спектры комплексов молибден цистеин

Сведения о лигандах, координированных молибденом в молиб-денеодержащих ферментах, весьма скудны. Предположения, основанные на сопоставлении параметров спектров ЭПР, например ксантиноксидазы и молибденовых комплексов с серусодержащими лигандами (табл. 23), состоят в том, что в активном центре молибденсодержащих ферментов имеется связь молибдена с серой. Больше всего внимания в связи с этим было уделено цистеину как возможному биологическому лиганду молибдена, содержащему серу. Представляет интерес и другой потенциальный лиганд молибдена в ферментах — флавиновая группа, поскольку ряд молибденсодержащих ферментов включает в свой состав также и флавин. [c.301]

Прямые доказательства участия молибдена в связывании субстрата и в каталитической фазе ферментативного цикла получены только для ксантиноксидазы. Отчетливое сходство между параметрами спектров ЭПР и субстратной специфичностью этого фермента и альдегидоксидазы приводит к выводу, что молибден находится и в связывающем центре альдегидоксидазы. Ограниченные данные по ЭПР позволяют предположить, что молибден участвует и в структуре связывающего центра нитратредуктазы из М. (1епИг111сапз, а также сульфитоксидазы млекопитающих и птиц. Исследования молибденовых комплексов как моделей ферментов сосредоточились в основном на комплексах с серусодержащими лигандами, особенно с цистеином, хотя и не получено надежных доказательств того, что в ферментах молибден действительно связан с серой. Молибден-цистеиновый комплекс проявляет редуктазную активность в отношении ряда субстратов, которые в то же время являются и субстратами нитрогеназы, однако в присутствии этих модельных комплексов обнаруживаются лишь следы аммиака от восстановления азота. Модельные комплексы существенно отличаются от ферментов и по количеству молибдена, который проявляет себя в спектрах ЭПР. Спектры ЭПР ферментов соответствуют до 50% общего содержания в них молибдена, тогда как модельные комплексы дают сигнал, соответствующий не более 4% содержащегося в них молибдена. Возможно, что конформация белка в области активного центра фермента стабилизирует каталитически активную мономерную структуру молибденового комплекса. Однако в отсутствие надежных структурных данных все это, как и различные схемы механизма нитрогеназной реакции, не более чем умозрительные предположения. [c.327]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология