Комплексы с ингибиторами

Поскольку было принято, что комплекс с ингибитором имеет нулевую активность, константа скорости, найденная экспериментальным путем, пропорциональна концентрации димера [c.126]

Изменение свободной энергии при образовании комплекса с ингибитором рассчитывается по уравнению [c.136]

Ингибиторы этого типа не родственны по своей структуре субстрату данного фермента в образовании комплекса с ингибитором участвует в этом случае не активный центр фермента, а ка-кая-нибудь другая часть его молекулы. Это не препятствует соединению субстрата с фермен- [c.163]

Рис. 1.18. Основные цепи нативной ШУ-1 протеиназы (жирная линия) и ее комплекса с ингибитором С-365 (тонкая линия)

Пространственная структура карбоксипептидазы А схематически изображена на рис. 9.13. Структура комплекса с ингибитором [c.318]

Данные, полученные в результате рентгеноструктурных исследований лизоцима и его комплексов с ингибиторами, не только выдержали испытание временем, но и получили четкое подтверждение при исследовании в растворах (но в этом случае основное внимание уделялось электростатической компоненте механизма напряжения, а не компоненте, обусловленной деформацией). [c.399]

Обозначим его концентрацию /. Рассмотрим схемы двух простых процессов (рис. 6.4). В схеме а) свободный фермент наряду с реакционноспособным комплексом 1 образует, присоединяя ингибитор, нереактнрный комплекс р2- Ингибитор конкурирует с субстратом за сорбирующий участок (активный центр) фермента. В схеме б) нереактивный комплекс р2 получается в результате взаимодействия уже образовавшегося фермент-субстратного комплекса с ингибитором. Это — неконкурентное ингибирование. [c.365]

В кристалле сохраняют и проявляют биологическую активность, что подтверждается пряными опытами с монокристаллами некоторых ферментов. Так, в ряде случаев удается внедрять непосредственно в кристалл фермента соответствующий субстрат (путем выдерживания кристалла в концентрированном растворе субстрата) и наблюдать расщепление субстрата, протекающее с достаточно высокой скоростью. Сопоставление рентгеноструктурных данных для свободных ферментов и их комплексов с ингибиторами (или псевдосубстратами) дает ценную информацию о конформационных превращениях и механизме функционирования белковых молекул (см. с. 190). [c.102]

Информация об активном центре и типе каталитического процесса была получена Д. Филлипсом и сотр. а 1965 г. на основе рентгеноструктурных исследований лизоцима (и его комплексов с ингибиторами). Молекула лизоцима имеет форму эллипсоида с осями 4,5 X 3 X 3 нм между двумя половинами молекулы находится щель , в которой происходит связывание оли гос а хари до а. Стенки щели образованы аосноаном бокоаыми цепями неполярных амииокислот, обеспечивающими связывание неполярных структур субстрата, и включают также боковые цепи полярных аминокислот, которые [c.190]

В случае афинной хроматографии используют высокую специфичность таких природных веществ, как ферменты, антитела и лектины. Ферменты образуют комплексы с ингибиторами, антитела — с соответствующими антигенами (иммуносорбционная хроматография), лектины — со специальными рецепторами клеточных стенок. [c.390]

Из уравнения (XXI.17) следует, что присутствие конкурентных ингибиторов не влияет на ит=МЕ ]- Этого результата можно было ожидать, так как ясно, что при достаточно высоких концентрациях субстрата взаимодействие фермента с ингибитором окажется подавленным. Конкурентный ингибитор не изменяет кинетических констант. Его действие сводится к уменьшению концентрации активного фермента, поскольку молекулы фермента, находяшиеся в комплексе с ингибитором, не могут взаимодействовать с субстратом. [c.391]

Рис. 16.5. Спектры поглощения в видимой области Со(П)-, N (-11)- и Си(Ы)-карбоангидраз В человека и их комплексов с ингибиторами [73, 102, 156].

Линдског и Эренберг [(135] детально исследовали магнитную восприимчивость Со (II)-карбоангидразы В человека и некоторых ее комплексов с ингибиторами. Все комплексы фермента содержат высокоспиновый Со (И) с магнитными моментами от 4,2 до [c.606]

Помимо аллостерического механизма имеются и другие возможности изменения активности белка-фермента. Фермент может существовать в двух равновесных формах, и активатор будет стабилизировать активную форму [31]. Одним из путей управления ферментативными реакциями является возможность изменения свойств фермента при образовании им комплексов с определенными белками. Например, в сыворотке крови содержится два ингибитора трипсина с разным сродством к ферменту. Они образуют с ним комплексы, обладающие различной протеолитической активностью. В комплексе с ингибитором II трипсин полностью инакти- [c.436]

Наиболее обширную информацию о фермент-субстратных взаимодействиях получают при исследовании кристаллических ферментов и их комплексов с ингибиторами и субстратами методом рентгеноструктурного анализа. Найденные этим способом координаты атомов фермента и субстрата затем оптимизируются путем минимизации энергетических потенциалов, задаваемых суммой атом-атомных взаимодействий (см. гл. VIII-IX). Построенные в результате энергетические карты (см. 1, гл. IX) фермент-субстратных комплексов позволяют сравнивать конформации отдельных фрагментов белка и аминокислотных остатков в связанном и свободном состояниях. В настоящее время насчитывается сравнительно небольшое число таких исследований. [c.422]

Рис. 1.20. Смещения атомов С в молекулах димерной Н1У-1 протеиназы при образовании невалентного комплекса с ингибитором )0-365 (а) и в молекуле ризопуспепсина при образовании невалентного комплекса с ингибитором (б)

Наконец, с помощью нейтронографического анализа трипсина и его комплекса с ингибитором, имитирующим тетраэдрическое промежуточное соединение, были получены [3182] прямые доказательства отсутствия переноса протона на Asp102, однако водородная связь между Ser195 и Hls57, по-видимому, существует [3183,3184]. [c.309]

Если предположить, что 51 — донор электронов, то экспериментальные данные будут соответствовать механизму 3 (табл. 1). Согласно этому механизму ингибитор обратимо комплексуется с интермедиатом Хз, т. е. формой фермента, которая взаимодействует с арахидоновой кислотой. В этом случае ингибитор выводит из реакции интермедиат Хз, который в комплексе с ингибитором теряет способность взаимодействовать с арахидоновой кислотой. [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология