Цистин Й см гормонах и фермента

Превращение сульфгидрильной группы (—SH) цистеина в дисульфид-ную группу (—SS—) цистина представляет собой окислительно-восстановительный процесс. Наличие таких сульфгидрильных группировок в белковой молекуле определяет высокую реактивность многих биологически активных белков, как, например, ферментов и некоторых гормонов (см. также стр. 262). Легкость превращения сульфгидрильной группировки цистеина в дисульфидную группировку цистина и обратимость этой реакции несомненно имеют важнейшее значение в регуляции процессов обмена, происходящих под влиянием биологически активных белковых соединений. [c.346]

Установлено строение белкового гормона инсулина, регулирующего сахарный обмен в организме, а также строение рибонуклеазы — катализирующего гидролитическое расщепление рибонуклеиновых кислот (стр. 433) на простые нуклеотидные остатки. Молекула рибонуклеазы, имеет цепь из 124 аминокислотных остатков. Эта цепь сложена определенным образом и удерживается в этом состоянии четырьмя дисульфидными мостиками (за счет содержащей такие мостики аминокислоты цистина). В 1969 г. появилось сообщение о синтезе этого фермента. [c.427]

Структура рибонуклеазы. После того как Сэнгер разработал методы определения последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле, другие исследователи также приступили к изучению более крупных молекул белка. Мур и Штейн и их сотрудники в 1960 году определили строение фермента рибонуклеазы. Этот белок с молекулярным весом 13 700 содержит 124 аминокислотных остатка в одной цепочке. Свернутая кольцом цепочка соединена в четырех местах дисульфидными группами цистина так, как эт показано на рис. 218. Последовательность аминокислот была определена и для некоторых полипептидов, обладающих свойствами гормонов был изучен также белок вируса табачной мозаики, содержащий 158 аминокислотных остатков. [c.319]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Цистеин — а-амино-р-тиопропионовая кислота (НЗ-СНг--СН-ЫНг-СООН). В животном организме входит в состав трипептида глютаниона и многих белков. Легко подвергается дегидрированию, превращаясь в цистин. Специфическая биологическая реактивность цистеина объясняется присутствием Н-группы, так же как это имеет место у ряда ферментов и гормонов. Регулирует процессы обмена веществ в организме. [c.81]

Наиболее изучен фолликулостимулирующий гормон (ФСГ), получаемый из гипофизов свиней в виде гомогенного препарата мол. в. 29 000, изоэлектрич. точка при pH 5,1—5,2, константа седиментации (в воде при,20°) j jou) 2,49, константа диффузии (в воде при 20°) ЛгоИ 7,43 10 установлен аминокислотный состав препарата, но последовательность аминокислот не установлена. Для ФСГ характерно присутствие сравнительно большого количества цистина, образующего в молекуле дисульфидные мостики, к-рые, по-видимому, важны для проявления физиологич. активности (при обработке препарата цистеином, разрушающим дисульфидные связи, активность препарата снижается). Помимо аминокислот, в ФСГ обнаружены галактоза, манноза, фукоза и гексозамин, образуют,ие полисахаридную часть молекулы. Наличие неизмененного углеводного фрагмента в молекуле ФСГ необходимо для его нормального физиологич. действия обработка ФСГ гидролитич. ферментами, разрушающими полисахариды, инактивирует его. Биологич. действие ФСГ обусловливается молекулой гликопротеидов или частью ее. ФСГ — единственный гормон гипофиза, растворимый в конц. солевых р-рах (напр., 50%-ном сульфате аммония), что используется для его отделения от др. гормонов. Кроме того, ФСГ может быть отделен от Л Г хроматографически. [c.494]

Скорее всего по этой же причине происходит уменьшение акт фотоинактивации (Я=254 нм) трипсина после дейтерирования, соответствующее, по данным ИК-спек-троскопии, разности энергии N—Н- и N—О-колебаний. Иными словами, у дейтерированного трипсина облегчен разрыв водородных связей энергией, поглощенной цистином. Сходным образом может быть объяснено уменьшение квантового выхода фотоинактивации трипсина на фоне постоянной скорости фотолиза триптофанилов при изменении вязкости и ионного состава среды, амилазы при образовании фермент-субстратного комплекса, а также гексокиназы при ее комплексировании с регуляторным гормоном инсулином. [c.264]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология