Ацетил орнитин превращение в орнитин

Пока не получено данных, подтверждающих или исключающих участие а-ацетил- или других а-ацилпроизводных глутаминовой кислоты или ее -у-полуальдегида в обмене у млекопитающих. Восстановление -полуальдегида глутаминовой кислоты в пролин в присутствии восстановленного дифосфопиридиннуклеотида было установлено в опытах с препаратами печени [1093]. Активность орнитин-трансаминазы обнаружена как в препаратах из тканей млекопитающих, так и у микроорганизмов (стр. 226). Совокупность данных указывает на наличие в организме животных следующих превращений [c.348]

Этот метод не приспособлен еще для количественного анализа, но, вероятно, степень превращения аминокислот, выраженная в процентах, в N-ацетил-н-амиловые производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных стандартным методом, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% величины сигнала, полученного для растворов чистых производных. К сожалению, гистидин и аргинин этерифицируются при указанных условиях с плохим выходом, а ацетилирование не протекает гладко. Следовательно, вероятно, необходима усовершенствованная методика анализа этих аминокислот. Лучшие результаты получены при уменьшении продолжительности нагрева во время этерификации до 5 мин и при кипячении с обратным холодильником с уксусным ангидридом в течение 10 мин. Полученные производные обладают большими удерживаемыми объемами на второй колонке, чем лизин (см. фиг. 196). Вероятно, перед этерификацией имеет смысл превращать аргинин в орнитин, поскольку это производное имеет время удерживания на первой колонке всего лишь 33 мин. При указанных условиях производные триптофана не элюируются. [c.534]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология