Глутаминовая кислота полуальдегид

Глутаминовая кислота, восстанавливаясь, превращается в у-полуальдегид, который может превращаться в пролин или орнитин. Из пролина при его метилировании образуется алкалоид стахидрин, содержащийся в далматской ромашке. Орнитин, декарбоксилируясь, дает путресцин, который через промежуточное соединение может превращаться в А -пирролин, входящий в состав алкалоида никотина. [c.340]

Янтарный полуальдегид-Н Глутаминовая кислота [c.191]

Глутаминовая N-Ацетил- Полуальдегид кислота глутаминовая N-ацетил- [c.409]

Исходя из термодинамических соображений, можно предположить, что восстановление глутаминовой кислоты в ее полуальдегид скорее всего не является одноступенчатой реакцией, а требует какого-то активирования карбоксильной группы (ср. с превращением аспарагиновой кислоты в ее полуальдегид). Полуальдегид глутаминовой кислоты претерпевает спонтанную циклизацию до установления динамического равновесия с пирролин-5-карбо-новой кислотой. Восстановление пирролин-5-карбоновой кислоты в пролин наблюдалось у бактерий, грибов и животных. Окисление пролина осуществляют митохондрии растений, но механизм этого процесса не известен. [c.408]

Пролин. Исходным соединением для синтеза пролина является глутаминовая кислота, и, таким образом, несмотря на то, что его химическое строение отлично от большинства других аминокислот, он оказывается тесно связанным с обменом широко распространенных кислот и других соединений. При образовании пролина возникают полуальдегид глутаминовой кислоты и пироллин-5-карбоновая кислота [c.263]

Вслед за открытием -аминомасляной кислоты в ткани мозга в этом органе была обнаружена декарбоксилаза глутаминовой кислоты [214, 215]. Некоторые другие ткани также проявляют слабую глутаматдекарбоксилазную активность, однако в основном образование -[-аминомасляной кислоты происходит в мозге. Значение этой аминокислоты и пути ее превращения в организме окончательно не выяснены. Известно, однако, что -аминомасляная кислота вступает в реакцию переаминирования с а-кетоглутаровой кислотой, причем образуются глутаминовая кислота и полуальдегид янтарной кислоты (стр. 227). Поэтому есть основание думать, что обмен этой аминокислоты может протекать путем ее окисления в цикле лимонной кислоты через янтарную кислоту [c.202]

В сторону образования -полуальдегида глутаминовой кислоты — ВОЗМОЖНО, потому, ЧТО реакция осложнена превращением альдегида в другие продукты. [c.227]

Препараты почек кролика окисляют L-пролин в соединение, которое, вероятно, представляет собой -полуальдегид глутаминовой кислоты [367, 368]. Это соединение было получено также при переаминировании между орнитином и рядом а-кетокислот в препаратах печени крысы (стр. 226). Совокупность данных говорит за то, что "f-полуальдегид глутаминовой кислоты является промежуточным звеном в превращении пролин—орнитин—глутаминовая кислота, хотя это и не доказано однозначно. [c.347]

После скармливания крысам N -глицина в а- и 3-аминогруппах орнитина находили эквивалентные концентрации изотопа [369]. Эти результаты можно объяснить либо перемещением а-аминогруппы орнитина в З-положение, либо тем, что источником образования обеих аминогрупп служит один и тот же азотистый предшественник. Стеттен [370] скармливала крысам в течение 9 дней DL-орнитин, меченный N в а- или 5-положении. В а-аминогруппы аргинина тканевых белков переходило очень мало изотопного азота из 3-аминогруппы орнитина. В образовании пролина эта группа участвовала в гораздо меньщей степени, чем а-аминогруппа, тогда как большая часть аминогрупп глутаминовой кислоты образовалась за счет 3-аминогруппы орнитина. Возможно, что на этих результатах отразилось в известной мере использование в опытах рацемических препаратов-орнитина. Однако появление в моче значительных количеств D-орнитина показывает, что большая часть D-орнитина не подвергалась превращениям в организме. Полученные данные согласуются с возможностью первоначального превращения орнитина в у-полуальдегид глутаминовой кислоты с переходом 3-аминогруппы в подвижный метаболический фонд азота, который, по-видимому, находится в равновесии с глутаминовой кислотой. Это объяснение согласуется с тем, что а-аминогруппа орнитина оказалась преимущественным предшественником азота пролина. [c.347]

Пока не получено данных, подтверждающих или исключающих участие а-ацетил- или других а-ацилпроизводных глутаминовой кислоты или ее -у-полуальдегида в обмене у млекопитающих. Восстановление -полуальдегида глутаминовой кислоты в пролин в присутствии восстановленного дифосфопиридиннуклеотида было установлено в опытах с препаратами печени [1093]. Активность орнитин-трансаминазы обнаружена как в препаратах из тканей млекопитающих, так и у микроорганизмов (стр. 226). Совокупность данных указывает на наличие в организме животных следующих превращений [c.348]

Д -Пирролин-5-карбоновая кислота Орнитин I -Полуальдегид глутаминовой кислоты [c.349]

По данным Ротстайна и Миллера [1063], 3-С -3-амино-валерьяновая кислота превращается у крыс в глутаминовую кислоту. З-Аминовалерьяновая кислота может подвергаться переаминированию [1064, 1065] (стр. 227) в результате этой реакции следует ожидать образования полуальдегида глутаровой кислоты, который может далее окисляться в глутаровую кислоту. [c.434]

Пролин относится к семейству глутаминовой кислоты и образуется в результате АТФ-зависимого восстановления последней с дальнейшей циклизацией полуальдегида глутаминовой кислоты и превращения его в пролин путем восстановления [c.22]

Глутамин гидролизуется глутаминазой с образованием глутамата и ЫН . Пролин и аргинин превращаются в у-полуальдегид глутаминовой кислоты, который затем окисляется в глутамат (рис. 18.10). [c.169]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая кислота полуальдегид: [c.96] [c.108] [c.548] [c.229] [c.118] [c.409] [c.423] [c.227] [c.343] [c.344] [c.344] [c.344] [c.345] [c.345] [c.346] [c.349] [c.213] [c.213] [c.312] [c.230] [c.269] [c.219]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология