Трипсин, комплекс с ДНР, ингибитор соевых бобов

Овомукоид ингибирует протеолитическую и эстеразную активность трипсина, измеренную, например, с такими субстратами, как денатурированный гемоглобин или этиловый эфир бензоиларгинина. Поскольку ингибируется приблизительно равный вес трипсина, то это при учете относительных молекулярных весов наводит на мысль о эквимолярном взаимодействии. В этом отношении овомукоид напоминает ряд других белков, которые обладают общим свойством ингибирования трипсина (см. обзоры [7, 60]). Выделение неактивного кристаллического вещества, содержащего эквимо-лярные количества фермента и ингибитора, при взаимодействии трипсина и ингибиторов из поджелудочной железы, соевых бобов и молозива коровы свидетельствует об образовании во всех этих случаях комплекса между ингибитором и трипсином. Образование подобного комплекса при взаимодействии овомукоида и трипсина подтверждается следующими фактами а) при электрофорезе смесь овомукоида и трипсина движется как один компонент, подвижность которого является промежуточной между подвижностью ингибитора и фермента (рис. 2) б) ультрацентрифугирование смеси дает один седиментационный пик с коэффициентом седиментации 3,8 по сравнению с величиной 2,6, которую получают при центрифугировании любого из двух компонентов комплекса [61, 12]. Однако молярное отношение 1 1 является лишь приблизительным, поскольку имеется доказательство существования комплексов, включающих более одной молекулы трипсина на молекулу [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология