нм. Таким образом, в дезоксигемоглобине и железо, и имидазольная группа находятся от плоскости кольца дальше, чем в оксиге-моглобине. В последнем железо находится в центре порфиринового кольца, так как переход в низкоспиновое состояние сопровождается уменьшением ионного радиуса [9, И]. Изменение конформации белка, индуцированное небольшим смещением иона железа, уже было описано (гл. 4, разд. Д, 5). Однако истинная природа пускового механизма , приводящего к этим изменениям, пока в точности не ясна. С некоторым атриближением эти изменения можно рассматривать как чисто механи- [c.368]

Два белка, миоглобин и гемоглобин, играют дополняющую друг друга роль в транспорте и фиксации кислорода. Миоглобин (МЬ) состоит из одной полипептидной цепи, примерно на 78 % спирализованной, и содержит 153 аминокислотных остатка и одну гемовую группу (13). Гемоглобин НЬА содержит четыре полипептидные цепн две а (141 аминокислота) и две р (146 аминокислот), каждая из которых ассоциирована с гемом. Ре(II) обычно гекса-координирован в оксигенированных формах гемопротеинов пятое и щестое координационные места заняты О2 и атомом азота имидазольного кольца (Н1з-93 в МЬ, Н1з-87 в НЬа и Н1з-92 в НЬр). Атом Ре(П) диамагнитен и лежит в плоскости порфиринового кольца. В дезоксигемоглобине, однако, Ре(II) пентакоординиро-ван, парамагнитен и выступает из плоскости порфиринового кольца в направлении атома азота имидазола. Как будет видно из после- [c.556]

Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения—порфирина. Последний состоит из четырех замещенных пирролов [c.79]

Продолжительность жизни эритроцитов составляет 120 дней, затем они разрушаются и освобождается гемоглобин. Главными органами, в которых происходят разрушение эритроцитов и распад гемоглобина, являются печень, селезенка и костный мозг, хотя в принципе оба процесса могут происходить и в клетках других органов. Распад гемоглобина в печени начинается с разрыва а-метиновой связи между I и И кольцами порфиринового кольца. Этот процесс катализируется НАДФ-содержащей оксидазой и приводит к образованию зеленого пигмента вердоглобина (хо-леглобина) [c.506]

У растений. У водорослей, так же как и у животных, окислительный разрыв порфиринового кольца происходит практически только по углероду а-метинового мостика, который теряется в виде окиси углерода. Источником билинов у водорослей является, скорее всего, гем, а не хлорофилл, и механизм его распада, вероятно, сходен с механизмом распада у животных. Детали заключительных стадий распада, в результате которого образуются фикобилины с характерной структурой, пока не ясны. Для образования билипротеинов у водорослей и [c.211]

Конечно, сам термин гем-гем-взаимодействие условен. Речь идет не о взаимодействии групп гема друг с другом — расстояние между ними слишком велико для этого. Взаимодействие субъединиц определяется конформационными событиями, триггером которых служит перемещение атома Fe в плоскость порфиринового кольца и соответствующая передвижка проксимального Гис на 0,075—0,095 нм. Спираль F перемещается к центру молекулы и выталкивает Тир (140) из полости между спиралями и Я. Вытолкнутый Тир тянет за собой Арг (141) и ра.э-рывает поэтому солевые мостики с противолежащей с -цепью Ситуация в Р-цепях иная. Прежде чем лиганд доберется до атома Fe, он должен открыть полость вблизи гема. Образуется связь Fe — лиганд, атом Fe перемещается в плоскость гема, спираль F сдвигается к центру молекулы и выталкивает Тир (145) из его кармана . Этот остаток тянет Гис (146) и разрывает его, солевой мостик с Асп (94). [c.211]

Гем представляет собой ферропротопорфирин (см. рис. 2.15). Атом железа, находящийся в двухвалентном (Ре ), или ферросостоянии, координационно связан с четырьмя атомами азота пиррольных групп плоского порфиринового кольца. Пятая координационная связь, направленная перпендикулярно к плоскости кольца, соединяет атом Ре с имидазолом гистидила, щестая валентность либо свободна, либо занята лигандом. [c.422]

События, происходящие в молекуле НЬ при оксигенации, были раскрыты Перутцом в результате рентгенографического исследования [23] (см. также стр. 234). Молекула О2 присоединяется к атому Fe гема. В оксигемоглобине атом железа расположен в плоскости порфиринового кольца, в его центре (с точностью до 0,05 А). В высокоспиновом дезоксигемоглобине атом Fe отстоит от этой плоскости приблизительно на 0,8 А в направлении имидазольного кольца Гис F 8. В таком состоянии координационное число Fe равно пяти. Оксигенация переводит Fe в низкоспиновое состояние и увеличивает число лигандов Fe на единицу. Эти изменения вызывают изменения контактов между порфириновым кольцом и плотно упакованными аминокислотными остатками глобина. Иными словами, в результате ЭКВ происходит перестройка белковых глобул. [c.427]

На рис. 7.16 приведены спектры поглощения и кривые ) АДМВ метмиоглобина, содержащего Ре +. Сильно перекрывающиеся полосы поглощения 5000, 5400, 5800 и 6300 А хорошо разрешены в АДМВ. Полосы 5400, 5800 А, по-видимому, отвечают яя -переходам в порфириновом кольце, 5000 и 6300 А — переходам с переносом заряда. При добавлении сильного лиганда, например азида. Ре переходит в низкоспиновое состояние, что выражается в усилении р- и особенно а-полос поглощения и в увеличении ДМВ. Аналогичные изменения наблюдаются при переходе к гидроксимиоглобину при увеличении pH среды. Этот [c.446]

Сами порфирины являются соединениями, содержащими циклическую тетрапиррольную систему (в табл. 61 также представлена принятая ШРАС нумерация порфиринового кольца). Эти соединения представляют собой дигидросистемы , содержащие на одну двойную связь меньше, чем максимально ненасыщенный аналог. Вследствие таутомерии атомы водорода могут быть присоединены к любым двум из четырех атомов азота порфириновой системы. Если нет особого указания на существование определенной таутомерной формы, то с позиции номенклатуры подразумевается, что 8р гибридизованные атомы азота имеют локанты 21 и 23. Положения 1, 4, 6, 9, 11, 14, 16 и 19 часто называют а-поло-жениями (по а-положению пиррольного кольца). Аналогично положения 2, 3, 7, 8, 12, 13, 17 и 18 называют Р-положениями , а 5, 10, 15 и 20 — <шезо-положениями . Однако, во избежание двусмысленности (буквы аир используются также как стереодескрипторы) употребление этих терминов в этом контексте не рекомендуется. [c.362]

Три соединения в табл. 62, а именно, копропорфирин, этиопор-фирин и уропорфирин имеют дополнительные обозначения в виде римских цифр. Каждое из этих производных имеет четыре одинаковые пары заместителей, которые расположены в порфириновом кольце так, что каждое пиррольное кольцо содержит заместители обоих типов. Такому замещению порфиринового ядра соответствуют еще три позиционных изомера упомянутых соединений, которые имеют такие же тривиальные названия, но отличаются римской нумерацией. Ниже изображен порядок замещения порфиринового ядра в изомерах I, II, III и IV, с учетом того, что заместитель R меньше, чем (табл. 62) [c.367]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.163 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.163 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.163 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.163 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.62 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология