Конформационные переходы в белках, механизм запуска

Таким образом, механизм конформационных переходов в молекуле гемоглобина запускается при оксигенации изменением распределения электронов в атоме Ре " по й-орбиталям, что ведет к изменению ионного радиуса железа при 13 пм. Это изменение трансформируется в смещение связанного с гемом гистидина, что влечет за собой конформационные перестройки в третичной структуре белка, связанные с перемещениями уже до 700 пм. Механизм оксигенации гемоглобина является примером электронно-конформационных взаимодействий, общая концепция которых была развита советским биофизиком М. В. Воль- [c.84]

Возможен и третий механизм запуска конформационного перехода в белке, включающий гипотезы Хорда и Бретчера как частные случаи. Экспериментальные факторы, полученные на белках, содержащих Ре /Ре ЮНг или Со Ог, показывают, что всякое заметное смещение железа, вызвано ли оно изменением спинового состояния или другими причинами, может запускать конформационный переход в белке. По данным табл. 15, смещение железа от расстояния до плоскости порфиринового кольца, равного 75 пм, ДО расстояния 30 пм (в комплексе Ре и Ре ЮНг соответственно) сопряжено с конформационным переходом. По данным рентгеноструктурного анализа небелковых комплексов кобальта, изменение положения центрального атома металла возможно и в этом случае. Кобальт смещается от расстояния 20 пм от плоскости, проходящей через четыре экваториальных лиганда в пентакоординационном низкоспиновом комплексе [Со"(8а1еп)ру] [45], до нуля при переходе к шестикоординационному комплексу [Со(Ь2асеп)ру.02] 186]. Смещение на 20 пм могло бы быть слишком незначительным, чтобы запустить конформационный переход белка, однако разумно предположить, что белок, конформация которого соответствует структуре комплекса железа, может индуцировать дальнейшее отклонение атома кобальта от плоскости в сторону, характерную для нативного белка. [c.180]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология