Кооперативность конформационных

В некоторых случаях ионизация полиэлектролита в определенном интервале а может сопровождаться кооперативным конформационным переходом молекулярных цепей, т. е. достаточно резким изменением формы макромолекул в растворе. Тогда величина А<3эл включает в себя не только электростатическую составляющую энергии Гиббса полиэлектролита, но и энергию конформационного перехода. Если конформационный переход происходит в достаточно узком интервале значений pH (или а), то эти две составляющие удается разделить и из кривых потенциометрического титрования определить термодинамические параметры соответствующего конформационного перехода. [c.118]

Кооперативный конформационный переход проявляется, в частности, в аномальном ходе кривых титрования по сравнению с аналогичными кривыми для полиэлектролитов (например, полиакри- [c.118]

Как и в случае а-спирали, плавление двойной спирали ДНК представляет собой не фазовый переход, а кооперативное конформационное превращение. [c.235]

Недавно Шварц предложил теорию химической релаксации при кооперативных конформационных переходах в линейных биополимерах [128]. Исследована релаксация в переходах спираль—клубок в полипептидах на основе модели Изинга. Теория применима как к коротким, так и к длинным цепям. Показано, что конформационный переход контролируется наибольшим временем релаксации. [c.479]

Значительный интерес представляет каталитич. система, в к-рой в качестве инициатора полимеризации 4-винилпиридина используют поли-Ь-глутаминовую к-ту. Последняя, в отличие от полиакриловой к-ты, в узком интервале pH (между 5 и 6) претерпевает кооперативный конформационный переход спираль — клубок, сопровождающийся значительным изменением гибкости, размеров и формы макромолекул и расстояний между карбоксильными группами. Моделирование макромолекул полиглутаминовой к-ты и поли-4-винил-пиридина показало, что цепь полиглутаминовой к-ты в форме а-спирали может образовывать достаточно плотно упакованный солевой комплекс с цепью поли-4-винилпиридина. Разрушение а-спирали при изменении pH от 5 до 6 сопровождается заметным увеличением расстояний между карбоксильными группами и резким изменением скорости полиреакции. При проведении полимеризации в присутствии полиакриловой к-ты при этих значениях pH не происходит резкого изменения скорости реакции. [c.482]

Кинетика кооперативных конформационных превращений линейных биополимеров изучена в начале 70-х годов Шварцем и Энгелем [62]. Ими разработана математическая модель, которая привела к значительному прогрессу в теории кооперативных механизмов, прежде всего в области конформационных превращений. В общем виде можно исходить из того, что происходит кооперативное взаимодействие между второй функциональной группой А реакционного центра полимерной цепи. Схематически это можно представить следующим образом [c.24]

Измерения оптической активности дают, таким образом, прекрасную возможность изучить денатурацию белка, его кооперативные конформационные превращения. А это очень интересно. [c.232]

АТФазный комплекс включает растворимую АТФазу (фактор р1), где происходит синтез АТФ, и мембранную часть (фактор Ро), где формируется протонный канал. По этому каналу протоны поступают в гидрофобную область к активному центру, а затем оттуда в воду по другую сторону мембраны. Конкретный механизм переноса протонов до конца неясен, но, вероятно, он представляет собой эстафетную передачу протона по донорно-акцепторным группам аминокислот (арг, тир, глу). Фактор р1 является полуфункциональным белком, включает несколько субъединиц и обладает сложной четвертичной структурой. Работа АТФазы сопровождается кооперативными конформационными перестройками, затрагивающими четвертичную структуру. Каким же образом [c.166]

Физический смысл этой зависимости, по-видимому, таков число макрО(МОлекул фермента (АТФазы), вовлеченных в ферментативный процесс, пропорционально концентрации АТФ. Макроскопические колебания возникают вследствие синхронизации по ансамблю конформационных колебаний отдельных макромолекул. По мере увеличения числа вовлекаемых в процесс макромолекул вклад каждой следующей в синхронные колебания становится меньше. Таким образом, приращение частоты колебаний с увеличением концентрации АТФ (или, что то же, с увеличением числа вовлеченных в колебания макромолекул) обратно пропорционально числу уже вовлеченных макромолекул, величине уже образовавшегося синхронного ансамбля. Количественный анализ этой логарифмической зависимости может дать очень важные сведения о размерах такого ансамбля, о степени кооперативности конформационных колебаний отдельных макромолекул. Для такого анализа нужны, однако, дополнительные экспериментальные исследования. Стоит, однако, выяснить, почему вообще частота макроскопических колебаний, может зависеть от числа макромолекул, вовлеченных в такой ансамбль. [c.178]

Ионизующиеся макромолекулы (полиэлектролиты). Химические и физико-химические особенности поведения ионизующихся макромолекул (поликислот, полиоснований и их солей). Количественные характеристики силы поликислот и полиоснований. Электростатическая энергия ионизованных макромолекул. Распределение ионной атмосферы. Равновесие Доннана. Специфическое связывание противоионов. Кооперативные конформационные превращения ионизующихся полипептидов в растворах. Амфотерные полиэлектролиты. Изоэлектрическая и изоионная точки. Белки как пример амфотерных полиэлектролитов. Кооперативные химические реакции между противоположно заряжающимися макромолекулами (образование полимер-поли-мерных комплексов). [c.382]

Наконец, в-пятых, можно предположить, что энхансеры служат местами, с которых после взаимодействия с бел-ками-регуляторами вдоль хромосомной фибриллы идет кооперативный конформационный переход, заключающийся, например, в дестабилизации нуклеосом, их обратимом разворачивании и возникновении торзионных напряжений. Этот переход может создавать необходимые предпосылки для транскрипции. Данная гипотеза не имеет пока экспериментальных подтверждений, но отсутствуют и противоречащие ей данные. [c.193]

B. Способность областей контакта между протомерами передавать конформационные сдвиги, вызванные связыванием лиганда, от одной полипептидной цепи к другой (кооперативные конформационные изменения). [c.341]

Остаток тирозина НС-2, расположенный на втором месте со стороны С-конца, является одним из немногочисленных инвариантных остатков в молекуле гемоглобина. Положение его сохранилось в процессе эволюции в гемоглобинах и миоглобинах всех изученных видов. В де-зоксигемоглобине тирозин НС-2 лежит как бы в кармане , образуемом Н- и F-спиралями, и связан водородной связью с карбонильной группой полипептидной цепи у остатка FG-5 (рис. 4-17 и 4-19). Перутц и его сотрудники обнаружили, что при оксигенации этот тирозин выходит из кармана, солевые мостики на концах молекул разрываются и субъединицы смещаются, образуя новую систему связей, характерную для оксигемоглобина. Оксигенация двух гемов (Перутц считает, что ими являются гемы а-цепей) приводит к кооперативному конформационному изменению всех четырех субъединиц [71, 72]. [c.307]

Заметим, что самоудлинение может происходить только в размягченном состоянии полимера. Из этого следует один, на первый взгляд, парадоксальный эффект, характерный только для полужесткоцепных полимеров. Если жесткость их недостаточна для подавления а-перехода, но уже достаточна для подавления кооперативных конформационных изменений соседних цепей ниже (аналога) Тст, то фазовый переход типа самоудлинения оказывается индикатором а-перехода, который другими способами обнаружить практически невозможно. К этому [c.390]

Теория переходов спираль — клубок развивается, начиная с 1958 г., большим числом авторов (в особенности Зим-мом [ 1), как теория кооперативных конформационных превращений в одномерных системах. При этом оказалось чрезвычайно удобным и плодотворным использование тех же статистических методов Изинга и Крамерса и Ванье [ Ц. которые легли в основу и поворотно-изомерной теории физических свойств обычных (т. е. небиологических) макромолекул. Статистическая теория переходов спираль — клубок изложена в конце книги. [c.15]

Применение последнего позволяет работать с очень разбавленными (порядка 10 М) растворами полипептида, избегая межмоле-кулярной ассоциации, и фиксировать не только переходы статистический клубок —а-спираль, но и следить за содержанием звеньев, существующих в р-форме, если таковые имеются. Известно, что в отсутствие поверхностно-активных ионов поли- -лизин в водном растворе при pH < 9,0 принимает конформации положительно заряженных статистических клубков. В интервале pH 9,0—9,8 происходит депротонирование аминогрупп и кооперативный конформационный переход статистический клубок а-спираль. При pH > > 10 макромолекулы существуют в а-спиральной конформации. Добавление додецилсульфата натрия совершенно изменяет картину. Во всем интервале pH < 11,6 оно приводит к возникновению компактных областей внутримолекулярной Р-структуры с антипарал-лельной ориентацией цепей. Таким образом, гидрофобные скрепки из противоиопов навязывают макромолекулам участки упорядоченной структуры, которая для свободных полипептидов в водных растворах при нормальной температуре вообще не характерна. Равновесное содержание Р-формы определяется мольным соотношением додецилсульфата и поли- -лизина (п) и величиной pH. На рис. 4 представлены зависимости содержания Р-формы (в %) [c.290]

Причинами невыполнения этого общего правила могут быть следующие 1) зависимость вероятностей тепловой дезактивации, 5—>-7 -интерконверсии и люминесценции от температуры. Поскольку указанные процессы обычно идут с преодолением неодинаковых по величине энергетических барьеров, квантовый выход фотохимической реакции, складывающийся из соотношения вероятностей конкурирующих между собой различных путей дезактивации одной и той же возбужденной молекулы, может зависеть от температуры 2) стерический, ориентационный фактор, существенный для биомолекулярных реакций. Для того чтобы реакция произошла, возбужденная и невозбужденная молекулы должны быть в момент столкновения ориентированы соответствующим образом. Поэтому при температурах замерзания образцов, где трансляционное и релаксационное движение молекул ограничено, правильно ориентированные молекулы быстро расходуются и при дальнейшем облучении реакция практически не идет (фяаО), как это имеет место при димеризации оснований в замороженных образцах 3) температурно-зависимые, кооперативные конформационные переходы биополимеров (денатурационные и функциональные), в ходе которых меняются ориентация центров, микроокружение фотохимически активных хромофоров и устойчивость макромолекулы к фотопродуктам. Например, конформеры одних и тех же белков могут различаться по квантовым выходам фотоинактивации почти в 2 раза. [c.370]

На формирование пространственного строения полипептидов и белков оказывают воздействие не только различие в энергии конфигураций отдельных пептидных связей, но и кооперативные конформационные эффекты и влияние растворителя. В принципе не исключены ситуации, когда даже небольшой предпочтительности в энергии одной из форм окажется достаточно для реализации структуры всего полипептида. Или, напротив, исходя из общей энергии молекулы, оптимальной может стать конфигурация пептидной связи, имеющая несколько большую (в изолированном состоянии) величину энтальпии. Например, пoли-L-пpoлин в неполярных средах содержит пептидные группы в цмс-форме (полипролин I), а в полярных — транс-формс (полипролин II). В тех же условиях у его ближайшего конформацион- [c.415]

По мнению авторов, полученные ими данные указывают на то, что основная роль Са + в стабилизации нативного термолизина против тепловой денатурации заключается в защите области молекулы, находящейся вблизи одного или обоих одиночных участков связывания Са +, от кооперативного конформационного изме- [c.302]

В табл. 3 сопоставлены энергии активации уреазы в разных условиях в воде, буферных растворах разной молярности, при разных концентрациях уреазы, при воздействии на растворы НЧ-УЗ (27 кГц) высокой мощности (60 Вт/см ) и ВЧ-УЗ (2.64 МГц) низкой удельной мощности (1 Вт/см ). Термоинактивация уреазы сильно зависит от pH среды и концентрации уреазы и в некоторых случаях характеризуется двумя фазами, различаю-ищмися величиной Природа термоинактивации уреазы и других ферментов и ее кинетические аспекты рассмотрены нами ранее [11, 13, 15, 27]. Что касается УЗ-инактивации уреазы, то различие энергетических характеристик этого процесса может быть связано с разными частотами УЗ и разной концентрацией уреазы 25 нМ при действии ВЧ-ультразвука и 127.1 нМ при действии НЧ-ультразвука, хотя термоинактивация уреазы в таких концентрациях характеризуется близкими - 21.8и21.9 ккал/моль (см. табл. 3). Для окончательного решения вопроса необходимы эксперименты по инактивации растворов уреазы одинаковой концентрации при воздействии УЗ разной частоты, но одинаковой исходной удельной мощности. Анализируя активационные параметры процессов инактивации уреазы (табл. 3), следует помнить об их эффективной природе, отражающей кооперативные конформационные трансформации фермента [28, 29]. [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология