Трипсин ингибирование

Рис.4. Эффективность ингибирования трипсина 1-н-алкил-

Другой весьма специфичный тип белок-белкового взаимодействия представлен ингибированием трипсина маленьким белковым ингибитором из поджелудочной железы быка. Последний белок состоит из 58 аминокислотных остатков, образующих весьма компактную структуру, содержащую три дисульфидных связи. Вследствие такой компактности белок не очень чувствителен к протеолитической атаке. Боковой радикал Lys-15, однако, полностью экспонирован и представляет собой участок взаимодействия с трипсином, а также его ингибирования. Обычный каталитический механизм действия сериновых протеиназ , представителем которых является трипсин, предполагает образование нековалентного комплекса, за которым следует ацилирование Ser-195 фермента карбонильной группой лизина или аргинина и высвобождение первого продукта реакции. Завершает процесс деацилирование ацилфермента. [c.563]

Работа 47. Ингибирование активности трипсина трасилолом [c.81]

Работа 48. Определение характера ингибирования активности трипсина трасилолом [c.82]

При конкурентном ингибировании (например, ингибирование трипсина трасилолом, аргиназы гуанидином) получаются кривые, как на рис. 19, пересекающие ось ординат в одной точке, т. е. в присутствии конкурентного ингибитора не изменяется макс а /См увеличивается. [c.84]

Поддержание величины е в смесях на уровне их значений для водных растворов, однако, само по себе еще не обеспечивает сохранение нативной конформации многих белков, необходимой для проявления ферментативной активности. В водно-метанольных растворах, например даже в условиях, когда 8 = 80, наблюдается необратимое ингибирование таких ферментов, как дегидрогеназы и редуктазы. Такие ферменты, как трипсин, t-химотрипсин, амино-трансферазы и пероксидазы, сохраняют высокий уровень ферментативной активности в смесях, диэлектрическая проницаемость которых существенно отлична от 80. Такое поведение ферментов характерно для смесей глицерина с водой. [c.235]

Как и другие бобовые, соя содержит ингибиторы протеаз. Антитрипсиновая активность повышена (от 60 до 70 ед. ингибированного трипсина в цельном зерне). Эти семена одинаково богаты гемагглютининами (1600—3200 мкг/мг) и а-галактозидами. Безансон [6] сообщает о наличии веществ, противодействующих витаминам D, Е и В,2 и тироидам. Дран и др. [25] отмечают присутствие во многих сортах сои различных изофлавонов эстрогенного действия. В их семенах содержались также сапонины [67]. В процессе приготовления соевого щрота семена шелушат, затем семядоли плющат в хлопья толщиной приблизительно [c.347]

Так, у эстераз и эстеролитически активных протеиназ определено наличие в активном центре функционального остатка Сер, который подвергается ацилированию на промежуточной стадии процесса. Активный серил фигурирует в псевдохолинэсте-разе, фосфоглюкомутазе, в химотрипсине и трипсине и в ряде других ферментов. На рис. 6.7 изображена схема связывания субстрата ацетилхо-лина ацетилхолинэстеразой (АХЭ) и схема ингибирования ее активности при высокой концентрации субстрата [32]. В эсте-разный участок АХЭ входят нуклеофильная группа V и смежная с ней диссоциирующая кислотная Рис. 6.9. Схема действия креатинкиназы. группа НХ. Ацильный ос- Переходное состояние, [c.375]

Раств-сть Na-соль р. HjO, ДМСО м. р. EtOH н. р. эф. Сильно ингибирует термолизин, елабо коллагеназу (50%-ное ингибирование при 0,4 и 33 мкг/мл) не действует на трипсин, химотрипсин, напаин и пепсин (50%-ное ингибирование при [c.274]

Раств-сть р. укс. кисл., ДМСО м.р. HjO, EtOH н.р. эф. Сильно ингибирует химотрипсин, слабо папаин и катепсин, неактивен к трипсину. Вызывает 50%-ное ингибирование при следующих конц. (мкг/мл) химотрипсин 0,15, папаин 7,5, катепсин А 62,5, В 2,6, D 49.0, плазмин и трипсин > 250. [J. Antibioti s 23, 425 (1970) 26, 625 (1973)]. Лейцин в составе молекулы может быть заменен на изолейцин или валин. [c.274]

Как широко может распространяться действие высокотоксичных эфиров фосфорной кислоты на все ферментные системы, показал Олдридж с сотрудниками. Они доказали, что ДПФ, ТЭПФ, Е-600 наряду с ингибированием холинэстеразы в то же время тормозят действие других ферментов, расщепляющих эфиры холина, таких, как хемотрипсин, трипсин, эстер.аза печени и липаза молока. Однако в настоящее время известны такие сильные ингибиторы холинэстеразы из ряда органических эфиров фосфорной кислоты, как, например. О, О-диметил-8-(1,2-дикарбэтоксиэтил)дитиофосфат (мелатион) или 2-изопропил-4-метилпиримидил-6-диэтилтиофосфат (диа-зинон), которые не оставляют в теплокровных организмах каких-либо значительных последствий отравления. [c.218]

Прочие протеиназы, обладающие эстеразным действием, при ингибировании их диизопропилфторфосфатом точно так же образуют кристаллические соединения [142]. При данной концентрации ДФФ протеиназная и зстеразная активности а-химотрипсина, j -химотрипсина, у-химотрипсина и трипсина в каждом случае ингибируются почти в одинаковой степени. В каждое из этих производных вводится приблизительно 1 моль фосфора, [c.324]

Недавно Смит и Браун [1536] исследовали седиментацию трех приготовленных Янсеном и сотрудниками [8, 26, 141] кристаллических производных а-химотрипсина, а именно 1) фермента, ингибированного при помощи ДФФ, 2) активного окисленного фермента и 3) окисленного фермента, ингибированного обработкой ДФФ. Ранее проведенные седиментационные исследования показали, что а-химотрипсин в отличие от зимогена ведет себя как смесь мономера и димера. Исследование указанных производных было предпринято с целью определить природу детерминирующих групп. Для ДФФ-производного а-химотрипсина и активного окисленного фермента при ультрацентрифугировании были получены диаграммы, характерные для равновесия мономер — димер в необработанном ферменте. Однако после повторной обработки с помощью ДФФ и окисления получается производное, которое осаждается при рН 4,0 как мономер. Отсюда был сделан вывод, согласно которому в димеризации а-химотрипсина принимают участие несколько групп, одна из которых должна иметь ионный характер, так как указанное явление зависит от величины рН. Седиментация аналогичных производных трипсина имеет совершенно иной характер [153 в]. При ограниченной концентрации активного трипсина последний ведет себя во время седиментации подобно активному химотрипсину и ДФФ-производному а-химотрипсина, т. е. обнаруживает характерную обратимую агрегацию, зависящую от концентрации и от величины рН. Однако ДФФ-производное трипсина, так же как и трипсиноген [153г], осаждается в подобных условиях в виде мономерных частиц. [c.344]

Успешные исследования Джонсона, Наттинга, а также Баллса и др. легли в основу представлений о характере дезактивации ферментных систем с помощью ДФП. Они показали, что процесс ингибирования ацетилэстеразы должен протекать по бимолекулярному механизму и независимо от pH реакционной среды выше предела устойчивости фермента. Авторы пришли к выводу, что действие ДФП осуществляется по мосту присоединения фермента к субстрату. С помощью диализа ингибированной и очищенной ацетилэстеразы не удалось вызвать даже частичного восстановления активности. В то же время через 3—4 дня после ингибирования цитрусовой ацетилэстеразы с помощью ДФП удалось наблюдать восстановление активности этого фермента в цитрусовом плоде [73Ь]. Было показано, что трипсин также ингибируется небольшими количествами ДФП. Активность его эстеразы такая же, как активность протеинеразы это указывает на то, что активность обусловлена наличием некоторых активных центров молекулы фермента. Химотри-псин также дезактивируется ДФП для полного ингибирования одного моля этого фермента требуется приблизительно один моль ингибитора [74] с помощью ДФП, содержащего радиоактивный Р , было показано, что при [c.135]

Вполне установлена ценность моющих веществ и их комплексов с другими соединениями, в частности лаурилсульфата натрия и его комплекса с белками, для лечения пептических язв и язвенных колитов. Положительное лечебное действие моющих веществ может быть обусловлено ингибированием действия ферментов или другими биохимическими проявлениями, связанными с поверхностной активностью [53]. Так, было сделано наблюдение, что додецилсульфат натрия замедляет действие in vitro амилазы, липазы и трипсина сока поджелудочной железы, но не замедляет всасывание пищи в кишечнике при введении его в двенадцатиперстную кишку [54]. [c.430]

Рис.1. Ингибирование активности трипсина под действием О-н-пропил-З-н-бутилметилтиофосфоната, ( jH 0)( H )P(0)S Hg. Температура 25,0°С, рН=7,70 0,066 М Иа-веронал-НС1 буфер с содержанием 0,634 М a I и 0,34 М K I ( и = 0,5). И 10" М,

Далее нужно получить и исследовать диаграмму элюции, которая служит выражением функциональной зависимости данного свойства от номера фракции. Число различных измеряемых свойств будет зависеть от природы гликопротеина и количества материала, подвергнутого исследованию. Полезным и очень чувствительным измерением является измерение оптической плотности при 215 ммк было найдено, что для гликонротеинов (и белков) эта величина хорошо отражает обш ее количество материала в каждой фракции. Многие гликонротеины содержат немного остатков, поглош аюш их при 280 ммк, и при дополнительном измерении при этой длине волны иногда можно обнаружить небольшие количества примесей белков или нуклеиновых кислот. Следует сделать химически анализ на любой компонент (например, фукозу, гексозу, гексозамин и ней-раминовую кислоту), причем обычно достаточно иметь данные для некоторого числа чередующ,ихся фракций. Можно использовать также любое легко измеряемое физическое свойство (например, оптическое враш ение) или биологическую активность (ингибирование трипсина, серологическую групповую активность). [c.51]

Овомукоид ингибирует протеолитическую и эстеразную активность трипсина, измеренную, например, с такими субстратами, как денатурированный гемоглобин или этиловый эфир бензоиларгинина. Поскольку ингибируется приблизительно равный вес трипсина, то это при учете относительных молекулярных весов наводит на мысль о эквимолярном взаимодействии. В этом отношении овомукоид напоминает ряд других белков, которые обладают общим свойством ингибирования трипсина (см. обзоры [7, 60]). Выделение неактивного кристаллического вещества, содержащего эквимо-лярные количества фермента и ингибитора, при взаимодействии трипсина и ингибиторов из поджелудочной железы, соевых бобов и молозива коровы свидетельствует об образовании во всех этих случаях комплекса между ингибитором и трипсином. Образование подобного комплекса при взаимодействии овомукоида и трипсина подтверждается следующими фактами а) при электрофорезе смесь овомукоида и трипсина движется как один компонент, подвижность которого является промежуточной между подвижностью ингибитора и фермента (рис. 2) б) ультрацентрифугирование смеси дает один седиментационный пик с коэффициентом седиментации 3,8 по сравнению с величиной 2,6, которую получают при центрифугировании любого из двух компонентов комплекса [61, 12]. Однако молярное отношение 1 1 является лишь приблизительным, поскольку имеется доказательство существования комплексов, включающих более одной молекулы трипсина на молекулу [c.35]

Ферменты, в комплексообразовании с которыми важную роль играют эл( ктр статические взаимодействия, эффективно ингибируются органическими соедин ниями, содержащими заряженную группировку. Это видно, например, из данных по ингибированию такими зоединениями трипсина и ряда трипсиноподобш к пре теаз С з8,25 9] табл.59). [c.241]

Термостабильный конъюгат трипсина с сополимером винилпирролидона с кротоновой кислотой был синтезирован карбодиимидным методом [34[. Его повышенная термостабильность связана, по-видимому, с полианионным характером полимера-носителя. По той же причине функциональная стабильность конъюгата ниже, чем у исходного фермента, а сродство к ингибитору на 4 порядка меньше. В результате ингибирование сывороткой крови для конъюгата заметно меньше, чем для трипсина. Тем же методом были получены конъюгаты а-химотрипсина с сополимерами акриловой кислоты с винилпирролидоном или акриламидом [35, 36]. На 1 г носителя в них содержалось до 500 мг фермента при полном сохранении активности и по- [c.172]

Сшивание террилитина или трипсина с сывороточным альбумином человека альдегидным методом приводит к снижению сродства обоих ферментов к ингибиторам протеиназ, присутствующим в крови [139]. Константа ингибирования для террилитина увеличивается в 3—4 раза, а для трипсина — на 2—3 порядка. Бремя рекальцификации крови не меняется для конъюгата террилитина, для конъюгата трипсина коагулирующая активность снижается. Оба конъюгата обладают пониженной острой токсичностью, по-видимому, за счет уменьшения сродства террилитина к его ингибитору — сс-макроглобулину, а для трипсина — за счет снижения коагулирующей активности. [c.200]

Изучите влияние трасилола на активность трипсина, выполнив лабораторную работу Ингибирование активности трипсина трасилолом , и оформите ее, используя алгоритм, составленный из рекомендаций и вопросов [c.347]

Основной эффект препаратов этой группы — ингибирование трипсина, плазмина и других протеаз, что приводит к снижению активности фактора Хагемана и торможению перехода калликреиногена в калликреин. Перечисленные биологически активные вещества способствуют развитию тяжёлых некротических изменений поджелудочной железы при её воспалении. [c.251]

Смотреть страницы где упоминается термин Трипсин ингибирование: [c.224] [c.346] [c.1061] [c.421] [c.422] [c.273] [c.273] [c.273] [c.633] [c.635] [c.344] [c.185] [c.304] [c.323] [c.24] [c.248] [c.109] [c.263] [c.241] [c.39] [c.20] [c.90] [c.179] [c.108] [c.105]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология