Трипсин, действие излучения

Инактивация энзимов излучением меняется с величиной pH (ср. с аминокислотой, стр. 242). Органические буферы вносят дополнительное осложнение вследствие сходного действия радикалов на органические молекулы [В67, М34, Р60]. Трипсин наиболее устойчив к инактивации излучением вблизи pH 7. При термической инактивации энзим, напротив, наиболее устойчив при pH 2,3 [В67, М34]. Дезоксирибонуклеаза более устойчива к излучению при pH 8 [01], а химотрипсин при pH 5—9 [М79]. [c.260]

Рис. III—20. Относительная чувствительность сухого трипсина к действию у-излучения в зависимости от содержания кислорода во время облучения (за единицу принята радио-чувствительность трипсина в вакууме) (по Хатчинсону, 1961)

Результаты работы Аугенстина и Гхирона [421 ] по исследованию влияния ультрафиолетового излучения на трипсин подтверждают ранее высказывавшуюся гипотезу о том, что цистин является слабым участком белка, разрушающимся под действием ультрафиолета в первую очередь. В этих опытах растворы трипсина облучали ультрафиолетовым светом с длиной волны 2537 А и определяли содержание в нем меркаптогрупп и ферментативную активность. Оказалось, что, в то время как активность фермента снижалась в результате облучения до 50% от первоначальной, содержание имевшегося в ферменте цистина уменьшалось на 40 %, а содержание остальных аминокислот при этом не изменялось. Этот факт преимущественного разрушения цистина полностью согласуется с ранее сделанными наблюдениями Стерна [422] и Сетлоу [423]. Появление меркаптогрупп в облученном ультрафиолетовым светом яичном альбумине было отмечено в литературе еще в 1935 г. [424]. [c.439]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология