Полипептиды присутствие в крови

В тканях млекопитающих обнаружено несколько основных систем активного транспорта, таких, как натриевый и кальциевый насосы (Ыа -насос и Са +-насос), системы транспорта глюкозы и других сахаров и системы транспорта аминокислот. Наряду с этим высокоселективные транспортные системы, включающие специфические белковые переносчики, могут функционировать при переносе определенных нонов из внеклеточной во внутриклеточную среду. Примечательные примеры представляют собой участие апоферри-тина в регуляции передвижения железа из просвета кишечника в плазму крови (гл. 32) и активный транспорт анионов, опосредованный полипептидами, присутствующими в мембране эритроцита (гл. 32). Здесь кратко рассмотрена только первая система. [c.377]

Многие полипептиды и белки синтезируются в виде цепей, имеющих большее число аминокислотных остатков, чем конечные функционально-активные структуры, присутствующие в клетке или секретируемые в кровь и другие жидкости организма. Так называемый процессинг этого предшественника с образованием более короткого белка осуществляется с участием ряда протеолитических ферментов. Здесь будет приведено лишь несколько примеров таких превращений, более подробная информация представлена в последующих главах. Один из примеров зимогенов (неактивных предшественников протеолитических ферментов) —трипсиноген, который при гидролизе одной пептидной связи превращается в активный фермент — трипсин (гл. 8). Фибриноген представляет собой растворимый белок плазмы крови, превращающийся в результате протеолиза в нерастворимый фибрин кровяных сгустков, предохраняющих организм от больших потерь крови при поражении кровеносных сосудов (гл. 29). Проинсулин, состоящий из одной полипептидной цепи с внутримолекулярными дисульфидными мостиками, в результате протеолиза дает активный инсулин, состоящий из двух пептидных цепей и образующийся за счет выщеплепия внутреннего пептидного сегмента из полипептидной цепи предшественника (гл. 46). Наконец, состоящий из трех цепей нерастворимый фибриллярный белок, коллаген, образуется в результате протеолитического расщепления предшественников, имеющих более длинные аминокислотные последовательности (с дополнительными пептидными сегментами в NH2- и СООН-концевых частях), чем цепи коллагена (гл. 38). Эти примеры иллюстрируют также возможные пути участия протеаз в контроле биологических процессов. [c.200]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология